在艾滋病毒感染靜息CD4 T淋巴細胞的過程中，病毒跨越皮質肌動蛋白柵欄結構是一個關鍵步驟，但其具體機制仍有待研究。最近，中國科學院武漢病毒研究所研究員崔宗強團隊實時動態觀察到單個艾滋病毒入侵和跨越皮質肌動蛋白屏障的動態行為，揭示了病毒入侵靜息CD4 T淋巴過程中，α-actinin介導的皮質肌動蛋白動態重組機制，并基于病毒與肌動蛋白的相互作用，發現了抗病毒新靶標及其抑制多肽。研究成果在國際學術期刊Nanoscale（《納米尺度》）上作為內封面文章發表。
研究人員首先構建了病毒錐形核心內包裝量子點的熒光報告病毒。結合病毒囊膜以及細胞組分等多重熒光標記，實時動態觀察到HIV-1入侵靜息CD4 T淋巴細胞和跨越皮質肌動蛋白屏障的時空機制。他們發現病毒膜融合過程伴隨著皮質肌動蛋白屏障的動態重組，單個HIV-1病毒顆粒在其進入位點誘導肌動蛋白解聚，隨后打開一個“通道”，促使病毒核心跨越皮質肌動蛋白屏障進入細胞質。α-actinin在這個過程中發揮了重要的調控作用。此外，基于α-actinin和F-actin相互作用結構分析，篩選了能夠抑制α-actinin與F-actin時空作用的短肽，該短肽能夠抑制HIV-1的侵染過程。該研究解析了HIV入侵靜息CD4 T細胞過程中，病毒調控和突破皮質肌動蛋白屏障的精細時空機制，為開發新的抗病毒途徑提供了思路。
武漢病毒所印文和李煒為論文共同第一作者，崔宗強為該論文通訊作者。中科院生物物理所等單位參與了該論文的合作研究。該研究得到國家重點研發計劃、中科院戰略性先導科技專項、國家自然科學基金等資助。
圖：HIV-1調節皮質肌動蛋白屏障的時空動態過程
武漢病毒所等在單病毒示蹤研究方面取得進展
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