酶的特性及命名和分類酶的命名原則

酶的特性酶是生物催化劑，幾乎參與所有生命過程的活動。酶的催化效率極高，在可比條件下，大約是化學型催化劑的107～1013倍。酶本身基本上是蛋白質，主要由氨基酸組成，在各個酶的活性部位，氨基酸側鏈群有不同的三維結構，由于不同酶的三維結構不同，可催化的反應也就不同，因而酶具有高度的專一性。酶只能與一種或一類底物起催化反應，有的底物或形成有立體異構體時，酶只選擇性地催化某種異構體。例如l-谷氨酸脫氫酶只對l-谷氨酸起作用，而不對d-谷氨酸起作用。 

2．酶的命名和分類酶的命名原則上是依它所催化的反應，即在它催化的底物名稱或反應類別后加上"酶"（-ase）字，按催化反應酶可分為： （1）氧化還原酶：催化氧化還原反應，又分為脫氫酶和還原酶等。 

（2）轉移酶：催化功能基團轉移反應，例轉氨酶等。 

（3）水解酶：催化水解反應，當水解不同鏈時，又可分為酯酶、糖酶、蛋白酶、肽酶等。 

（4）裂解酶：催化裂解反應。 

（5）異構酶：催化異構反應。 

（6）合成酶：催化合成反應。 

3，酶催化反應的過程催化反應分兩步，首先酶（e）和底物（s）形成酶一底物復（絡）合物（es），然后進行化學反應；生成的產物（p）從酶的活性部位解析下來，酶又可重新作用。2個過程都是可逆的，而且是在于定條件下處于動態平衡狀態。 e+s→es→p＋e由于es的形成，使底物的反應鍵變形（或極化），并且被固定在酶的活性部位，使底物與反應基團接近，把分子間的反應變成分子內的反應。再加上多功能集團的協同，使反應加速。溫度會加速上述平衡的形成，因而溫度對酶催化反應有極顯著的影響，隨著溫度的上升而反應加快。但是高于40℃后，由蛋白質組成的酶會變性而失活。因而當ph、酶純度和作用時間在一定的條件下，每種酶只在一定溫度下有最大活力，此溫度為該酶作用的最適宜溫度。

動物組織中的酶，最適溫度一般在35～40℃，但這是相對的。如酶在干燥狀態時對溫度的耐受力高；細菌α-淀粉酶加入cacl2會增加熱穩定性。ph、酶純度，作用時間等其他條件改變時，最適作用溫度也會變化。 同樣每種酶也具有活力最大的最適ph（常見水解酶的最適ph表）。改變ph可明顯改變反應方向。在考慮ph影響時，酶、底物和系統中其他組分的解離狀態都不可忽視。酶具有許多可解離的基團（一cooh、一nh2等），有的基團在非解離狀態下才有活性，而有的則是在離子狀態下才有活性。因而胃和腸道等部位的ph對于酶活力是很重要的條件。