研究表明，層粘連蛋白中含有12%~15%的碳水化合物。以外源凝集素親和層析從EHS肉瘤中純化分離到的層粘連蛋白中的碳水化合物的含量更是高達25%~30%。小鼠層粘連蛋白分子中，68個保守的天門冬氨酸殘基位點發生了糖基化修飾，大部分糖基化位點都集中在層粘連蛋白的長臂結構區。正常而完全的糖基化是某些糖蛋白分子完整的生物學活性所必須具備的修飾加工形式，如α鏈未發生糖基化修飾的促性腺激素不能有效地與細胞膜上相應的受體結合。如果將這種多肽激素糖鏈切除，則不能通過第二信使產生正常的信號轉導。層粘連蛋白可與其特異性受體相結合，這種受體有一個半乳糖結合位點，識別層粘連蛋白分子的糖鏈。細胞表面的糖基轉移酶是與層粘連蛋白糖鏈識別與結合的又一類蛋白質分子。這種糖基轉移酶是介導細胞之間的黏附以及細胞外基質底物上移行過程中的重要調節分子。說明層粘連蛋白的糖基化修飾，其分子中的糖鏈結構也具有十分重要的生物學功能。