蛋白激酶在細胞內的分布遍及核、線粒體、微粒體和胞液。一般分為3大類。①底物專一的蛋白激酶：如磷酸化酶激酶，丙酮酸脫氫酶激酶等。②依賴于環核苷酸的蛋白激酶：如環腺苷酸（cAMP）蛋白激酶，環鳥苷酸（cGMP）蛋白激酶。③其他蛋白激酶：如組蛋白激酶等。
cAMP蛋白激酶以活化型和非活化型兩種形式存在于生物體中，它們的比例受到多種激素的調節控制。cAMP蛋白激酶是由4個亞基組成——兩個能與cAMP結合的調節亞基（R）和兩個非活化的能催化磷酸基團轉移的催化亞基（C）。如果細胞內cAMP濃度升高則cAMP蛋白激酶解離成調節雙亞基和兩個活化的催化亞基。
蛋白激酶在供體ATP和活化劑鈣離子（Ca2+）存在下，能把低活性的磷酸化酶激酶磷酸化，使它變為高活性的磷酸化酶激酶，后者又能把低活性的磷酸化酶b經磷酸化轉變成為高活性的磷酸化酶a，從而使糖原降解順利進行。在這同時，蛋白激酶又能使高活性的糖原合成酶a磷酸化成為低活性的糖原合成酶b，使糖原合成速度減慢。這樣在cAMP濃度的調節下使糖原的生成和降解代謝達到平衡。
80年代發現了酪氨酸蛋白激酶，它可以催化自身磷酸化，也可以磷酸化其他的蛋白質。其磷酸化反應專一地發生在特定的酪氨酸的羥基上。某些腫瘤病毒的變態蛋白以及一些生長因子的受體具有酪氨酸蛋白激酶活性。”