二聚體的形成

　　在凝血過程中，凝血酶使纖維蛋白原水解，釋放出纖維蛋白FPA和FPB，然后形成纖維蛋自單體(SFM)，SFMY鏈之間形成ε(—γ谷氨酰胺)—賴氨酸交聯，然后形成纖維蛋白。這種γ鏈之間的共價交聯是形成DD的結構基礎。交聯纖維蛋白在溶解過程中，釋放出X’、Y’、D’、E’等碎片，并形成DD、DD/E、YD/YD、YY/DD等復合物。這些碎片進一步降解為最小的片段DD和DD/E復合物，DD分子量約62000D，在體內半衰期>3h，主要經腎臟排泄（1，2）。因此可以作為鉸鏈的纖維蛋白溶解的一個標志,而單鏈的D可以來源于纖維蛋白原和沒有鉸鏈的纖維蛋白。目前有許多單克隆抗體能夠區分二聚體和單體的D，可以在纖維蛋白原存在的情況下，監測纖維蛋白降解產物。這些抗二聚體的抗體不僅可以檢測游離的二聚體,而且可以檢測大的纖維蛋白復合物中聚合的D域,包括在凝血過程早期形成的鉸鏈的纖維蛋白復合體。對二聚體抗原的測定因此可以早期發現血管內凝血。很多的試驗說明低水平的二聚體可以排除靜脈血栓形成或者肺動脈栓塞。升高的二聚體可能是靜脈血栓性疾病,也有可能是其他一些原因,造成血管內外的纖維蛋白的形成。

　　目前，應用較多的檢測主要有：酶聯免疫吸附試驗(ELISA)、乳膠顆粒凝集試驗(LATEX)、免疫過濾膠體金染色法、雙抗體RBC凝集法和放免法。臨床最常用是：ELISA、LATEX和免疫過濾膠體金染色法，其中LATEX法測定速度快，但敏感度不如ELISA法；ELISA法敏感度高，但檢測時耗時較長（3，4）。由于不同的檢測方法其靈敏度不同，其正常參考值隨檢測方法的不同而不同，且隨年齡的增長而有所增高（2）。