IgA存在于兩種同種型IgA1和IgA2中。它們都是高度糖基化的蛋白質。雖然IgA1在血清中占優勢（~80%），但IgA2在分泌物中的含量高于血清（在分泌物中約為35%）; IgA1和IgA2分泌細胞的比例在人體不同的淋巴組織中有所不同：
IgA1是血清中發現的主要IgA亞類。大多數淋巴組織具有產生IgA1的細胞的優勢。
在IgA2中，重鏈和輕鏈不與二硫鍵連接，而是與非共價鍵連接。在分泌型淋巴組織（例如，腸相關淋巴組織或GALT）中，IgA2產生的份額大于非分泌性淋巴器官（例如脾，外周淋巴結）中的份額。
IgA1和IgA2都存在于外部分泌物中，如初乳，母乳，眼淚和唾液，其中IgA2比血液中更為突出。多糖抗原傾向于比蛋白質抗原誘導更多的IgA2。
IgA1和IgA2都可以是膜結合形式。
血清型免疫球蛋白A VS 分泌型免疫球蛋白A
也可以根據其位置 - 血清IgA與分泌型IgA來區分IgA的形式。
在分泌型IgA中，在分泌物中發現的形式，2-4個IgA單體的聚合物通過另外兩個鏈連接;因此，slgA的分子量為385,000D。其中之一是J鏈（連接鏈），其是分子量為15kD的多肽，富含半胱氨酸并且在結構上與其他免疫球蛋白鏈完全不同。該鏈在IgA分泌細胞中形成。
外（粘膜）分泌物中的寡聚形式的IgA還含有分子量大得多（70kD）的多肽，稱為由上皮細胞產生的分泌成分。該分子來源于聚-Ig受體（130kD），其負責寡聚（但非單體）IgA在上皮細胞上的攝取和跨細胞轉運以及分泌物如淚液，唾液，汗液和腸液。
