肌動蛋白的氨基酸序列是最高度保守的蛋白質之一，因為它在進化過程中幾乎沒有變化，在藻類和人類等不同物種中的差異不超過20%。因此，它被認為具有優化的結構。它有兩個顯著特征：它是一種緩慢水解ATP的酶，ATP是生物過程的“通用能量貨幣”。然而，需要ATP以保持其結構完整性。其高效的結構是由幾乎xxx的折疊過程。此外，它能夠進行比任何其他蛋白質更多的相互作用，這使它能夠在幾乎所有細胞生命水平上執行比其他蛋白質更廣泛的功能。肌球蛋白是與肌動蛋白結合的蛋白質的一個例子。另一個例子是絨毛蛋白，它可以根據周圍介質中鈣陽離子的濃度將肌動蛋白編織成束或切割細絲。
肌動蛋白是真核生物中含量最豐富的蛋白質之一，它存在于整個細胞質中。事實上，在肌肉纖維中，它占總細胞蛋白質重量的20%，在其他細胞中占1%到5%。然而，不僅有一種肌動蛋白；的基因，對于肌動蛋白的代碼被定義為一個基因家族（家族，其在植物中包含超過60個元素，包括基因和假基因和人類中多于30種元素）。這意味著每個個體的遺傳信息都包含產生肌動蛋白變體（稱為同種型)的功能略有不同。反過來，這意味著真核生物表達不同的基因，這些基因產生：α-肌動蛋白，在收縮結構中發現；β-肌動蛋白，位于細胞擴張邊緣，利用細胞結構的投影作為移動手段；和γ-肌動蛋白，它存在于應力纖維的細絲中。除了存在于生物體同種型之間的相似性之外，甚至在包含在不同真核域中的生物體之間，結構和功能也存在進化保守性。在細菌中，肌動蛋白同系物MreB已被鑒定，這是一種能夠聚合成微絲的蛋白質；在古細菌中，同系物Ta0583與真核肌動蛋白更相似。
細胞肌動蛋白有兩種形式：稱為G-肌動蛋白的單體小球和稱為F-肌動蛋白的聚合細絲（即由許多G-肌動蛋白單體組成的細絲）。F-肌動蛋白也可以描述為微絲。兩條平行的F-肌動蛋白鏈必須旋轉166度才能正確地相互重疊。這產生了在細胞骨架中發現的微絲的雙螺旋結構。微絲直徑約為7nm，螺旋每37nm重復一次。每個肌動蛋白分子都與一個三磷酸腺苷(ATP)或二磷酸腺苷(ADP)分子結合，后者與Mg2+陽離子。與所有可能的組合相比，最常見的肌動蛋白形式是ATP-G-肌動蛋白和ADP-F-肌動蛋白。