蛋白質顆粒表面帶有很多極性基團，如-NH+、-COO-、-CONH2、-OH、-SH等，和水有高度親和性，當蛋白質與水相遇時，蛋白質吸水，在蛋白質顆粒外面形成一層密度較厚的水膜（水化層）。水膜的存在使蛋白質顆粒之間不會碰撞，因此蛋白質在水溶液中比較穩定而不易沉淀，是一種比較穩定的親水膠體。
蛋白質能形成穩定的親水膠體的另一原因，是因為在非等電點狀態時，在一定pH條件下，蛋白質顆粒上帶有同性的電荷，使蛋白顆粒之間相互排斥，不致互相凝集沉淀。
當加入較高濃度的鹽時，這些鹽類與水有親和性，與蛋白質爭奪水分，破環蛋白質顆粒表面的水化膜，同時，由于這些鹽是強電解質，離于濃度相對的比較高，可以大量中和蛋白質顆粒上的電荷，這樣使蛋白質成了既不含水膜又不帶電荷的不穩定顆粒而容易沉淀。
蛋白質的鹽析法
向蛋白質溶液中加入不同濃度的中性鹽，可以把不同的蛋白質分別沉淀出來。這種方法稱為蛋白質的鹽析。
利用蛋白質的鹽析法，可以得到我們所需的不同的免疫球蛋白。*常用的中性鹽包括，硅酸銨、硫酸鎂、硫酸鈉等，其中以硫酸銨*為常用：
（一）、優點
1、在水中溶解度大，其飽和溶液含有大量鹽；
2、在水中的溶解度受溫度的影響很小；
3、一般不會引起蛋白變性。
（二）、缺點
提取的純度較差，所以只能用它作為粗提。
飽和硫酸銨溶液配法：
取760g～800g硫酸銨，放人70～80℃蒸餾水1000mL中，攪拌約20min，室溫靜置過液，硫酸銨結晶析出，即上清為飽和硫酸銨，再用NH40H調pH為7.0。