所有趨化因子都很小，分子量在8到10 kDa之間。它們之間大約有20-50%是相同的；
也就是說，它們具有相同的基因序列和氨基酸序列同源性。它們也都擁有保守的氨基酸，這些氨基酸對形成它們的三維或三級結構很重要，例如在大多數情況下四個半胱氨酸相互作用，形成一個希臘鑰匙形狀，這是趨化因子的一個特征。
分子內二硫鍵通常連接第一個到第三個半胱氨酸殘基，第二個到第四個半胱氨酸殘基，它們在趨化因子的蛋白序列中出現時編號。典型的趨化因子蛋白是以肽前體的形式產生的，在其從細胞分泌的過程中，從分子的活性(成熟)部分分裂出大約20個氨基酸的信號肽。
在趨化因子中，前兩個半胱氨酸靠近成熟蛋白的n端，第三個半胱氨酸位于分子中心，第四個靠近C端。在前兩個半胱氨酸之后有一個大約10個氨基酸的環，稱為N環。