DAF生物學活性及生理功能已虱到充分證實。它可保護宿主細胞免遭補體介導的溶解破壞。其作用機理是，DAF不僅可阻止經典或替代途徑C3和C5轉化酶的裝配，并且可通過誘導催化單位C2a或Bb的快速解離而使已形成的C4、C5轉化酶失去穩定性，從而抑制補體攻擊單位的活化。DAF的這種抑制作用僅限于直接結合在細胞上的C3、C5轉化酶，也即DAF不抑制靶細胞上正常的補體激活劑如微生物和免疫復合物。但DAF不能作為I因子裂解C3b和C4b的輔因子而發揮作用。另外，DAF雖不能阻止C2和B因子（分別通過與C4b或C3b結合）與細胞的最初結合，但卻可使C2a或Bb由它們結合的部位解離出來，以而阻止C3轉化酶的裝配。
編碼人DAF的基因位于第1號染色體的長臂上32區一個800kb片段內，與其它幾種補體激活調節劑（RCA）的基因緊密連鎖，排列順序依次為：MCP-CR1-CR2-DAF-C4bp。其中DAF基因的長度約為C4bp。其中DAF基因的長度約為35kb，以限制性酶譜分析表明為一單拷貝基因。在DAF基因的非編碼區還有3個限制性酶切片段長度多態性（RFLP）結構，兩個為HindⅢ酶切位點，1個為BamhⅠ酶切位點。DAF的cDNA已克隆成功，并進行了核苷酸和氨基酸序列分析。關于DAfcDNA和膜糖蛋白的結構見圖5-16。DAF的cDNA結構從5`端開始依次為：信號肽區、四個SCR（長度1143bp）、富含絲氨酸與蘇氨酸（S/T）的區（約70個氨基酸）及疏水區，最后終止于3`端的poly（A）。由cDNA推導的氨基酸序列得出DAF蛋白由381個氨基酸所組成，包括34個氨基酸的信號肽，富含S/T的區為DAF中大多數延伸的O-連接的糖基化部位。SCR中有1上N-連接的的糖基化部位。C末端的疏水區在翻譯后被糖磷脂所取代，為DAF分子與細胞膜相結合的部位。