深度解讀：端粒與癌癥的那些事！
當機體細胞分裂時，子代細胞通常會接收來自母體細胞基因組的相同拷貝，然而在細胞分裂過程中偶然性的錯誤往往會產生引發癌癥的基因突變；為了避免有害基因對有機體的不利影響，產生偏離正常染色體數量的突變細胞就會被細胞的保護性機制所清除；近日，來自德國弗里茨—李普曼研究所（ Fritz Lipmann Institute， FLI）的研究人員通過研究揭示了端粒的關鍵角色，其可以“感知”攜帶錯誤染色體數量的細胞，相關研究刊登于國際雜志The EMBO Journal上。 端粒會通過產生壓力信號來抑制非整倍體細胞的增值進而對非整倍性作出反應，然而合成端粒的端粒酶或許可以通過減緩端粒所誘導的壓力信號來間接促進非整倍體細胞的存活，進而促進機體致癌作用的發生。 端粒是線性染色體的末端結構，其由重復性的DNA序列和特殊的端粒結合蛋白所組成，端粒可以在線性染色體末端形成一種保護性的“帽子”來抑制染色體不穩定；為了完成端粒DNA的復制及端粒功能的發......閱讀全文
分離酶抑制蛋白的基本概念
中文名稱分離酶抑制蛋白英文名稱securin定 義一種與染色單體分離酶結合并使其失去活性的蛋白質。應用學科細胞生物學（一級學科），細胞周期與細胞分裂（二級學科）
抑制絲氨酸蛋白酶的特性
1）抑制絲氨酸蛋白酶（如胰凝乳蛋白酶，胰蛋白酶，凝血酶）和巰基蛋白酶(如木瓜蛋白酶);2）10mg/ml溶于異丙醇中；3）在室溫下可保存一年；4）工作濃度：17~174ug/ml(0.1~1.0mmol/L);5）在水液體溶液中不穩定，必須在每一分離和純化步驟中加入新鮮的PMSF。EDTA1）抑制金
蛋白酶抑制劑的功能
蛋白酶抑制劑(protease inhibitor)從廣義上指與蛋白酶分子活性中心上的一些基團結合，使蛋白酶活力下降，甚至消失，但不使酶蛋白變性的物質。從放線菌發酵液中分離到亮肽素、抗痛素、糜蛋白酶抑素、抑彈性蛋白酶醛、抑胃蛋白酶素、磷酰胺素等，能分別抑制胰蛋白酶、木瓜蛋白酶、糜蛋白酶、彈性蛋白酶、
組織蛋白酶抑制劑
1、內源性蛋白抑制劑 (1)前體肽：是半胱氨酸蛋白酶酶原結構中的一個組成部分, 它占據著酶的活性中心, 阻止酶與底物結合, 使其不能發揮催化作用。 (2)Cystatin 家族：該家族抑制劑對靶蛋白酶選擇性較差，它又包括三大類：cystatins 、stefins 及kininogens。
什么是酶的抑制作用？
酶的抑制作用是由于某些物質與酶相互作用后導致酶反應速率的下降。引起抑制作用的物質稱抑制劑。抑制作用有可逆與不可逆的。可逆抑制又有競爭性抑制、非競爭性抑制和不競爭性抑制之分。常用反應式(4)和式(5)來表示可能發生的相互作用。E+IE=I (4)ES+I=ESI (5)此外I為抑制劑;EI為酶-抑制劑
酶抑制劑的作用機制介紹
酶抑制劑是指特異性作用于酶的某些基團，降低酶的活性甚至使酶完全喪失活性的物質。是很多外來化合物產生毒作用的機理。可分為：①不可逆性抑制，抑制劑與酶活性中心的必需基團結合，這種結合不能用稀釋或透析等簡單的方法來解除。如有機磷農藥與膽堿酶活性中心的絲氨酸羥基結合，一些重金屬離子與多種酶活性中心半胱氨酸殘
酶抑制劑的概念和作用
酶抑制劑是一種分子結合于酶并降低它的活性。通過與酶的活性位點結合，抑制劑降低了底物與酶的相容性，從而抑制了酶-底物復合物的形成，阻止了反應的催化作用，并減少了（有時為零）反應。可以說，隨著酶抑制劑濃度的增加，酶活性的速率降低，因此，產物的產生量與抑制劑分子的濃度成反比。由于阻斷酶的活性可以殺死病原體
抑制劑對酶作用的影響
使酶的必需基團或活性部位中的基團的化學性質改變而降低酶活力甚至使酶失活的物質，稱為抑制劑。(1)不可逆抑制作用：抑制劑與酶的結合(共價鍵)是不可逆反應，抑制劑與酶結合后不能用透析等方法除去抑制劑而恢復酶活性。如二異丙基氟磷酸對胰凝乳蛋白酶或乙酰膽堿酯酶；碘乙酸、碘乙酰胺、對一氯汞苯甲酸對巰基酶。(2
酶抑制劑的簡介和作用
簡介酶抑制劑是指特異性作用于酶的某些基團，降低酶的活性甚至使酶完全喪失活性的物質。是很多外來化合物產生毒作用的機理。可分為：①不可逆性抑制，抑制劑與酶活性中心的必需基團結合，這種結合不能用稀釋或透析等簡單的方法來解除。如有機磷農藥與膽堿酶活性中心的絲氨酸羥基結合，一些重金屬離子與多種酶活性中心半胱氨
酶抑制作用的按酶動力學作用分類
競爭性抑制作用抑制劑（I）和底物（S）對游離酶（E）的結合有競爭作用，互相排斥。這種抑制劑稱為競爭性抑制劑。已結合S的ES復合體不能再結合I；已結合I的EI復合體也不能再綜合S，即不存在IES三聯復合體。可用下式表示（其中P代表產物）：競爭性抑制劑與底物在結構上常有類似之處，可與底物競爭酶的結合位點
乙酰膽堿酯酶抑制法（酶法）的作用原理
從生物化學的角度看，有機磷農藥和氨基甲酸酯農藥與乙酰膽堿是競爭性作用于膽堿酯酶的，即膽堿酯酶可以與乙酰膽堿結合，催化乙酰膽堿生成乙酰和膽堿，另一方面，如果膽堿酯酶與有機磷農藥結合，就阻斷了反應的進行。根據這個原理，就可以利用膽堿酯酶的催化反應的抑制法，設計一種通過顏色變化的直觀的檢測方法，來快速
Cancer－Cell:科學家發現能抑制多種腫瘤的酶抑制劑
研究人員最近研發了一種酶抑制劑，顯示對多種腫瘤有效，尤其是白血病，乳腺癌和大腸癌。他們的研究重心是c-Myc腫瘤蛋白，它在將近一半的人類腫瘤中表達增強，以及SIRT2--對多種癌癥細胞的活力起關鍵作用的酶。研究人員用一種稱為TM的化合物，能在乳腺癌小鼠模型中抑制SIRT2活性，降低c-Myc蛋白
組蛋白去乙酰化酶抑制劑的抑制劑作用
IPF是一種慢性進展性、生存期短且病因不明的肺部疾病。肌成纖維細胞活化、增殖、分化是致纖維化的關鍵因素，轉化生長因子β1（ TGF-β1）是主要的促纖維化因子。研究表明TGF-β1在體內外均可促進成纖維細胞分化為肌成纖維細胞（通過 SMAD2、SMAD3磷酸化途徑）及上皮細胞轉化為間質成分（通過調節
組蛋白去乙酰化酶抑制劑的抑制劑種類
組蛋白去乙酰化酶抑制劑（HDACIs）包括結構不同的化合物，是一組有針對性的抗癌藥物。當下發現的HDACi按其結構分為4類：一、脂肪酸，如丁酸鹽、丁酸苯酯和丙戊酸，其中丙戊酸被用作抗癲癇藥物；二、氧肟酸鹽，如TSA是被發現的第1個能抑制HDACs的天然氧肟酸，SAHA 與TSA結構相似，是食品藥品管
酶抑制作用的可逆和不可逆抑制作用介紹
可逆抑制作用 抑制劑與酶以非共價鍵可逆結合而引起酶活力的降低或喪失，用物理方法除去抑制劑后可使酶活力恢復的作用稱為可逆抑制作用，這種抑制劑叫做可逆抑制劑。
蛋白酶抑制劑的相關介紹
蛋白酶抑制劑(protease inhibitor)從廣義上指與蛋白酶分子活性中心上的一些基團結合，使蛋白酶活力下降，甚至消失，但不使酶蛋白變性的物質。從放線菌發酵液中分離到亮肽素、抗痛素、糜蛋白酶抑素、抑彈性蛋白酶醛、抑胃蛋白酶素、磷酰胺素等，能分別抑制胰蛋白酶、木瓜蛋白酶、糜蛋白酶、彈性蛋白
胃蛋白酶抑制劑的特性
l）抑制酸性蛋白酶如胃蛋白酶，血管緊張肽原酶，組織蛋白酶D和凝乳酶；2）1mg/ml溶于甲醇中；3}儲存液在4℃一周內穩定，-20℃穩定6個月；4）1作濃度：0.7ug/ml（1umol/L)5）在水中不溶解。
主要的蛋白酶抑制劑介紹
蛋白酶抑制劑主要有：奈非那韋、沙奎邦韋、茚地那韋、安潑那韋、利托那韋、洛匹那韋及復合制劑。
關于單胺氧化酶抑制藥的簡介
單胺氧化酶抑制劑(Monoamine Oxidase Inhibitor,MAOI)是最早發現的抗抑郁劑。一度廣泛應用于精神科。以后發現MAOI與多種藥物合用都有潛在危險。如麻醉性鎮痛藥、擬交感藥、抗高血壓藥等。甚至接受MAOI治療的病人某些食物也不能食用。
酶抑制分光光度法介紹
由農藥殘留快速檢測儀生化檢測法開發的速測卡法（酶抑制顯色紙片法）和速測儀法（酶抑制分光光度法），前者在80年代在省級部門小范圍使用過，后被后者取代。目前我省廣泛使用農藥殘留檢測方法主要有兩大類—色譜檢測法和速測儀法。 色譜檢測法用作農殘定量分析，可為農藥殘留執法提供依據，主要分布在省級相關部
人抑制素B（INHB）酶聯免疫分析
人抑制素B（INHB）酶聯免疫分析（ELISA）試劑盒使用說明書本試劑僅供研究使用???????目的：本試劑盒用于測定人血清，血漿及相關液體樣本中抑制素B（INHB）的含量。實驗原理：??本試劑盒應用雙抗體夾心法測定標本中人抑制素B（INHB）水平。用純化的人抑制素B（INHB）抗體包被微孔板，制成
蛋白酶抑制劑資料－Protease－Inhibitors
Protease Inhibitorsfrom Alberts' Lab Protocols (Kathy Miller/Chris Field)Protease inhibitors are rapidly inactivated in aqueous solutions and shou
酶抑制劑復合物的定義
中文名稱酶-抑制劑復合物英文名稱enzyme-inhibitor complex定 義由酶與抑制劑組成的復合物。如競爭性抑制劑常常與底物結構類似，因此也可以和酶結合，形成酶-抑制劑復合物，但形成復合物后不能催化反應進行。應用學科生物化學與分子生物學（一級學科），酶（二級學科）
蛋白酶抑制劑的作用特點
是基于肽類的化合物，它們或競爭性抑制蛋白酶活性或作為互補蛋白酶活性點的抑制劑。這類藥物能抑制蛋白酶的活性，其主要作用于艾滋病病毒復制的最后階段，由于蛋白酶被抑制，使之從感染的CD4細胞核中形成DNA不能聚集和釋放。
蛋白酶抑制劑的作用機制
HⅣ等逆轉錄病毒基因編碼的前體蛋白需要在蛋白酶作用下裂解為功能性結構蛋白才能裝配成完整病毒顆粒。蛋白酶抑制劑可與病毒蛋白酶催化基因結合抑制酶活性，導致蛋白前體不能裂解和形成成熟病毒體。
血管緊張素轉換酶抑制劑應用
??? 血管緊張素轉換酶抑制劑(angiotension convertingenzymeinhibitors，ACEI)，亦稱血管緊張素轉換酶抑制因子，即降壓多肽。ACEI最早應用于臨床的是從蛇毒中提取的九肽――替普羅肽，近年來人們研制出了20余種ACEI類藥物，目前臨床應用較多的有培哚普利、雷米
蛋白酶抑制劑的作用機制
HⅣ等逆轉錄病毒基因編碼的前體蛋白需要在蛋白酶作用下裂解為功能性結構蛋白才能裝配成完整病毒顆粒。蛋白酶抑制劑可與病毒蛋白酶催化基因結合抑制酶活性，導致蛋白前體不能裂解和形成成熟病毒體。
胃蛋白酶抑制劑的特性
l)抑制酸性蛋白酶如胃蛋白酶，血管緊張肽原酶，組織蛋白酶D和凝乳酶;2)1mg/ml溶于甲醇中;3)儲存液在4℃一周內穩定，-20℃穩定6個月;4)作濃度:0.7ug/ml(1umol/L)5)在水中不溶解。
鈣蛋白酶抑制蛋白的作用介紹
中文名稱鈣蛋白酶抑制蛋白英文名稱calpastatin定 義一種廣泛分布的內源性抑制蛋白質，能特異地抑制需鈣激活的中性蛋白酶。其分子質量依來源及提取方法而異，從24kDa至400kDa。應用學科生物化學與分子生物學（一級學科），酶（二級學科）
常用的轉換酶抑制劑有哪些
第一代轉換酶抑制劑為卡托普利，是最早應用于臨床的轉換酶抑制劑，現已廣泛應用于高血壓和心衰的治療。對輕、中度高血壓均適用。用于降壓時，開始劑量 12.5～25mg，每日 3 次口服，有效劑量為每日 50～ 150mg。加用利尿劑（如雙氫克尿噻）、 β受體阻滯劑（如普萘洛爾、美托洛爾等），療效更佳。本品