乳酸脫氫酶（LD）分子量為135～140KD，由兩種亞單位組成：H（表示heart）和M（表示muscle）。它們按不同的形式排列組合形成含4個亞基的5種同工酶，即：LD1（H4）、LD2（H3M1）、LD3（H2M2）、LD4（HM3）、LD5（M4）。
LD催化丙酮酸與乳酸之間還原與氧化反應，在堿性條件下促進乳酸向丙酮酸方向的反應，而在中性條件下促進丙酮酸向乳酸的轉化（為逆反應）。LD是參與糖無氧酵解和糖異生的重要酶。
由于LD幾乎存在于所有體細胞中，而且在人體組織中的活性普遍很高，所以血清中LD的增高對任何單一組織或器官都是非特異的。在AMI時升高遲、達峰晚，故對早期診斷價值不大。由于半壽期長（10～163小時），多用于回顧性診斷，如對入院較晚的AMI病人、亞急性MI的診斷和病情監測。
LD在組織中的分布特點是心、腎以LD1為主，LD2次之；肺以LD3、LD4為主；骨骼肌以LD5為主；肝以LD5為主，LD4次之。血清中LD含量的順序是LD2>LD1>LD3>LD4>LD5。
LDH總活性測定LD最常用的方法有兩大類：測定酶在正反應中NAD的還原速率（L→P），此法在國內臨床試驗室中廣泛應用；測定酶在逆反應中NADH的氧化速率（P→L）。IFCC推薦的LDH測定參考方法是基于L→P的反應。
參考值：
100～240U／L（L→P）
丙酮酸脫氫酶復合體（PDHC）和乳酸脫氫酶（LDH）能夠轉定位到損傷肝細胞的核內核內PDHC和LDH增加會誘導核內乙酰輔酶A和乳酸的水平發生改變導致組蛋白乙酰化增加，損傷應答基因的表達也增強抑制組蛋白......
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