總體結構
α-突觸核蛋白是位于4q21-22SNCA基因[16]編碼的一個小分子蛋白質，分子量為19kDa,，由140個氨基酸構成，可以分成三個部分：
氨基端:
(aa 1~60)包含了5個家族性帕金森病的突變位點以及高度保守的11個氨基酸中組成的KTKEGV 7模體重復序列，易形成兩性α螺旋類似載脂蛋白的脂質結合區域，是介導α -突觸核蛋白與脂質膜結合的區域；
中部：
NAC區(aa 61~95)的疏水區域易形成β片層結構，在體外極易聚集且可促進全長α-突觸核蛋白的聚集；
羧基末端(aa 96~140)
富含酸性氨基酸和脯氨酸，帶有大量負電荷，具有較強的親水性，其中有三個保守的酪氨酸殘基被認為是α、β突觸核蛋白的標志。
生理狀態下的α-突觸核蛋白通常被認為是舒展的可溶性結構[19,20]，Burre等發現重組的和小鼠腦中分離出的α-突觸核蛋白為無固定結構的單體，并且有自發聚集的傾向[21]；而Bartels發現在非變性條件下從神經和非神經細胞中分離出來的內源性α-突觸核蛋白大部分為大約58kDa的四聚體折疊結構。