同工酶(isoenzyme)的概念:即同工酶是一類催化相同的化學反應,但酶蛋白的分子結構、理化性質和免疫原性各不相同的一類酶。它們存在于生物的同一種族或同一個體的不同組織,甚至在同一組織、同一細胞的不同細胞器中。至今已知的同工酶已不下幾十種,如己糖激酶,乳酸脫氫酶等,其中以乳酸脫氫酶(Lactic acid dehydrogenase,LDH)研究得最為清楚。人和脊柱動物組織中,有五種分子形式,它們催化下列相同的化學反應:
五種同工酶均由四個亞基組成。LDH的亞基有骨骼肌型(M型)和心肌型(H型)之分,兩型亞基的氨基酸組成不同,由兩種亞基以不同比例組成的四聚體,存在五種LDH形式。即H4(LDHl)、H3M1(LDH2)、H2M2 (LDH3)、H1M3(LDH4)和M4 (LDH5)。
M、H亞基的氨基酸組成不同,這是由基因不同所決定。五種LDH中的M、H亞基比例各異,決定了它們理化性質的差別。通常用電冰法可把五種LDH分開,LDH1向正極泳動速度最快,而LDH5泳動最慢,其它幾種介于兩者之間,依次為LDH2、LDH3和LDH4。不同組織中各種LDH所含的量不同,心肌中以LDH1及LDH2的量較多,而骨骼肌及肝中LDH5和LDH4為主。不同組織中LDH同工酶譜的差異與組織利用乳酸的生理過程有關。LDH1及LDH2對乳酸的親和力大,使乳酸脫氫氧化成丙酮酸,有利于心肌從乳酸氧化中取得能量。LDH5和LDH4對丙酮酸的親和力大,有使丙酮酸還原為乳酸的作用,這與肌肉在無氧酵解中取得能量的生理過程相適應。在組織病變時這些同工酶釋放入血,由于同工酶在組織器官中分布差異,因此血清同工酶譜就有了變化。故臨床常用血清同工酶譜分析來診斷疾病。