乳鐵蛋白與鐵離子的親和力很高，是轉鐵蛋白的250～300倍。根據乳鐵蛋白結合鐵離子的差異，可以將其分為3種類型：缺鐵型、鐵半飽和型和鐵飽和型。不同類型的乳鐵蛋白具有不同的抗巴氏殺菌熱變性的能力，其中鐵飽和型抗性最強，缺鐵型抗性最弱。乳鐵蛋白不僅可以結合Fe3+和Fe2+，還可以與Cu2+、Mn2+、Zn2+結合 [3] 。
關于乳鐵蛋白的熱穩定性，研究發現，72℃保溫20s或135℃保溫8s的熱處理幾乎不影響乳鐵蛋白的鐵結合能力，但若在兩種溫度下處理的時間延長則會降低鐵結合能力。85℃保溫10min的熱處理強度也不會影響乳鐵蛋白的抑菌活性。另外，有研究表明在pH2.0或者pH3.0的條件下，120℃處理5min后，乳鐵蛋白發生降解但是降解產物的抑菌活性比處理前要高。這一實驗結果使人們發現了乳鐵蛋白活性多肽的存在。乳鐵蛋白對革蘭氏陽性菌和革蘭氏陰性菌都有抑菌效果，但是對革蘭氏陰性菌的作用比較強。乳鐵蛋白的鐵飽和度與抑菌性呈負相關。環境pH值變化影響乳鐵蛋白對革蘭氏陽性菌的抑制作用，對革蘭氏陰性菌影響不大。當pH為7.5～8.0時，抑菌效果最佳。乳鐵蛋白經過70℃以下的巴氏殺菌后抑菌活性沒有影響；HCO3-濃度增加，有利于增強其抑菌性。