凝血酶原(Ⅱ，prothrombin)是含582氨基酸殘基的酶原，被因子Xa在Arg－Thr及Arg－Ile處切開，切除N?端274個氨基酸殘基，余下308個氨基酸殘基分成A、B兩條肽鏈，由一個二硫鍵相連，即為凝血酶(thrombin)。因子Va無酶活性，但可使Xa的活性增強350倍，加速凝血酶的生成。
磷脂膠粒與酶(Xa)和底物(凝血酶原)之間借Ca++作為橋相連。因凝血酶原肽鏈的N?未端含有10個γ?羧基谷氨酸殘基。
相鄰的羧基可與Ca++形成復合體。另一方面，Ca++又可與磷脂中磷酸基結合，這樣使Xa和Va與凝血酶原接觸在一起，于是Xa將凝血酶原水解為凝血酶。