蛋白質局部結構形式，即適于大分子之間相互結合的基元（motif）之一。在生物化學的研究中，發現某些DNA結合蛋白的一級結構C末端區段，亮氨酸總是有規律地每隔7個氨基酸就出現一次。蛋白質α-螺旋每繞一圈為3.6個氨基酸殘基。這種一級結構形成α-螺旋時，亮氨酸必與螺旋軸平行而在外側同一線上排布，每繞兩圈出現一次，如圖1中的1,8,15,22位；而且，亮氨酸R-基因上的分支側鏈也露于螺旋之外成規律地相間。所謂拉鏈，就是兩組平行走向，帶亮氨酸的α-螺旋形成的對稱二聚體。每條肽鏈上的亮氨酸殘基，側鏈上R-基因的分支碳鏈，又剛好互相交錯排列，故名。亮氨酸拉鏈結構常出現于真核生物DNA結合蛋白的C-端，它們往往是和癌基因表達調控功能有關，故受到研究者的重視。這類蛋白質的主要代表為酵母的轉錄激活因子GCN4，癌蛋白Jun，Fos，Myc，增強子結合蛋白C/EBP等。這類基元結構是解決基因轉錄調控的途徑之一，并將會在生命科學研究中繼續成為主導領域的研究課題。