它的氨基酸序列也是最高度保守的蛋白質之一，因為它在進化過程中幾乎沒有變化 ，在藻類和人類等多種物種中的差異不超過20%。它有兩個顯著特征：它是一種緩慢水解 ATP的酶 ，是生物過程的“通用能量貨幣”。 但是，ATP是必需的，以保持其結構完整性。其高效的結構由幾乎獨特的折疊過程形成。此外，它能夠比任何其他蛋白質進行更多的相互作用 ，這使得它在幾乎所有細胞生命水平上都能比其他蛋白質發揮更廣泛的功能。 肌球蛋白是與肌動蛋白結合的蛋白質的一個例子。 另一個例子是絨毛蛋白 ，它可以根據周圍培養基中鈣陽離子的濃度將肌動蛋白編織成束或切割長絲。
肌動蛋白是真核生物中最豐富的蛋白質之一，在整個細胞質中發現它。 事實上，在肌肉纖維中，它占細胞總蛋白質的20%，在其他細胞中占1%-5%。然而，不僅有一種肌動蛋白，編碼肌動蛋白的基因被定義為基因家族 （植物中含有超過60種元素的家族，包括基因和假基因 ，在人類中超過30種元素）。 這意味著每個個體的遺傳信息都包含產生肌動蛋白變體（稱為同種型 ）的指令，這些變體具有略微不同的功能。反過來，這意味著真核生物表達不同的基因，這些基因產生：α-肌動蛋白，存在于收縮結構中； β-肌動蛋白，發現于細胞的擴展邊緣，使用其細胞結構的投射作為其移動手段； γ-肌動蛋白，存在于應力纖維的細絲中。除了生物體異構體之間存在的相似性之外，甚至在不同真核生物結構域中包含的生物體之間也存在結構和功能的進化保守性 ：在細菌中已經鑒定出肌動蛋白同源物 MreB ，其是一種蛋白質。能夠聚合成微絲。在古生菌中 ，同系物Ta0583甚至更類似于真核動物。
細胞肌動蛋白有兩種形式：稱為G-肌動蛋白的單體小球和稱為F-肌動蛋白的聚合物長絲（即，由許多G-肌動蛋白單體組成的長絲）。 F-肌動蛋白也可以描述為微絲。兩條平行的F-肌動蛋白鏈必須旋轉166度才能正確地位于彼此的頂部。這產生了在細胞骨架中發現的微絲的雙螺旋結構。 微絲的直徑約為7nm ，螺旋每37nm重復一次。每個肌動蛋白分子都與三磷酸腺苷 （ATP）或二磷酸腺苷 （ADP）分子結合，后者與Mg2+陽離子相關。 與所有可能的組合相比，最常見的肌動蛋白形式是ATP-G-肌動蛋白和ADP-F-肌動蛋白。