不同細菌的PBPs組成不同，其功能也各不相同，研究表明并非所有的PBPs均是抗生素的作用靶位。按其與細菌生理功能的關系及抗生素作用后的反應大致可以將它們分為細菌生長必需蛋白和生長非必需蛋白。現在研究得比較多的是革蘭氏陽性菌中的肺炎鏈球菌、金黃色葡萄球菌、枯草芽孢桿菌等，革蘭氏陰性菌中的大腸埃希氏菌、銅綠假單胞菌、淋病奈瑟氏菌、流感嗜血菌等。
以大腸埃希氏菌為例闡明不同的PBPs的功能。大腸埃希氏菌含有7種PBPs，依次為PBP1a、PBP1b、PBP2、PBP3、PBP4、PBP5、PBP6。PBP1a為細菌生長非必需蛋白，缺乏PBP1a的變異株能夠存活。PBP1b是維持細菌生長的重要蛋白質，是肽聚糖交聯過程中的必需酶，也是青霉素溶解細胞作用的靶位。PBP2能維持大腸埃希氏菌的張力，使菌體保持桿棒狀，當基因突變引起PBP2減少或缺乏時可使細菌變成圓球形而致溶解死亡。PBP3與細菌分裂有關，是隔膜的胞壁質形成的必須成分，抗生素選擇性的作用于PBP3后，能夠阻止大腸埃希氏菌的分裂并使細胞形成絲狀體而不溶解。PBP4同時具有D，D-羧肽酶活性及D，D-內肽酶活性，但不是β-內酰胺類抗生素的主要作用靶位。PBP5是細菌生長非必需蛋白，具有D-丙氨酸羧肽酶IA的活性，而這個酶在細菌體內能保護大腸埃希氏菌不致被低濃度的β-內酰胺類抗生素殺死。PBP6具有D-丙氨酸羧肽酶I的活性，在細菌的靜止期的含量遠比指數生長期的要高(2～10倍)，能在靜止期穩定肽聚糖的結構。有研究者發現另有兩種青霉素結合蛋白PBP7(31.8ku)和它的蛋白降解產物PBP8(28.8ku)，均有D，D-內肽酶活性，特異性地水解大分子的細胞壁質的D，D-DAP-Ala間的肽鍵。克雷伯氏菌、沙門氏菌和銅綠假單胞菌的PBPs類型和大腸埃希氏菌高度相似。有報道PBPs還參與AmpC酶誘導產生過程，該酶是細菌的某種低分子質量PBP(PBP4或PBP7)暴露于β-內酰胺類抗生素后分泌的，這種低分子質量的PBPs很可能是β內酰胺酶的前體。