酶的作用特點和特異性

   酶是生物催化劑(biological catalyst)，具有兩方面的特性，既有與一般催化劑相同的催化性質，又具有一般催化劑所沒有的生物大分子的特征。

　　酶與一般催化劑一樣，只能催化熱力學允許的化學反應，縮短達到化學平衡的時間，而不改變平衡點。酶作為催化劑在化學反應的前后沒有質和量的改變。微量的酶就能發揮較大的催化作用。酶和一般催化劑的作用機理都是降低反應的活化能(activation energy)。

　　因為酶是蛋白質，所以酶促反應又固有其特點：

　　1.高度的催化效率

　　一般而論，酶促反應速度比非催化反應高107?020倍，例如，反應

　　H2O2+H2O2→2H2O+O2

　　在無催化劑時，需活化能18，000卡/克分子；膠體鈀存在時，需活化能11，700卡/克分子；有過氧化氫酶(catalase)存在時，僅需活化能2，000卡/克分子以下。

　　2.高度的專一性

　　一種酶只作用于一類化合物或一定的化學鍵，以促進一定的化學變化，并生成一定的產物，這種現象稱為酶的特異性或專一性(specificity)。受酶催化的化合物稱為該酶的底物或作用物(substrate)。

　　酶對底物的專一性通常分為以下幾種：

　　(1)絕對特異性(absolute specifictity)

　　有的酶只作用于一種底物產生一定的反應，稱為絕對專一性，如脲酶(urease)，只能催化尿素水解成NH3和CO2，而不能催化甲基尿素水解。醫學 全在.線提供

　　(2)相對特異性(relative specificity)

　　一種酶可作用于一類化合物或一種化學鍵，這種不太嚴格的專一性稱為相對專一性。如脂肪酶(lipase)不僅水解脂肪，也能水解簡單的酯類；磷酸酶(phosphatase)對一般的磷酸酯都有作用，無論是甘油的還是一元醇或酚的磷酸酯均可被其水解。

　　(3)立體異構特異性(stereopecificity)

　　酶對底物的立體構型的特異要求，稱為立體異構專一性或特異性。如α-淀粉酶(α-amylase)只能水解淀粉中α-1,4-糖苷鍵，不能水解纖維素中的β-1，4-糖苷鍵；L-乳酸脫氫酶(L-lacticacid dehydrogenase)的底物只能是L型乳酸，而不能是D型乳酸。酶的立體異構特異性表明，酶與底物的結合，至少存在三個結合點。

　　3.酶活性的可調節性

　　酶是生物體的組成成份，和體內其他物質一樣，不斷在體內新陳代謝，酶的催化活性也受多方面的調控。例如，酶的生物合成的誘導和阻遏、酶的化學修飾、抑制物的調節作用、代謝物對酶的反饋調節、酶的別構調節以及神經體液因素的調節等，這些調控保證酶在體內新陳代謝中發揮其恰如其分的催化作用，使生命活動中的種種化學反應都能夠有條不紊、協調一致地進行。

　　4.酶活性的不穩定性

　　酶是蛋白質，酶促反應要求一定的pH、溫度等溫和的條件，強酸、強堿、有機溶劑、重金屬鹽、高溫、紫外線、劇烈震蕩等任何使蛋白質變性的理化因素都可能使酶變性而失去其催化活性。