過氧化物酶(Peroxiredoxin,Prx)以前只被認為是一個Cys依賴型硫氧還蛋白。八月七日,國際著名學術期刊《Journal of Biological Chemistry》在線發表了浙江大學和德克薩斯A&M大學的一項最新研究,在兩個脊椎動物Prx1蛋白中觀察到了Cys依賴型過氧化氫酶樣活性,從而拓寬了我們關于Prx1的知識,并為進一步研究這一抗氧化劑家族的生物學作用,提供了新的機會。
本文通訊作者分別為浙江大學生命科學學院的邵建忠教授、朱冠教授和項黎新副教授。邵建忠教授1984年畢業于杭州大學生物系,1987年獲細胞生物學專業碩士學位,1987年至2000年就職于浙江大學生命科學學院,任講師、副教授,1998年博士畢業于浙江大學生物科學與技術系,2003年赴美國哈佛大學從事高訪研究;2000年至今,任浙江大學生命科學學院教授、博士生導師。主要研究細胞生長與分化發育、細胞與分子免疫學,研究成果多次發表在J Immunol、JBC、Biochemical J、J Cell Mol Med、Hum Mol Genet等學術期刊。
本文另一位共同通訊作者朱冠1986年畢業于杭州大學生物系,1993年在美國喬治亞大學獲博士學位,1994年至1996年在美國紐約 Wadsworth中心從事博士后研究,1996年至2000年在美國紐約Wadsworth中心擔任研究科學家,2000年至今,在美國德克薩斯 A&M大學,為終身教授。從事寄生蟲分子生物學,生物化學,基因組學和分子進化方面的研究。已發表六十多篇研究論文。
Prxs是一個普遍存在的抗氧化蛋白家族,被稱為硫氧還蛋白過氧化物酶。在這項研究中,研究人員報道稱,來自青斑河豚(Tetraodon nigroviridis)和人類的Prx1蛋白,還具有一種以前未知的過氧化氫酶樣活性,獨立于Cys殘基和還原劑,但依賴于鐵。
研究人員確定,GVL基序對于Prx1的過氧化氫酶(CAT)樣活性——而不是Cys依賴性硫氧還蛋白過氧化物酶(POX)活性,是必不可少的,并且,研究人員制備了缺乏POX和/或CATCAT活性的突變體,用于分別劃定它們的功能特征。他們發現,TnPrx1 POX和CAT活性,在降低H2O2的過程中,具有不同的動力學特征。野生型TnPrx1和突變體的過表達,可差異性地調節活性氧的細胞內水平,以及用 H2O2處理的HEK-293T細胞中的p38磷酸化。這些觀察表明,Prx1的雙重抗氧化活性,可能對于生物體介導細胞內的氧化還原平衡,是至關重要的。
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