G蛋白是一類與GTP或GDP結合的、具有GTP酶活性、位于細胞膜胞漿面的外周蛋白。它由三個亞基組成，分別是α亞基（45kD）、β亞基（35kD）、γ亞基（7kD）。總分子質量為100kD左右。G蛋白有兩種構像，一種是以αβγ三聚體存在并與GDP結合，為非活化型；另一種構象是α亞基與GTP結合并導致βγ二聚體的脫落，此為活化型。不同種類的G蛋白有相應的基因編碼，在各種G蛋白亞基中，α亞基差別最大，常將其作為一個區別不同G蛋白的標志。
G蛋白有很多種，常見的有激動型G蛋白（Gs）、抑制型G蛋白（Gi）和磷脂酶C型G蛋白（Gp）。不同的G蛋白能特異地將受體和與之相適應的效應酶耦聯起來【1】。G蛋白在結構上盡管沒有跨膜蛋白的特點，但它們可以通過其亞基氨基酸殘基的脂化修飾錨定在細胞膜上。已把G蛋白結構、氨基酸序列及進化的相似性與功能等結合起來作為分類的依據，主要包括四類，其中至少含有21種不同的α亞基、5種不同的β亞基和8種γ亞基【6】。