關于突觸核蛋白的結構介紹
總體結構 α-突觸核蛋白是位于4q21-22SNCA基因[16]編碼的一個小分子蛋白質，分子量為19kDa,，由140個氨基酸構成，可以分成三個部分： 氨基端: (aa 1~60)包含了5個家族性帕金森病的突變位點以及高度保守的11個氨基酸中組成的KTKEGV 7模體重復序列，易形成兩性α螺旋類似載脂蛋白的脂質結合區域，是介導α -突觸核蛋白與脂質膜結合的區域； 中部： NAC區(aa 61~95)的疏水區域易形成β片層結構，在體外極易聚集且可促進全長α-突觸核蛋白的聚集； 羧基末端(aa 96~140) 富含酸性氨基酸和脯氨酸，帶有大量負電荷，具有較強的親水性，其中有三個保守的酪氨酸殘基被認為是α、β突觸核蛋白的標志。 生理狀態下的α-突觸核蛋白通常被認為是舒展的可溶性結構[19,20]，Burre等發現重組的和小鼠腦中分離出的α-突觸核蛋白為無固定結構的單體，并且有自發聚集的傾向[21]；而Bartels......閱讀全文
關于突觸核蛋白的結構介紹
總體結構 α-突觸核蛋白是位于4q21-22SNCA基因[16]編碼的一個小分子蛋白質，分子量為19kDa,，由140個氨基酸構成，可以分成三個部分： 氨基端: (aa 1~60)包含了5個家族性帕金森病的突變位點以及高度保守的11個氨基酸中組成的KTKEGV 7模體重復序列，易形成兩性α
關于突觸核蛋白的基本介紹
α-突觸核蛋白是一種在中樞神經系統突觸前及核周表達的可溶性蛋白質，它與帕金森病的發病機制和相關功能障礙密切相關，是路易小體的主要成分。 α-突觸核蛋白的功能多樣，可能參與到突觸結構的維持、神經的可塑性、學習、記憶、發生、細胞粘附、磷酸化、細胞分化以及多巴胺的攝取調控等許多方面。
關于突觸核蛋白的特性介紹
它的結構很大程度上依賴于其所處的細胞內環境，并且會表現出不同的結構如單體、寡聚體、原纖維和纖維等，病理狀態下的突觸核蛋白容易聚集形成不溶性的纖維蛋白沉淀，最終導致神經細胞死亡。人類基因學的研究證明了α-突觸核蛋白基因突變在家族性的帕金森病中的主要致病地位，并且α-突觸核蛋白的聚集有類似朊蛋白樣的
關于突觸核蛋白降解異常的介紹
泛素蛋白酶體系統（UPS）和自嗜溶酶體系統（ALP）是細胞內最重要的兩個清除異常折疊或老化的蛋白質的機制[35,36]；其中UPS選擇性降解胞內短半衰期、胞膜蛋白、異常折疊以及受損的蛋白質，帕金森病的兩個家族性基因突變Parkin[37]和UCHL1[38]均為影響UPS的功能導致異常α-突觸核
突觸核蛋白的發病機制介紹
損害線粒體：Nakamura等發現在哺乳動物的多種細胞中過量表達α-突觸核蛋白可以造成線粒體的裂解，而在胞內的其他細胞器的形態變化很小（如高爾基復合體），α-突觸核蛋白不抑制線粒體的融合而表現出促進其分裂，并且不依靠線粒體分裂時需要的主要分裂蛋白Drp1[42]；另外過量表達的α-突觸核蛋白能夠
突觸核蛋白的生理功能介紹
抑制多巴胺神經遞質的釋放： Abeliovich等證實α-突觸核蛋白基因敲除的小鼠黑質在成對電刺激條件下多巴胺釋放量增加，而小鼠的生理活動不受影響，并且大腦的神經元結構保持完整，但α-突觸核蛋白可能在病理條件下發揮保護作用[24]。 調節突觸膜的囊泡釋放： Murphy等利用反義寡核苷酸技
簡述突觸核蛋白錯誤折疊
研究發現α-突觸核蛋白正常、錯誤折疊及其寡聚化之間存在動態平衡，當這種平衡被打破后原纖維迅速聚集成大分子、不溶性的細纖維；α-突觸核蛋白在不同的影響因素下會表現出許多種形態，包括舒展態、溶解前球型態、α-螺旋態（膜結合），β-片層態、二聚體態、寡聚體態、以及不可溶的無定型態和纖維態；α-突觸核蛋
簡述突觸核蛋白的發現史
突觸核蛋白最初于1988年由Maroteaux等利用純化的抗膽堿能囊泡抗體在電鱘體內發現，并且確定其分布在神經突觸前末梢和核周[1,2]，同樣突觸核蛋白也在阿爾滋海默病的老年斑塊內發現，但沒有β-淀粉樣蛋白含量高，突觸核蛋白的中間部分（aa61-65）被命名為非β-淀粉樣結構（NAC）。至今人們
突觸核蛋白抗細胞凋亡作用
Alves da Costa等發現與模擬轉染的TSM1型神經元對照，野生型的α-突觸核蛋白能夠顯著地減弱三種不同的細胞凋亡誘導劑星孢菌素、依托泊苷和神經酰胺C2對胞內半胱天冬酶（caspase）的激活[30]，同樣這可能與α-突觸核蛋白的伴侶樣蛋白作用有關；Ostrerova等也發現α-突觸核蛋
突觸核蛋白協助SNARE復合體功能介紹
SNARE復合體在囊泡與細胞膜的融合的過程中起著重要的作用，它包括兩個成分v-SNARE（VAMP）位于囊泡上，t-SNARE(syntaxin,SNAP-25)位于突觸前膜,兩者相互配對并形成穩定的SNARE復合體，在復合體的形成過程中，釋放出來的能量將囊泡與突觸前膜拉近，而半胱氨酸鉸鏈蛋白-
關于突觸前膜的解剖結構介紹
突觸是神經元之間彼此廣泛聯系的基本結構，在中樞的調節活動中具有最重要的作用。按功能特點可分為興奮性突觸和抑制性突觸。興奮性突觸：正常時，神經沖動到達興奮性突觸時，突觸囊泡釋放興奮性遞質與突觸后膜上的受體結合，使后膜對Na+通透性增加，局部去極化，產生興奮性突觸后電位，使突觸后神經元發生興奮性動作
突觸核蛋白與synphilin1蛋白結合
Engelender等運用酵母雙雜交技術發現synphilin-1蛋白能作為調節分子將α-突觸核蛋白錨釘在參與囊泡轉運和細胞骨架功能的蛋白分子上面[25]；synphilin-1蛋白是一個90kDa的胞內蛋白質，含有ANKYRIN樣重復單位、一個螺旋結構域和可能的ATP/GTP結合位點；Kawa
簡述突觸核蛋白的伴侶蛋白樣作用
Kim等發現α-突觸核蛋白能夠表現出類似伴侶蛋白樣作用防止谷胱甘肽硫轉移酶（GST）和醛縮酶在受熱的條件下發生沉淀，并且還能防止二硫蘇糖醇（DTT）誘導α-乳白蛋白和小牛血清蛋白的沉淀[29]，這可能與α-突觸核蛋白能夠與發沉降過程中的蛋白質的親水性結構域結合并穩定其結構不被破壞。
研究揭示APOE4加劇α突觸核蛋白病變
科學家們已經確定了神經退行性疾病的幾種遺傳風險因素。在這些遺傳風險因素中，載脂蛋白E（APOE）ε4等位基因（APOE4）是導致遲發性阿爾茨海默病的最強遺傳危險因素，主要是通過驅動淀粉樣β病理引起的。最近，人們還發現APOE4是路易體癡呆（Lewy body dementia, LBD）的一種遺
減緩帕金森發病進程？α突觸核蛋白功能強大！
近日，一項刊登在國際雜志Journal of Parkinson's Disease上的研究報告中，來自喬治城大學醫學中心等機構的科學家們通過研究發現，靶向作用腸道中的α-突觸核蛋白（alpha-synuclein）或能有效減緩帕金森疾病的進展。圖片來源：University of Gr
人α突觸核蛋白(aSynuclein)ELISA試劑盒
人α-突觸核蛋白(a-Synuclein)ELISA試劑盒?(用于血清、血漿、細胞培養上清液和其它生物體液內)?原理本實驗采用雙抗體夾心?ABC-ELISA法。用抗人?a-Synuclein?單抗包被于酶標板上，標準品和樣品中的?a-Synuclein與單抗結合，加入生物素化的抗人a-Synucle
α突觸核蛋白或能有效減緩帕金森疾病的發展？
近日，一項刊登在國際雜志Journal of Parkinson's Disease上的研究報告中，來自喬治城大學醫學中心等機構的科學家們通過研究發現，靶向作用腸道中的α-突觸核蛋白（alpha-synuclein）或能有效減緩帕金森疾病的進展。圖片來源：University of Gr
關于核蛋白的循環介紹
活化的氨基酸在核糖體上，以mRNA為模板合成多肽鏈的過程。 蛋白質合成形式，是指核糖體大小亞基在需要的時候組合形成核糖體，合成蛋白質后解體并在需要的時候重新組合形成核糖體的過程 核蛋白體循環ribosomal cycle：廣義的核蛋白體循環是指氨基酸活化后，在核蛋白體上縮合形成多肽鏈的過程，
關于核蛋白的基本介紹
核蛋白（nuclear protein）是指在細胞質內合成， 然后運輸到核內起作用的一類蛋白質。如各種組蛋白、DNA合成酶類、RNA轉錄和加工的酶類、各種起調控作用的蛋白因子等。 核蛋白一般都含有特殊的氨基酸信號序列， 起蛋白質定向、定位作用。
關于核蛋白的存在介紹
親核蛋白（karyophilic protein）是指在細胞質內合成后，需要或能夠進入細胞核內發揮功能的一類蛋白質。 核定位序列（核定位信號，NLS）：親核蛋白一般都含有特殊的氨基酸序列，這些內含的短肽保證了整個蛋白質能夠通過核孔復合體轉運到細胞核內，這段具有“定向”、“定位”作用的序列被稱為
關于突觸前膜的突觸傳遞的作用介紹
突觸傳遞是神經元之間或神經元與效應器之間的信息傳遞。突觸是神經元之間或神經元與其他細胞相接觸的部位，是一種進行傳遞信息的特殊連接裝置。突觸由突觸前膜、突觸間隙與突觸后膜三部分組成。軸突末梢形成許多球形的突觸小體，突觸前膜是突觸小體的膜，突觸后膜是突觸后神經元與突觸前膜相對應部分的膜。兩膜之間存在
突觸核蛋白的硝基化聚集物具有細胞毒性
生物物理所發現突觸核蛋白a-synuclein的硝基化聚集物具有細胞毒性 我國已經進入老齡化社會，神經退行性疾病給個人、家庭、社會造成了沉重的經濟和精神負擔。神經元的變性死亡是神經退行性疾病的重要病理機制。 中國科學院生物物理研究所腦與認知科學國家重點實驗室赫榮喬研究組在蛋白質的硝基化修飾方
多種帕金森相關的大腦障礙或許源于相同α突觸核蛋白
近日，一項刊登在國際雜志Nature上的研究報告中，來自賓夕法尼亞大學的研究人員通過研究發現，不同帕金森相關的腦部障礙（synucleionpathies）的主要特征或許都是細胞內錯誤折疊的蛋白質；研究者發現，α-突觸核蛋白（α-syn）的病理學形式或是誘發多種疾病的罪魁禍首。 圖片來源：
突觸核蛋白抑制磷脂酶D2的活性
Jenco等在體外研究發現牛腦中含有一種熱穩定因子能夠抑制磷脂酶D2的活性，最后證明該因子為與α、β突觸核蛋白混合結構的同系物[23]；磷脂酶D2能夠催化卵磷脂的水解并且表現出調節細胞骨架的重組和質膜的內吞，因此α-突觸核蛋白可以影響細胞膜的結構和穩定性。
關于病毒中核蛋白的介紹
一類由蛋白質和核酸結合而成的復合蛋白質。存在于一切生物。病毒是一類極簡單的生物，它們的化學本質就是核蛋白。細胞中核蛋白主要存在于染色體和核糖體中。由于核酸有DNA的RNA兩類，核蛋白也因而分為DNA-核蛋白和RNA-核蛋白兩類。DNA-核蛋白主要存在于細胞核內，RNA-核蛋白主要存在于核糖體中。
關于核蛋白的提取方法介紹
細胞和動物組織核蛋白的提取方法 產品組成 310001 310002 規格 50 assays 100 assays Buffer A (Cytoplasmic Extraction Reagent) 10ml 20ml Buffer B (Nuclear Extraction Reag
多種帕金森相關大腦障礙源于相同α突觸核蛋白不同品系
近日，一項刊登在國際雜志Nature上的研究報告中，來自賓夕法尼亞大學的研究人員通過研究發現，不同帕金森相關的腦部障礙（synucleionpathies）的主要特征或許都是細胞內錯誤折疊的蛋白質；研究者發現，α-突觸核蛋白（α-syn）的病理學形式或是誘發多種疾病的罪魁禍首。 blob.
人α突觸核蛋白(αSYN)ELISA試劑盒使用說明
我司ELISA試劑盒品質保證，質量優，價格實惠，是您生物實驗的首選，如有需要可與我司銷售人員聯系。本試劑僅供研究使用目的：本試劑盒用于測定人血清，血漿及相關液體樣本中人α-突觸核蛋白(α-SYN)含量。實驗原理：本試劑盒應用雙抗體夾心法測定標本中人α-突觸核蛋白(α-SYN)水平。用純化的人α-突觸
檢測阿爾法—突觸核蛋白分子，有望及早診斷帕金森病
一個研究團隊日前在美國《臨床和轉化神經病學紀事》期刊上報告說，他們新開發的一種技術能在病情早期準確檢測帕金森病，小規模試驗已取得不錯效果。 由愛丁堡大學研究人員領銜的團隊開發了一種新的檢測技術，主要針對一種名為阿爾法—突觸核蛋白的分子進行檢測。這種蛋白分子在健康人腦部也存在，但在帕金森以及其他
核糖核蛋白顆粒的結構
中文名稱核糖核蛋白顆粒英文名稱ribonucleoprotein particle定 義由RNA和蛋白質組合的顆粒體。如信號識別顆粒、端粒酶、核糖核酸酶P、核糖體、剪接體、編輯體等。應用學科生物化學與分子生物學（一級學科），核酸與基因（二級學科）