?胰蛋白酶的測定實驗
實驗材料胰蛋白酶試劑、試劑盒磷酸鉀N'-苯甲酰-L-精氨酰對硝基苯胺儀器、耗材分光光度計實驗步驟實驗所需「試劑」具體見「其他」25℃，在 405 nm 測定吸光值，ε405＝9620 l/（mol·cm）。注意事項其他試劑：0.3 mol/L 磷酸鉀，pH 8.020 mool/L N'-苯甲酰-L-精氨酰對硝基苯胺（BAPNA，Mr=434.9；174 mg 溶于 20 ml DMSO 中）1 mmol 胰蛋白酶，23.4 mg 溶于 1 ml 1 mmol/L HCl（測定前用 0.05 mol/L 磷酸鉀 pH 8.0 立即稀釋 50倍）展開......閱讀全文
胰蛋白酶的測定實驗
實驗方法原理 實驗材料 胰蛋白酶試劑、試劑盒 磷酸鉀N'-苯甲酰-L-精氨酰對硝基苯胺儀器、耗材 分光光度計實驗步驟 實驗所需「試劑」具體見「其他」25℃，在 405 nm 測定吸光值，ε405＝9620 l/（mol·cm）。注意事項 其他 試劑：0.3 mol/L 磷酸鉀，pH 8.02
?胰蛋白酶的測定實驗
基本方案 ? ? ? ? ? ? 實驗方法原理 實驗材料 胰蛋白酶
?胰蛋白酶的測定實驗
實驗材料胰蛋白酶試劑、試劑盒磷酸鉀N'-苯甲酰-L-精氨酰對硝基苯胺儀器、耗材分光光度計實驗步驟實驗所需「試劑」具體見「其他」25℃，在 405 nm 測定吸光值，ε405＝9620 l/（mol·cm）。注意事項其他試劑：0.3 mol/L 磷酸鉀，pH 8.020 mool/L N
血清胰蛋白酶的測定意義
正常時胰蛋白酶很少進入血循環，健康人血清中存在的主要為游離胰蛋白酶原－1，沒有游離的胰蛋白酶。 急性胰腺炎時，血清胰蛋白酶和淀粉酶平行升高，其峰值可達參考值上限的2～400倍，兩種胰蛋白酶的分布和急性胰腺炎的類型及嚴重程度有關。 輕型者：80%～99%為游離胰蛋白酶原－1及極少的結合型的胰蛋
血清胰蛋白酶的測定意義
正常時胰蛋白酶很少進入血循環，健康人血清中存在的主要為游離胰蛋白酶原－1，沒有游離的胰蛋白酶。急性胰腺炎時，血清胰蛋白酶和淀粉酶平行升高，其峰值可達參考值上限的2～400倍，兩種胰蛋白酶的分布和急性胰腺炎的類型及嚴重程度有關。輕型者：80%～99%為游離胰蛋白酶原－1及極少的結合型的胰蛋白酶－1。重
血清胰蛋白酶的測定意義
正常時胰蛋白酶很少進入血循環，健康人血清中存在的主要為游離胰蛋白酶原－1，沒有游離的胰蛋白酶。急性胰腺炎時，血清胰蛋白酶和淀粉酶平行升高，其峰值可達參考值上限的2～400倍，兩種胰蛋白酶的分布和急性胰腺炎的類型及嚴重程度有關。輕型者：80%～99%為游離胰蛋白酶原－1及極少的結合型的胰蛋白酶－1。重
胰蛋白酶的含量測定方法
照紫外-可見分光光度法(通則0401)測定底物溶液制成后應在2小時內使用。取N-苯甲酰L精氨酸乙酯鹽酸鹽85.7mg,加水溶解使成100ml,作為底物原液;取10ml,用磷酸鹽緩沖液(取0.067mol/L磷酸二氫鉀溶液13ml與0.067mol/L磷酸氫二鈉溶液87ml混合,pH值為7.6)稀釋成
豬胰蛋白酶酶活力的測定
實驗原理胰蛋白酶是以無活性的酶原形式存在于動物胰臟中，在Ca2+的存在下，被腸激酶或有活性的胰蛋白酶自身激活，從肽鏈N端賴氨酸和異亮氨酸殘基之間的肽鍵斷開，失去一段六肽，分子構象發生一定改變后轉變為有活性的胰蛋白酶。胰蛋白酶原的分子量約為24000，其等電點約為pH8.9，胰蛋白酶的分子量與其酶原接
關于胰蛋白酶的測定法介紹
取底物溶液3.0ml，加0.001mol/L鹽酸溶液200μl，混勻，作為空白。另取供試品溶液200μl，加底物溶液（恒溫于25.0℃±0.5℃）3.0ml，立即計時，混勻，使比色池內的溫度保持在25℃±0.5℃，照紫外－可見分光光度法（2010年版藥典二部附錄Ⅳ A），在253nm的波長處，每
鈣調蛋白的胰蛋白酶消化實驗
試劑、試劑盒消化緩沖液經 TPCK 處理的胰蛋白酶HCl純的鈣調蛋白實驗步驟材料經 TPCK 處理的胰蛋白酶（其干粉可從 WorthingtonBiochemicalCorp. 買到)HCl(1 mmol/L)純的鈣調蛋白（干粉；無鹽（0.1~1 mg)試劑消化緩沖液(配方，見"試劑的配制'
鈣調蛋白的胰蛋白酶消化實驗
鈣調蛋白的胰蛋白酶消化實驗 ? ? ? ? ? ? 試劑、試劑盒 消化緩沖液 經 TPCK 處理的胰蛋白酶
鈣調蛋白的胰蛋白酶消化實驗
試劑、試劑盒 消化緩沖液經 TPCK 處理的胰蛋白酶HCl純的鈣調蛋白實驗步驟 材料經 TPCK 處理的胰蛋白酶（其干粉可從 WorthingtonBiochemicalCorp. 買到)HCl(1 mmol/L)純的鈣調蛋白（干粉；無鹽（0.1~1 mg)試劑消化緩沖液(配方，見"試劑的配制
胰蛋白酶的制備及活力的測定1
目的要求1．學習胰蛋白酶的純化及其結晶的基本方法。2．了解酶的活性與比活性的概念。實驗原理胰蛋白酶是以無活性的酶原形式存在于動物胰臟中，在Ca2+的存在下，被腸激酶或有活性的胰蛋白酶自身激活，從肽鏈N端賴氨酸和異亮氨酸殘基之間的肽鍵斷開，失去一段六肽，分子構象發生一定改變后轉變為有活性的胰蛋白酶。胰
尿胰蛋白酶的測定的臨床意義
（1）胰蛋白酶原的分子量比較小（25kd），很容易由腎小球濾出，但是腎小管對胰蛋白酶原－2的回吸收低于胰蛋白酶原－1，尿中前者的濃度較大。 （2）在急性胰腺炎時尿中胰蛋白酶原－2的濃度明顯升高。 有報道急性胰腺炎時尿胰蛋白酶原－2的特異性為95%，敏感性為94%，說明其優于淀粉酶，是一個比較
胰蛋白酶的制備及活力的測定(2)
三、儀器食品加工機和高速分散器；研缽；大玻璃漏斗；布氏漏斗；抽濾瓶；紗布；恒溫水浴；紫外分光光度計；秒表；pH試紙。操作方法一、豬胰蛋白酶制備（一）豬胰蛋白酶原的提取豬胰臟1.0Kg（新鮮的或殺后立即冷藏的），除去脂肪和結締組織后，絞碎。加入2倍體積預冷的乙酸酸化水（pH2.5）于10～15℃攪拌提
胰蛋白酶的制備及活力的測定(1)
實驗原理胰蛋白酶是以無活性的酶原形式存在于動物胰臟中，在Ca2+的存在下，被腸激酶或有活性的胰蛋白酶自身激活，從肽鏈N端賴氨酸和異亮氨酸殘基之間的肽鍵斷開，失去一段六肽，分子構象發生一定改變后轉變為有活性的胰蛋白酶。胰蛋白酶原的分子量約為24000，其等電點約為pH8.9，胰蛋白酶的分子量與其酶原接
胰蛋白酶的制備及活力的測定2
（9）0.8 mol/L pH9.0硼酸緩沖液：取20ml 0.8 mol/L硼酸溶液，加80ml 0.2 mol/L四硼酸鈉溶液，混合后，用pH計檢查校正。（10）0.4 mol/L pH9.0硼酸緩沖液（用0.8 mol/L稀釋1倍即可）；（11）0.2 mol/L pH8.0硼酸緩沖液：取70
測定尿胰蛋白酶有哪些意義？
（1）胰蛋白酶原的分子量比較小（25kd），很容易由腎小球濾出，但是腎小管對胰蛋白酶原－2的回吸收低于胰蛋白酶原－1，尿中前者的濃度較大。（2）在急性胰腺炎時尿中胰蛋白酶原－2的濃度明顯升高。有報道急性胰腺炎時尿胰蛋白酶原－2的特異性為95%，敏感性為94%，說明其優于淀粉酶，是一個比較敏感而特異的
注射用胰蛋白酶的含量測定方法
照紫外-可見分光光度法(通則0401)測定。供試品溶液取本品5支,分別加適量0.001mol/L鹽酸溶液溶解,并全量轉移至同一100ml量瓶中,用上述鹽酸溶液稀釋至刻度,搖勻,精密量取適量,用上述鹽酸溶液定量稀釋制成每1ml中約含50~60單位的溶液。底物溶液與測定法見胰蛋白酶效價測定項下。
測定α1抗胰蛋白酶（AAT）的臨床意義
肝臟合成，α1-抗胰蛋白酶是α1-區帶顯色的主要成份。是血液中最主要的蛋白酶抑制劑，可抑制多種蛋白酶的活性。一般認為α1-抗胰蛋白酶的主要功能是對抗由多形核白細胞吞噬作用時釋放的溶酶體蛋白水解酶。臨床意義（1）濃度升高：見于急性炎癥、外科手術（急性時相反應蛋白）妊娠、長期服用可的松、雌激素等藥物也可
胰蛋白酶切磷酸化多肽作圖實驗
胰蛋白酶切蛋白質樣品的制備雙向薄層電泳與層析分離多肽片段反向高效液相層析繪制多肽圖譜實驗材料蛋白質 ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ?試劑、試劑盒甲醇 ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ?
胰蛋白酶切磷酸化多肽作圖實驗
實驗材料 蛋白質試劑、試劑盒 甲醇電泳緩沖液儀器、耗材 凝膠電泳實驗步驟 1. 用單向或者雙向凝膠電泳將 32P 標記的目的蛋白質與其他不需要的成分分開。2. 電泳結束后，用 50% 甲醇清洗三次，時間控制在 6 小時，去處 SDS 和電泳緩沖液將凝膠放在兩張塞熱玢膜（Bio-Rad) 之間吸干。用
胰蛋白酶切磷酸化多肽作圖實驗
胰蛋白酶切蛋白質樣品的制備 雙向薄層電泳與層析分離多肽片段 反向高效液相層析繪制多肽圖譜 ? ? ? ? ? ? 實驗材料 蛋白質
關于胰蛋白酶的效價測定的底物溶液的制備介紹
取N-苯甲酰-L-精氨酸乙酯鹽酸鹽85.7mg，加水溶解使成100ml，作為底物原液；取10ml，用磷酸鹽緩沖液（取0.067mol/L磷酸二氫鉀溶液13ml與0.067mol/L磷酸氫二鈉溶液87ml混合，pH值為7.6）稀釋成100ml，照紫外－可見分光光度法（2010年版藥典二部附錄Ⅳ A
胰蛋白酶
制法要求本品應從檢疫合格的豬、羊或牛胰中提取所用動物的種屬應明確,生產過程應符合現行版《藥品生產質量管理規范》的要求。本品為動物來源,工藝中應進行病毒的安全性控制性狀本品為白色或類白色結晶性粉末鑒別取本品約2mg,置白色點滴板上,加對甲苯磺酰-L精氨酸甲酯鹽酸鹽試液0.2ml,攪勻,即顯紫色。檢查酸
神經膠質細胞培養實驗_胰蛋白酶消化法
實驗材料大鼠試劑、試劑盒CMF-Hanks液胰蛋白酶DMEM F12儀器、耗材水浴鍋培養箱實驗步驟一、原代培養1. ?選用生后1周的新生大白鼠，用碘酒,酒精棉球消毒，斷頭取其大腦皮層組織。?2. ?解剖顯微鏡下，剝離腦膜，切除大腦髓質部分。?3. ?將大腦皮質在無Ca2+、Mg2+Hanks液(CM
胰蛋白酶的作用
胰蛋白酶的作用是使細胞間的蛋白質水解從而使細胞離散。不同的組織或者細胞對胰酶的作用反應不一樣。胰酶分散細胞的活性還與其濃度、溫度和作用時間有關，在 pH 為 8.0 、溫度為 37℃ 時，胰酶溶液的作用能力最強。使用胰酶時，應把握好濃度、溫度和時間，以免消化過度造成細胞損傷。因 Ca2+ 、 Mg2
胰蛋白酶的作用
胰蛋白酶的作用是使細胞間的蛋白質水解從而使細胞離散。不同的組織或者細胞對胰酶的作用反應不一樣。胰酶分散細胞的活性還與其濃度、溫度和作用時間有關,在 pH 為 8.0 、溫度為 37℃ 時,胰酶溶液的作用能力最強。使用胰酶時,應把握好濃度、溫度和時間,以免消化過度造成細胞損傷。因 Ca2+ 、 Mg2
胰蛋白酶的作用
胰蛋白酶的作用是使細胞間的蛋白質水解從而使細胞離散。不同的組織或者細胞對胰酶的作用反應不一樣。胰酶分散細胞的活性還與其濃度、溫度和作用時間有關，在 pH 為 8.0 、溫度為 37℃ 時，胰酶溶液的作用能力最強。使用胰酶時，應把握好濃度、溫度和時間，以免消化過度造成細胞損傷。因 Ca2+ 、 Mg2
胰蛋白酶的作用
胰蛋白酶的作用是使細胞間的蛋白質水解從而使細胞離散。不同的組織或者細胞對胰酶的作用反應不一樣。胰酶分散細胞的活性還與其濃度、溫度和作用時間有關，在 pH 為 8.0 、溫度為 37℃ 時，胰酶溶液的作用能力最強。使用胰酶時，應把握好濃度、溫度和時間，以免消化過度造成細胞損傷。因 Ca2+ 、 Mg2