對于IgG的純化，大部分情況下我們都會選擇使用Protein A或Protein G進行親和層析。因為它們對于IgG的Fc段具有特異性的親和作用，而對于其他雜蛋白沒有或者只有很弱的結合。通常，僅僅憑借Protein A或Protein G一步親和層析就可使蛋白純度達到≥90%。
1、Protein A
蛋白A (Protein A) 來源于金黃色葡萄球菌的一個株系，它含有5個可以和抗體IgG分子的Fc段特異性結合的結構域。Protein A作為親和配基被偶聯到瓊脂糖基質上，可以特異性的和樣品中的抗體分子結合，而使其他雜蛋白流穿，具有極高的選擇性。1個Protein A分子至少可以結合2個IgG。除了IgG，Protein A也可以結合另一些免疫球蛋白，如用于某些種屬的IgA、IgM的純化。重組Protein A的C-端新增一個Cysteine，可以單一位點定向偶聯于瓊脂糖基架上，降低與抗體接觸的空間位阻。
2、Protein G
蛋白G(Protein G)是從G類鏈球菌（Streptococci）中分離出來的胞壁蛋白，分子量25kDa。相對于Protein A，Protein G對于大多數哺乳動物的IgG有著更高的親和力，尤其是對于IgG的亞基，如人 IgG3，小鼠IgG1和鼠 IgG2a。因此，Protein G可用于純化不能與Protein A很好結合的哺乳動物單抗和多抗IgG。
