α-螺旋（α-helix）是蛋白質二級結構的主要形式之一。指多肽鏈主鏈圍繞中心軸呈有規律的螺旋式上升，每3.6 個氨基酸殘基螺旋上升一圈，向上平移0.54nm，故螺距為0.54nm，兩個氨基酸殘基之間的距離為0.15nm。螺旋的方向為右手螺旋。
氨基酸側鏈R基團伸向螺旋外側，每個肽鍵的肽鍵的羰基氧和第四個N-H形成氫鍵，氫鍵的方向與螺旋長軸基本平行。由于肽鏈中的全部肽鍵都可形成氫鍵，故α-螺旋十分穩定。
