α-淀粉酶廣泛分布于動物（唾液、胰臟等）、植物（麥芽、山萮菜）及微生物。微生物的酶幾乎都是分泌性的。此酶以Ca2+為必需因子并作為穩定因子，既作用于直鏈淀粉，亦作用于支鏈淀粉，無差別地切斷α-1,4-鏈。因此，其特征是引起底物溶液粘度的急劇下降和碘反應的消失，最終產物在分解直鏈淀粉時以麥芽糖為主。此外，還有麥芽三糖及少量葡萄糖。另一方面在分解支鏈淀粉時，除麥芽糖、葡萄糖外，還生成分支部分具有α-1,6-鍵的α-極限糊精。一般分解限度以葡萄糖為準是35-50%，但在細菌的淀粉酶中，亦有呈現高達70%分解限度的（最終游離出葡萄糖）。
β-淀粉酶與α-淀粉酶的不同點在于從非還原性末端逐次以麥芽糖為單位切斷α-1,4-葡聚糖鏈。主要見于高等植物中（大麥、小麥、甘薯、大豆等），但也有報告在細菌、牛乳、霉菌中存在。對于象直鏈淀粉那樣沒有分支的底物能完全分解得到麥芽糖和少量的葡萄糖。作用于支鏈淀粉或葡聚糖的時候，切斷至α-1,6-鍵的前面反應就停止了，因此生成分子量比較大的極限糊精。從上述的α-淀粉酶和β-淀粉酶的作用方式，分別提出α-1,4-葡聚糖-4-葡萄糖水解酶（α-1,4-glucan4-glucanohydrolase）和α-1,4-葡聚糖-麥芽糖水解酶（α-1,4-glucanmaltohydrolase）的名稱等而被使用。
唾液由三對大唾液腺（下頜腺、腮腺和舌下腺）分泌的液體和口腔壁上許多小粘液腺分泌的粘液，里面含有唾液淀粉酶。人的唾液中99%是水，有機物主要是唾液淀粉酶、粘多糖、粘蛋白及溶菌酶等，無機物有鈉、鉀、鈣、氯和硫氰離子等。唾液中含有的一種有催化活性的蛋白質，可以催化淀粉水分解為麥芽糖。唾液淀粉酶發揮作用的最適pH值在中性范圍內，唾液中的氯和硫氰酸鹽對此酶有激活作用。食物進入胃后，唾液淀粉酶還可繼續使用一段時間，直至胃內容物變為pH值約為4.3~4.8的酸性反應為止。
人體的其他組織如卵巢、輸卵管、肺、睪丸、精液、乳腺等的提取物中都發現有淀粉酶活性；血液、尿液、乳液中也含淀粉酶。血液淀粉酶中主要來自胰腺、唾液腺，尿液中淀粉酶則來自于血液。