2月28日，中國科學院精密測量科學與技術創新研究院李從剛、楊明暉課題組，在ATP合成酶的開發和應用研究中取得進展，首次獲得了具有單結構域的ATP合成酶，解析了酶催化的分子機制，并將其應用于多種底物分子的磷酸化實驗。
ATP是生物體內主要的能量來源，對于生命活動至關重要。生物體內的ATP合成依賴于ATP合酶蛋白質機器以及多結構域的腺苷酸激酶體系，但系統龐大難以規模化應用，工業生產常用的微生物發酵法和生物酶催化法存在工藝繁冗、操作復雜不易控制等缺陷。因此，開發簡單且反應條件溫和的高效ATP合成酶，實現體外和生物系統中ATP的可回收能量供應具有重要意義。
海棲熱袍菌組氨酸激酶HK853是具有多種催化功能的蛋白酶，具備良好的熱穩定性和底物專一性。研究發現，HK853的CA結構域具有新的ATP合成功能，可利用ADP高效合成ATP，且催化反應溫和可控。科研人員在此基礎上設計了單結構域ATP合成酶HK853CA，并運用核磁共振等技術表征了HK853CA實現ATP合成催化反應的最適條件，如溫度、濃度、pH值及金屬離子結合能力等。研究通過實驗與分子動力學模擬相結合解析了酶催化的分子機制，即HK853CA可以同時結合兩分子ADP生成ATP和AMP，且反應在一定條件下可逆。研究將ATP合成酶HK853CA應用于多種底物（如蛋白質、DNA以及小分子等）磷酸化的生物體系，實現了ADP和ATP能源分子的高效利用。
該研究基于酶催化的分子機制設計了一系列突變以調節其催化活性，并發現了此催化反應在組氨酸激酶家族中具有一定的普適性，為后續的生物酶改造和結構優化提供了新的研究方向。
相關研究成果以An ATP "Synthase" Derived from a Single Structural Domain of Bacterial Histidine Kinase為題，發表在《德國應用化學》上。研究工作得到國家自然科學基金和中國科學院戰略性先導科技專項（B類）的支持。
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2月28日，中國科學院精密測量科學與技術創新研究院李從剛、楊明暉課題組，在ATP合成酶的開發和應用研究中取得進展，首次獲得了具有單結構域的ATP合成酶，解析了酶催化的分子機制，并將其應用于多種底物分子......
2月28日，中國科學院精密測量科學與技術創新研究院李從剛、楊明暉課題組，在ATP合成酶的開發和應用研究中取得進展，首次獲得了具有單結構域的ATP合成酶，解析了酶催化的分子機制，并將其應用于多種底物分子......
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