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    G蛋白偶聯受體的主要分類

    根據對人的基因組進行序列分析所得的結果,人們預測出了近千種G蛋白耦聯受體的基因。這些G蛋白偶聯受體可以被劃分為六個類型,分屬其中的G蛋白耦聯受體的基因序列之間沒有同源關系。A類(或第一類,視紫紅質樣受體)B類(或第二類,分泌素受體家族)C類(或第三類,代謝型谷氨酸受體)D類(或第四類,真菌交配信息素受體)E類(或第五類,環腺苷酸受體)F類(或第六類,Frizzled/Smoothened家族)其中第一類即視紫紅質樣受體包含了絕大多數種類的G蛋白耦聯受體。它被進一步分為了19個子類A1-A19。最近,有人提出了一種新的關于G蛋白耦聯受體的分類系統,被稱為GRAFS,即谷氨酸(Glutamate),視紫紅質(Rhodopsin),粘附(Adhesion),Frizzled/Taste2以及分泌素(Secretin)的英文首字母縮寫。一些基于生物信息學的研究著眼于預測那些具體功能尚未明了的G蛋白偶聯受體的分類。研究者使用被稱為偽氨基酸......閱讀全文

    關于G蛋白偶聯受體的分類介紹

      根據對人的基因組進行序列分析所得的結果,人們預測出了近千種G蛋白耦聯受體的基因。這些G蛋白偶聯受體可以被劃分為六個類型,分屬其中的G蛋白耦聯受體的基因序列之間沒有同源關系。  A類(或第一類,視紫紅質樣受體)  B類(或第二類,分泌素受體家族)  C類(或第三類,代謝型谷氨酸受體)  D類(或第

    G蛋白偶聯受體的主要功能

    (1)配體與受體結合;(2)受體活化G蛋白;(3)G蛋白激活或抑制下游效應分子;(4)效應分子改變細胞內第二信使的含量與分布;(5)第二信使作用于相應的靶分子,使之構象改變,從而改變細胞的代謝過程及基因表達等功能。由G蛋白耦聯受體所介導的細胞信號通路主要包括:cAMP信號通路和磷脂酰肌醇信號通路。

    G蛋白偶聯受體主要的生理功能

    G蛋白偶聯受體參與眾多生理過程。包括但不限于以下例子:感光:視紫紅質是一大類可以感光的G蛋白偶聯受體。它們可以將電磁輻射信號轉化成細胞內的化學信號,引導這一過程的反應稱為光致異構化(Photoisomerization)。具體細節為:由視蛋白(Opsin)和輔因子視黃醛共價連接所構成的視紫紅質在光源

    G蛋白偶聯受體結構介紹

    G蛋白偶聯受體均是膜內在蛋白(Integral membrane protein),每個受體內包含七個α螺旋組成的跨膜結構域,這些結構域將受體分割為膜外N端(N-terminus),膜內C端(C-terminus),3個膜外環(Loop)和3個膜內環。受體的膜外部分經常帶有糖基化修飾。膜外環上包含有

    G蛋白偶聯受體結構介紹

    G蛋白偶聯受體均是膜內在蛋白(Integral membrane protein),每個受體內包含七個α螺旋組成的跨膜結構域,這些結構域將受體分割為膜外N端(N-terminus),膜內C端(C-terminus),3個膜外環(Loop)和3個膜內環。受體的膜外部分經常帶有糖基化修飾。膜外環上包含有

    G蛋白偶聯受體的結構簡介

      G蛋白偶聯受體均是膜內在蛋白(Integral membrane protein),每個受體內包含七個α螺旋組成的跨膜結構域,這些結構域將受體分割為膜外N端(N-terminus),膜內C端(C-terminus),3個膜外環(Loop)和3個膜內環。受體的膜外部分經常帶有糖基化修飾。膜外環上包

    G蛋白偶聯受體的激活方式

    胞內部分有G蛋白結合區。G蛋白α,β,γ三種亞單位組成的三聚體,靜息狀態時與GDP結合.當受體激活時GDP-αβγ復合物在Mg2+參與下,結合的GDP與胞質中GTP交換,GTP-α與βγ分離并激活效應器蛋白,同時配體與受體分離。α亞單位本身具有GTP酶活性,促使GTP水解為GDP,在與βγ亞單位形成

    G蛋白偶聯受體的功能簡介

      這類受體的共同點是其立體結構中都有七個跨膜α螺旋,且其肽鏈的C端和連接(從肽鏈N端數起)第5和第6個跨膜螺旋的胞內環(第三個胞內環)上都有G蛋白(鳥苷酸結合蛋白)的結合位點。目前為止,研究顯示G蛋白偶聯受體只見于真核生物之中,而且參與了很多細胞信號轉導過程。在這些過程中,G蛋白偶聯受體能結合細胞

    G蛋白偶聯受體調控中的關鍵蛋白

      Johns Hopkins大學的科學家發現了一個“腳手架”蛋白,它將復雜的痛覺調控系統中的多種蛋白聚集在一起,包括Homer、蛋白激酶和mGluR,該發現發表在Nature Neuroscience雜志上。這一調控系統與多種神經病和神經性疾病有關,為治療這些棘手的疾病提供了新靶點。  

    重組G蛋白偶聯受體的純化實驗

    實驗步驟 一、引言 天然的整合膜蛋白的量并不充足。因此對其的結構測定和功能分析需要:①重組膜蛋白的生產系統;②能分離得到有活性的膜蛋白(而不是沒有功能、折疊錯誤的膜蛋白)的純化策略。表達并純化原核和真核的膜蛋白在文獻中都有報道。讀者

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