氨基酸（amino acids）:
是含有一個堿性氨基和一個酸性羧基的有機化合物，氨基一般連接在α-碳上。氨基酸是肽和蛋白質的構件分子。
必需氨基酸（essential amino acids）：
指人（或其它脊椎動物）自己不能合成，需要從飲食中獲得的氨基酸，例如賴氨酸、蘇氨酸等氨基酸。
非必需氨基酸（nonessential amino acids）：
指人（或其它脊椎動物）自己能由簡單的前體合成的，不需要由飲食供給的氨基酸，例如甘氨酸、丙氨酸等氨基酸。
等電點（pI，isoelectric point）：
使分子處于兼性分子狀態，在電場中不遷移（分子的凈電荷為零）的pH值。
茚三酮反應（ninhydrin reaction）：
在加熱條件下，氨基酸或肽與茚三酮反應生成紫色（與脯氨酸反應生成黃色）化合物的反應。
肽鍵（peptide bond）：
一個氨基酸的羧基與另一個氨基酸的氨基縮合，除去一分子水形成的酰胺鍵。
肽（peptides）：
兩個或兩個以上氨基酸通過肽鍵共價連接形成的聚合物。
蛋白質一級結構(primary structure)：
指蛋白質中共價連接的氨基酸殘基的排列順序。
層析(chromatography)：
按照在移動相（可以是氣體或液體）和固定相（可以是液體或固體）之間的分配比例將混合成分分開的技術。
離子交換層析(ion-exchange column chromatography)：
使用帶有固定的帶電基團的聚合樹脂或凝膠層析柱分離離子化合物的層析方法。
透析（dialysis）：
通過小分子經半透膜擴散到水（或緩沖液）的原理將小分子與生物大分子分開的一種分離純化技術。
凝膠過濾層析(gel filtration chromatography)：
也叫做分子排阻層析（molecular-exclusion chromatography）。一種利用帶孔凝膠珠作基質，按照分子大小分離蛋白質或其它分子混合物的層析技術。
親和層析（affinity chromatography）：
利用共價連接有特異配體的層析介質分離蛋白質混合物中能特異結合配體的目的蛋白或其它分子的層析技術。
高壓液相層析（HPLC，high-pressure liquid chromatography）：
使用顆粒極細的介質，在高壓下分離蛋白質或其它分子混合物的層析技術。
凝膠電泳（gel electrophoresis）：
以凝膠為介質，在電場作用下分離蛋白質或核酸等分子的分離純化技術。
SDS-聚丙烯酰胺凝膠電泳：
（SDS-PAGE，sodium dodecyl sulfate-polyacrylamide gel electrohoresis）
在有去污劑十二烷基硫酸鈉存在下的聚丙烯酰胺凝膠電泳。SDS-PAGE只是按照分子大小分離的，而不是根據分子所帶的電荷和大小分離的。
等電聚焦電泳（IFE，isoelectric focusing electrophoresis）：
利用特殊的一種緩沖液（兩性電解質）在聚丙烯酰胺凝膠內制造一個pH梯度，電泳時每種蛋白質就將遷移到它的等電點（pI）處，即梯度中的某一pH時，就不再帶有凈的正或負電荷了。
雙向電泳（two-dimensional electrophoresis）：
是等電聚焦電泳和SDS-PAGE的組合，即先進行等電聚焦電泳（按照pI分離），然后再進行SDS-PAGE（按照分子大小），經染色得到的電泳圖是個二維分布的蛋白質圖。
Edman降解(Edman degradation)：
從多肽鏈游離的N末端測定氨基酸殘基的序列的過程。N末端氨基酸殘基被苯異硫氰酸酯修飾，然后從多肽鏈上切下修飾的殘基，再經層析鑒定，余下的多肽鏈（少了一個殘基）被回收再進行下一輪降解循環。
同源蛋白質（homologous proteins）:
來自不同種類生物、而序列和功能類似的蛋白質。例如血紅蛋白。
構型（configuration）：
一個有機分子中各個原子特有的固定的空間排列。這種排列不經過共價鍵的斷裂和重新形成是不會改變的。構型的改變往往使分子的光學活性發生變化。
構象（conformation）：
指一個分子中，不改變共價鍵結構，僅單鍵周圍的原子旋轉所產生的原子的空間排布。一種構象改變為另一種構象時，不要求共價鍵的斷裂和重新形成。構象改變不會改變分子的光學活性。