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  • 發布時間:2022-09-15 19:16 原文鏈接: 別構酶的化學反應介紹

    調節物也稱效應物或調節因子。一般是酶作用的底物、底物類似物或代謝的終產物。調節物與別構中心結合后,誘導或穩定住酶分子的某種構象,使酶的活性中心對底物的結合與催化作用受到影響,從而調節酶的反應速度和代謝過程,此效應稱為酶的別構效應(allosteric effect )。因別構導致酶活力升高的物質,稱為正效應物或別構激活劑,反之為負效應物或別構抑制劑。不同別構酶其調節物分子也不相同。有的別構酶其調節物分子就是底物分子,酶分子上有兩個以上與底物結合中心,其調節作用取決于分子中有多少個底物結合中心被占據。別構酶的反應初速度與底物濃度(V對[S])的關系不服從米氏方程。而是呈現S形曲線。S形曲線表明,酶分子上一個功能位點的活性影響另一個功能位點的活性,顯示協同效應(cooperative effect ), 當底物或效應物一旦與酶結合后,導致酶分子構象的改變,這種改變了的構象大大提高了酶對后續的底物分子的親和力。結果底物濃度發生的微小變化,能導致酶促反應速度極大的改變。

    天冬氨酸轉氨甲酰酶(Aspartate transcarbamoylase ATCase)是了解最清楚的一個別構酶。它催化嘧啶核苷酸合成途徑中的第一個中間物N – 氨甲酰天冬氨酸的合成,ATCase受其代謝途徑的終產物CTP 的別構抑制。ATCase 由兩個三聚體構成的催化亞基(C3)和三個二聚體構成的調節亞基(r2)組成。當催化亞基和調節亞基混合時能迅速結合。

    CTP 的抑制劑的影響、ATP的激活、以及協同結合底物均受四級結構的巨大變化所調節,通過催化亞基和調節亞基之間的相互作用產生別構效應。


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