在水產動物體內膠原蛋白含量高于陸生動物，如鰱魚、鳙魚和草魚魚皮的蛋白質含量分別為25.9%、23.6%和29.8%，均高于各自相應魚肉的蛋白質含量：17.8%、15.3%和16.6%。而魚皮中的膠原含量最高可超過其蛋白質總量的80%，較魚體的其它部位要高許多，有研究報道真鯛魚皮中膠原蛋白占粗蛋白的80.5%，鰻鱺則高達87.3%。如此高的含量意味著得率也高，如小鮪鰹42.5%；日本海鱸40.7%；香魚53.6%；黃海鯛40.1%；竹莢魚43.5%（均以干重計）。
但膠原蛋白的種類要少得多，已從魚類中分離鑒定出的膠原類型有：廣泛分布在真皮、骨、鱗、鰾、肌肉等處的I型、軟骨和脊索的Ⅱ型和Ⅺ型以及肌肉的V型。而魚皮和魚骨所含的Ⅰ型膠原蛋白是其主要膠原蛋白。此外，還發現ⅩⅧ型膠原，然而哺乳動物中含量比較豐富的Ⅲ型膠原，在水產動物中尚未發現。其中只有Ⅰ型膠原蛋白的價格人們才可以接受；其它類型的膠原如Ⅲ、Ⅳ、Ⅴ等僅在研究中制備，由于價格昂貴都不宜于大量生產。 [21-25]
由于無脊椎動物與脊椎動物在進化上相距遙遠，它們的膠原性質存在明顯的差異。水產無脊椎動物的膠原主要可分為兩類，類Ⅰ型及類Ⅴ型膠原，均相當于脊椎動物的Ⅰ型膠原。
其中類Ⅰ型膠原比較富含有丙氨酸和糖結合型的羥賴氨酸，廣泛的存在于軟體動物的各種器官中，包括：烏賊類的皮和頭蓋軟骨、章魚的皮鮑的肌肉和外套膜等。類Ⅴ型膠原是丙氨酸含量比較少、富含糖結合型羥賴氨酸，已從磯海葵的中膠層、節足動物蝦類和蟹類的肌肉及皮下膜以及原索動物羅氏石勃卒的肌膜體中分離出來。與脊椎動物相比，水產無脊椎動物的膠原顯著難溶，富含于羥賴氨酸，尤其是糖結合型含量多，而且纖維的直徑小于50nm。
有人對海參膠原研究發現，刺參體壁含蛋白3.3%，其中70%為膠原蛋白。氨基酸分析，膠原富含丙氨酸和羥脯氨酸，但羥賴氨酸含量較少，SDS電泳及SP凝膠柱分析發現其膠原組成為(α1)2α2。還有人從仿刺參（S.japonicus）提取膠原蛋白，利用EDTA和Tris-HCl浸泡溶漲，用氫氧化鈉除去雜質和非膠原蛋白，采用胃蛋白酶促溶提取粗制膠原，通過鹽析和透析獲取精致膠原蛋白，并進一步利用Sephacryl S-300 HR凝膠過濾和DEAE-52陰離子交換除去多糖，獲取膠原蛋白純品。SDS-PAGE電泳表明膠原分子的組成為(α1)3，且α鏈類似于脊椎動物Ⅰ型膠原的α1鏈，熱收縮溫度為57℃，低于牛皮膠原5℃。
還有人對采自日本Senzaki海灣的Stomolopus meleagri水母的外傘組織進行了分析。整個中膠層被分成三部分，利用醋酸首先將凍干的水母中膠層分為酸溶性蛋白和酸不溶性物質，利用NaCl溶液將酸溶性蛋白分為酸溶性膠原蛋白和酸溶性非膠原蛋白，而不溶入醋酸的中膠層經胃蛋白酶處理后大多變為可溶性的膠原質。然后利用氨基酸分析儀對分離得到的三部分的組成分別進行分析。發現該水母外傘中膠原蛋白含量很高，大約占干重的46.4%。經SDS聚丙烯酰胺凝膠電泳分析其膠原蛋白是由三個獨特α鏈組成，按照它們的移動位置分別分別確定為α1、α3、α2鏈。
氨基酸分析表明，S.meleagri水母外傘膠原質中甘氨酸含量最高，每1000個氨基酸殘基含有309個甘氨酸，其次為谷氨酸、脯氨酸和丙氨酸，分別為98、82和82個殘基，羥基脯氨和羥基賴氨酸數也較高，分別為40和27。外傘中高的膠原蛋白含量表明水母資源是一個潛在的膠原蛋白源。 [26-27] [28]
Ⅰ型膠原分子長度約300nm，直徑約1.5nm，呈棒狀，由三條肽鏈組成，其中有兩條α(Ⅰ)鏈，一條α(Ⅱ)鏈。對機體功能作用最強。α(Ⅰ)鏈和α(Ⅱ)鏈之間的氨基酸序列只有微小的差異。有人利用Ⅰ型膠原蛋白的電腦模型來模擬結締組織的外基質結構，結果表明，用其它一些基團取代Ⅰ型膠原蛋白兩條鏈上氨基乙酸就會導致骨合成異常。第3條α鏈多存在于絕大多數真骨魚類，尤其是魚皮，其他陸生脊椎動物沒有。由3條異種α鏈形成的單一型雜分子α1(Ⅰ)α2(Ⅰ)α3(Ⅰ)組成，而非[α1(Ⅰ)]2α2(Ⅰ)。有人研究了黑石首魚和羊頭海鯛的骨和鱗的酸性膠原蛋白(ASC)的電泳類型，發現在電泳譜帶上可以清楚地看到β、γ、α1和α2組分，且α1的分子量為130 kD，α2的分子量為110 kD。因此，在某些魚類中，與其他組織，如肌肉和膀胱相比較，魚皮膠原蛋白中的α3(Ⅰ)鏈更適宜傳遞。 [30-32]
IV型膠原蛋白非常細小而且呈線性分布在組織內部，是連接表皮和真皮的主要要素。Ⅴ型膠原的肽鏈由2條α1鏈和1條α2鏈或由3條α1鏈組成，存在3種組裝形式：[α1(Ⅴ)]3、[α1(Ⅴ)]2α2(Ⅴ)和α1(Ⅴ)、α2(Ⅴ)、α3(Ⅴ)，其中以[α1(Ⅴ)]2α2(Ⅴ)為主。Ⅴ型膠原分布在細胞周圍以及Ⅰ型膠原的周圍，可能在基膜和結締組織之間起著橋梁作用，已經從數種魚類肌肉中分離出來。XV型膠原蛋白分布較廣而且多分布在血管、神經組織的外圍地帶，而且其與角化細胞腫瘤黑素細胞腫瘤發生有關。
Ⅺ型膠原是異三聚體，其組成為α1(Ⅺ)α2(Ⅺ)α3(Ⅺ)，Ⅺ型膠原是軟骨的微量成分，在軟骨膠原纖維的形成和軟骨基質的組成中起著重要作用，且常與Ⅱ型膠原共存。陸生生物的軟骨組織較水生生物含量高的多，所以Ⅱ型膠原的研究的對象大多是陸生生物，雖然在1984年已經從鯊魚的軟骨中分離出來Ⅱ型膠原，但是從水產動物提取Ⅱ型膠原的研究并不多。
ⅩⅧ型膠原發現的相對較晚，同源性較高，還有不同的亞類，主要存在于肺、肝臟和腎臟等組織中。屬于被稱之為multi-plexin的特殊膠原亞族，含有其他膠原所沒有的C末端非三螺旋區（non-triple-heli-cal regions，NC1），這一特殊結構使其與其他僅由三螺旋結構組成的膠原相比擁有更好的靈活性。ⅩⅧ型膠原的研究主要集中在醫學和分子生物學領域，如胚胎中的轉錄表達。