7月21日，國際學術期刊《核酸研究》(Nucleic Acids Research)在線發表了中國科學院上海生命科學研究院生物化學與細胞生物學研究所王恩多研究組題為tRNA recognition by a bacterial tRNA Xm32 modification enzyme from the SPOUT methyltransferase superfamily 的最新研究成果。
tRNA作為連接遺傳信息和對應氨基酸之間的“接頭分子”，是蛋白質合成中的關鍵生物大分子之一。tRNA的核苷酸殘基上存在著廣泛的轉錄后修飾，這些修飾對于tRNA在細胞內發揮功能起著重要作用。其中tRNA第32位核苷酸核糖上的2'-O-甲基化修飾在所有生物中存在。SPOUT甲基化酶超家族成員TrmJ是存在于細菌以及古菌中的tRNA 32位2'-O-甲基化酶。與古菌TrmJ不同，細菌來源的TrmJ需要識別全長的tRNA作為底物。但是，TrmJ如何識別tRNA和催化tRNA的甲基化的機制仍不清楚。
王恩多研究組副研究員劉如娟、博士研究生龍韜等人通過解析2.6?分辨率的大腸桿菌的TrmJ（EcTrmJ）與輔因子S-腺苷-高半胱氨酸(SAH)復合物的晶體結構以及定點突變、等溫滴定量熱(ITC)實驗、凝膠遷移實驗(EMSA)及酶學動力學等生物化學手段研究了EcTrmJ與tRNA底物的結合方式。研究結果表明，EcTrmJ形成不對稱的同源二聚體，其SPOUT結構域和延伸結構域均能獨立形成二聚體；而這兩個結構域都參與對底物tRNA的識別，連接兩體的一段不保守柔性鉸鏈區在與底物的識別過程中起關鍵的調節作用。
該工作得到了國家基礎研究基金、國家自然科學基金、中科院和上海市科委的資助。
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