特性
脂蛋白脂肪酶在哺乳類動物如牛、鼠和豬等LPL的酶蛋白質一級結構有87%-94%的同源性，事實表明，LPL在進化過程中具有高度保守性，人類LPL、肝脂酶（hepatictriglyceridelipase，HTGL）及胰脂酶具有高度相似的氨基酸序列，推測三者可能起源于同一個基因家族，有共同的作用機制。
組成
LPL基因位于第8染色體短臂8p22，長約35kb，由10個外顯子和9個內含子組成，編碼475個氨基酸殘基的蛋白質，LPL基因位點存在多態性，主要分布在LPL基因內含子和側翼序列中，其中內含子6中PVUⅡ多態位點和內含子8中HindⅢ多態位點與高脂血癥有關，并為高脂血癥的家系連鎖分析提供了遺傳標記。
LPL在實質細胞的粗面內質網合成，新合成的LPL留在核周圍內質網，屬于無活性酶，由mRNA翻譯合成的無活性LPL，稱為酶前體，再經糖基化后，才轉化成活性LPL。從細胞中如何分泌，目前認為有兩種機制，其一是細胞合成LPL后直接分泌，不貯存于細胞內，即稱為基本型分泌；其二是調節型分泌，某些細胞新合成的LPL貯存在分泌管內，一旦細胞受到一個合適的促分泌刺激，LPL即分泌，此時分泌往往大于合成。所有細胞都具有基本型分泌，只有少部分細胞兼有兩種分泌形式。存在于細胞膜外表面的硫酸肝素糖蛋白（heparinsulphateproteoglycans，HSPG）使酶保持一種無活力的濃縮狀態，然后通過一個尚未闡明的機制由肝素促使分泌，即肝素后刺激血漿中得到活化的LPL，分布在含甘油三酯的脂蛋白中，主要是分解CM和VLDL的甘油三酯，并結合和附著在這些脂蛋白殘粒中，可能作為肝攝取這些顆粒的信號。