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    PLoSGenet:鄧興旺實驗室在UVB光信號轉導研究中取得重要進展

    2014年3月20日,北京大學生命科學學院鄧興旺教授實驗室在《美國科學公共圖書館?遺傳》(PLOS GENETICS)在線發表了題為“Photoactivated UVR8-COP1 Module Determines Photomorphogenic UV-B Signaling Output in Arabidopsis”的研究論文,揭示了在擬南芥UV-B光受體UVR8如何在植物體內感受UV-B信號并進行信號轉導的機制。 UVR8 蛋白是近年來新鑒定出的植物UV-B光受體。不同于具有外源生色團的其他光受體,UVR8利用自身的色氨酸作為生色團。在無UV-B光照時,UVR8依靠以精氨酸R286和R338為中心的分子間氫鍵形成穩定的同源二聚體;UVR8色氨酸W233和W285行使內源生色團的功能。當接受UV-B光照時,這......閱讀全文

    信號調節蛋白的定義

    中文名稱信號調節蛋白英文名稱signal regulatory protein;SIRP定  義一組廣泛存在于各種細胞表面并含有免疫球蛋白結構域的受體型穿膜糖蛋白。可參與信號轉導的調節。人的這個家族至少有15個成員。應用學科生物化學與分子生物學(一級學科),信號轉導(二級學科)

    肌肉生長的關鍵信號蛋白

      Louisville大學的研究人員發現了髓樣分化因子初次應答基因88(myeloid differentiation primary response gene 88,MyD88)蛋白對肌肉再生和發育的重要作用。解剖科學和神經生物學系的Ashok Kumar教授領導的研究小組重點描述了該蛋白在成

    G蛋白偶聯受體信號通路激活的MAPK/Erk信號通路圖

    研究證實,受體酪氨酸激酶、G蛋白偶聯的受體和部分細胞因子受體均可激活ERK信號轉導途徑。如:生長因子與細胞膜上的特異受體結合,可使受體形成二聚體,二聚化的受體使其自身酪氨酸激酶被激活;受體上磷酸化的酪氨酸又與位于胞膜上的生長因子受體結合蛋白2(Grb2)的SH2結構域相結合,而Grb2的SH3結構域

    G蛋白偶聯受體信號通路激活的MAPK/Erk信號通路圖

    研究證實,受體酪氨酸激酶、G蛋白偶聯的受體和部分細胞因子受體均可激活ERK信號轉導途徑。如:生長因子與細胞膜上的特異受體結合,可使受體形成二聚體,二聚化的受體使其自身酪氨酸激酶被激活;受體上磷酸化的酪氨酸又與位于胞膜上的生長因子受體結合蛋白2(Grb2)的SH2結構域相結合,而Grb2的SH3結構域

    G蛋白偶聯受體信號通路相關AXL

    酪氨酸蛋白激酶受體UFO是一種人類由AXL基因編碼的酶。 該基因最初被命名為UFO,因為這種蛋白質的功能不明。 然而,自其發現以來的幾年中,對AXL表達譜和機制的研究使其成為一個越來越有吸引力的目標,特別是對于癌癥治療。 近年來,AXL已成為癌癥細胞免疫逃逸和耐藥性的關鍵促進因素,導致侵襲性和轉移性

    G蛋白偶聯受體信號通路相關SNCAIP

    該基因編碼一種含有多個蛋白質相互作用域的蛋白質,包括錨蛋白樣重復序列、卷曲螺旋結構域和atp/gtp結合基序。編碼蛋白與神經元組織中的α-突觸核蛋白相互作用,可能在胞漿內含物的形成和神經變性中起作用。這個基因的突變與帕金森氏癥有關。選擇性剪接導致多個轉錄變體。[由RefSeq提供,2015年4月]T

    G蛋白偶聯受體信號通路相關GNAS

    GNAS作為一個重要的信號轉導蛋白,主要功能是在G蛋白偶聯受體信號轉導途徑中,激活腺苷酸環化酶,導致cAMP水平的升高,參與調控細胞生長和細胞分裂。

    G蛋白偶聯受體信號通路相關GNAS

    GNAS作為一個重要的信號轉導蛋白,主要功能是在G蛋白偶聯受體信號轉導途徑中,激活腺苷酸環化酶,導致cAMP水平的升高,參與調控細胞生長和細胞分裂。

    胚胎中不停流竄的指揮信號蛋白

      一種被稱為WNT的蛋白信號通路及其相互作用遠比人們想象的更具動態性,因為不同細胞類型對相同信號的反應是截然不同的。  很早之前,研究人員就已經知道,在細胞膜上傳遞信息的WNT是生物體早期發育的核心,并有助于成人細胞穩定。  萊斯大學的生物學家Aryeh Warmflash和研究生Joseph M

    G蛋白偶聯受體信號通路相關GNAQ

    GNAQ基因所編碼的蛋白屬于鳥嘌呤核苷酸結合蛋白(G蛋白)的家族,GNAQ與GNA11形成的復合物為G蛋白α亞基,這兩個基因調控細胞分裂,增強MEK(有絲分裂原活化蛋白激酶的激酶)蛋白活性,在80%的葡萄膜黑色素瘤病人中發現GNA11和GNAQ基因的突變,其機制為基因突變導致MEK的異常激活,目前正

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