蛋白翻譯后修飾對蛋白的結構和功能起著非常重要的調節作用，賴氨酸琥珀酰化是中科院上海藥物研究所和芝加哥大學共同合作在原核和真核細胞中最新發現的蛋白翻譯后修飾通路。研究團隊開創性地對哺乳動物細胞中的去乙酰化修飾酶Sirt5調控的琥珀酰化修飾底物進行了系統的蛋白質組學研究，發現了琥珀酰化修飾對能量代謝中的關鍵酶的調控作用，文章相繼發表在Nature Chemical Biology和Molecular Cell上。但在原核生物中，控制該修飾的琥珀酰化底物及調節酶仍然未知，成為該修飾在原核生物研究的障礙。
上海藥物所化學蛋白質組學中心和芝加哥大學通過進一步合作，系統研究了大腸桿菌中的琥珀酰化修飾底物，并發現了該修飾的調節酶CobB。此次研究在大腸桿菌中發現了670個蛋白上的2580個賴氨酸琥珀酰修飾位點，是原核生物中賴氨酸琥珀酰修飾研究的第一批數據資料。同時還在782個蛋白中找到了 2803個乙酰化修飾位點，獲得了野生型大腸桿菌中最大的賴氨酸乙酰化修飾數據庫。
此項研究首次通過定性定量分析揭示了高糖營養環境的賴氨酸琥珀酰動態變化網絡，表明高糖環境可以導致琥珀酰化和乙酰化修飾的顯著增加，并對琥珀酰化修飾的影響更大，揭示了賴氨酸琥珀酰化在原核生物中為一高豐度修飾。研究還首次發現了原核生物中的去琥珀酰修飾酶-CobB(類Sir2細菌賴氨酸去乙酰化酶)，表明該酶具有賴氨酸去琥珀酰化和去乙酰化雙重功能活性，提示其他乙酰化調節酶也可能有多種酶活性。此次研究為原核生物中賴氨酸琥珀酰化和乙酰化功能性研究提供了豐富的資源。
上海藥物所相關研究工作以共同通訊作者單位發表在最新一期Molecular. Cell. Proteomics(IF 7.398)雜志上。
大腸桿菌賴氨酸琥珀酰修飾的定量蛋白組學分析
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