純化抗體的方法較多，建議用蛋白A
或蛋白G
微球純化法作為最常用的方法。這種方法效率高，能為常用的實驗方法提供足夠純化的抗體，而且隨著商品化的蛋白A，和蛋白G
基質的出現，能將任何來源的抗體純化。抗體的純化也可采用傳統的色譜法，在某些情況下非常有用。這些方法包括DEAE
離子交換色譜法、硫酸鍍沉淀法及其他方法。但是用蛋白G
或蛋白A
親和柱法純化較其他方法簡單，并且純化效果是其他方法的數倍。因此在所有方法中，我推薦這種方法。
有一種情況不適于應用蛋白G
或蛋白A
親和柱純化抗體，即多克隆抗體需要進一步分離，且針對某種特異性抗原的組分需要分離。此時可用抗原結合的親和柱純化抗原恃異性抗體。
原理就是抗原抗體的結合。蛋白A和G被錨定在樹脂上，IgA和IgG在過樹脂柱子的時候能夠被protein
A和protein
G捕獲，留在柱子上，其他的雜蛋白會被洗掉，最后用特殊的洗脫液能夠將IgA和IgG純化下來。原理跟普通蛋白純化的原理是一樣的，只不過吸附介質不一樣而已。