幾種生物大分子的特異性

　　[摘 要]本文將探討高中生物教材上經常涉及到的幾種生物大分子的特異性：載體蛋白的特異性、酶的特異性、DNA分子的特異性、受體的特異性以及抗原—抗體結合的特異性。 
　　[關鍵詞]特異性 生物大分子 選擇透過性 誘導契合 堿基排序 
　　配體 漿細胞 
　　1.載體蛋白的特異性 
　　 載體蛋白是幾乎所有類型生物膜上普遍存在的多回旋折疊的跨膜蛋白，它與被傳遞的分子特異性結合使其跨膜運輸。其運輸機制是載體蛋白分子的構象可逆地變化，與被轉運分子的親和力隨之改變而將物質傳遞過去， 其特性之一是具有特異性，一種載體蛋白只能對應的運輸唯一的一種物質。可用如下模型表示： 
　　 
　　膜上的載體蛋白以兩種構象存在：狀態A時，溶質結合位點在膜外側暴露，狀態B時，同樣地結合位點在膜內側暴露。該模型認為，兩種構象狀態的改變是隨機發生的，而不依賴于是否有溶質結合和是否完全可逆，假如溶質濃度在膜外側高，則狀態A→狀態B的轉化比狀態B→狀態A的轉換化更常發生，因此溶質順濃度梯度進入細胞。 
　　例：新課標必修一第63頁探究題： 
　　 
　　據圖可知，番茄和水稻對硅離子的吸收情況是水稻吸收較多的硅離子，而番茄幾乎不吸收硅離子。原因是水稻細胞細胞膜上有能運載硅離子的載體，而番茄細胞細胞膜上幾乎無吸收硅離子的載體，幾乎不吸收硅離子，對離子的吸收具有選擇透過性，反映了載體的特異性。 
　　2.酶催化作用的特異性 
　　 酶是一類由活細胞產生的具有催化作用的有機物。具有高效性、特異性和作用條件溫和性等特點。由于酶對底物的要求很嚴格，只作用于一種底物或一類結構相似的底物，體現了酶的特異性。這也是區別于無機催化劑的一個重要特點，如氫離子能催化淀粉和蛋白質的水解，但淀粉酶只能催化淀粉水解，蛋白酶只催化蛋白質水解。早在1894年Fisher提出“鎖與鑰匙”學說，即酶與底物為鎖與鑰匙的關系，以此說明酶與底物結構上的互補性，該學說的局限性在于不能解釋酶的逆反應,因為酶不可能既適用于逆反應的底物，又適用于逆反應的產物。1958年Koshland提出“誘導契合”假說，認為當酶與底物接近時酶受底物誘導，改變構象，與底物結合。近來，X射線晶體結構分析的實驗結果支持這一假說。 
　　例：在1號、2號和3號試管中分別加入等量的相同底物，然后分別在1號和2號試管中分別加入等量的酶A和酶B，3號試管中加入等量蒸餾水，測得反應速率如下。分析圖像，得出結論： 
　　結論：酶具有催化作用特異性 
　　解析：本題研究的是酶的作用特點。曲線②③反映的是無論有酶無酶反應速率相同，而加入酶A的反應速率隨底物濃度的增加而增加。說明酶的催化作用具有特異性。 
　　3.DNA分子的特異性 
　　 DNA分子是由若干脫氧核苷酸連接而成的長鏈。其特異性指每種DNA分子都有特定的堿基對排序。因此DNA分子特定的堿基排序決定了DNA分子特異性。 
　　例：DNA分子的特異性決定于（ ） 
　　A．核糖的種類 B.堿基的種類 
　　B.脫氧核糖與磷酸交替排列順序 D.堿基對的排序 
　　解析：DNA分子結構相對穩定的原因之一是外側脫氧核糖與磷酸交替排列構成的骨架，其排序在不同的DNA分子中是相同的。 
　　4.受體的特異性 
　　受體是一種能夠通過配體（即信號分子包括激素和神經遞質）的化學結構和立體結構來識別和選擇性結合配體的生物大分子，多為糖蛋白。一般至少包括兩個功能區域：與配體結合的區域和產生效應的區域，分別具有結合特異性和效應特異性。其可將胞外信號轉換為胞內信號。特異性是受體最基本的特征，體現在一種受體只能與特異性的配體結合，產生生理效應，決定其特異性的主要原因是由于受體與配體間空間結構的互補性。 
　　5.抗原－抗體的反應的特異性 
　　抗原－抗體的反應指二者之間所發生的特異性結合的反應。這種反應既可在內環境進行，也可在體外進行。在反應過程中會發生一系列的化學和物理變化，包括抗原抗體特異性結合和非特異性促凝聚兩個階段，以及親水性膠體轉為疏水膠體的變化。抗體由B淋巴細胞或記憶細胞增殖分化成的漿細胞所產生，一種抗體只針對一種抗原起作用。