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pH對酶促反應速度的影響酶反應介質的pH可影響酶分子，特別是活性中心上必需基團的解離程度和催化基團中質子供體或質子受體所需的離子化狀態，也可影響底物和輔酶的解離程度，從而影響酶與底物的結合。只有在特定的pH條件下，酶、底物和輔酶的解離情況，最適宜于它們互相結合，并發生催化作用，使酶促反應速度達最大值，這種pH值稱為酶的最適pH。胰蛋白酶大部分酶的活力受其環境pH的影響，在一定pH下，酶促反應具有最大速度，高于或低于此值，反應就會下降，通常稱此pH為酶的最適pH。不同酶的最適pH不同。例如：胃蛋白酶的最適pH為1.5~2.2，胰蛋白酶的最適pH為8.0~9.0，唾液淀粉酶的最適pH為6.8等。動物酶多在pH6.5~8.0之間，植物及微生物多在pH4.5~6.5之間，但也有例外。如：真菌的最適pH為5.0~6.0，多數細菌的最適為6.5~7.5，放線菌的最適在7.5~8.5。體內多數酶的最適pH值接近中性，但也有例外，如胃蛋白酶的最......閱讀全文
pH對酶促反應速度的影響酶反應介質的pH可影響酶分子，特別是活性中心上必需基團的解離程度和催化基團中質子供體或質子受體所需的離子化狀態，也可影響底物和輔酶的解離程度，從而影響酶與底物的結合。只有在特定的pH條件下，酶、底物和輔酶的解離情況，最適宜于它們互相結合，并發生催化作用，使酶促反應速度達最大值
酶在最適pH范圍內表現出活性，大于或小于最適pH，都會降低酶活性。主要表現在兩個方面：①改變底物分子和酶分子的帶電狀態，從而影響酶和底物的結合；②過高或過低的pH都會影響酶的穩定性，進而使酶遭受不可逆破壞。人體中的大部分酶所處環境的pH值越接近7，催化效果越好。但人體中的胃蛋白酶卻適宜在pH值為
從米門公式和酶濃度與酶促反應速度的關系圖解可以看出[1]：酶促反應速度與酶分子的濃度成正比。當底物分子濃度足夠時，酶分子越多，底物轉化的速度越快。但事實上，當酶濃度很高時，并不保持這種關系，曲線逐漸趨向平緩。根據分析，這可能是高濃度的底物夾帶有許多的抑制劑所致。
各種酶在最適溫度范圍內，酶活性最強，酶促反應速度最大。在適宜的溫度范圍內，溫度每升高10℃，酶促反應速度可以相應提高1～2倍。不同生物體內酶的最適溫度不同。如，動物組織中各種酶的最適溫度為37～40℃；微生物體內各種酶的最適溫度為25～60℃，但也有例外，如黑曲糖化酶的最適溫度為62～64℃；巨
化學反應的速度隨溫度增高而加快，但酶是蛋白質，可隨溫度的升高而變性。在溫度較低時，前一影響較大，反應速度隨溫度升高而加快。但溫度超過一定范圍后，酶受熱變性的因素占優勢，反應速度反而隨溫度上升而減慢。常將酶促反應速度最大的某一溫度范圍，稱為酶的最適溫度人體內酶的最適溫度接近體溫，一般為37℃～40℃之
在生化反應中，若酶的濃度為定值，底物的起始濃度較低時，酶促反應速度與底物濃度成正比，即隨底物濃度的增加而增加。當所有的酶與底物結合生成中間產物后，即使在增加底物濃度，中間產物濃度也不會增加，酶促反應速度也不增加。 還可以得出，在底物濃度相同條件下，酶促反應速度與酶的初始濃度成正比。酶的初始濃度
能減弱、抑制甚至破壞酶活性的物質稱為酶的抑制劑。它可降低酶促反應速度。酶的抑制劑有重金屬離子、一氧化碳、硫化氫、氫氰酸、氟化物、碘化乙酸、生物堿、染料、對-氯汞苯甲酸、二異丙基氟磷酸、乙二胺四乙酸、表面活性劑等。 對酶促反應的抑制可分為競爭性抑制和非競爭性抑制。與底物結構類似的物質爭先與酶的活
能激活酶的物質稱為酶的激活劑。激活劑種類很多，有 ①無機陽離子，如鈉離子、鉀離子、銅離子、鈣離子等； ②無機陰離子，如氯離子、溴離子、碘離子、硫酸鹽離子磷酸鹽離子等； ③有機化合物，如維生素C、半胱氨酸、還原性谷胱甘肽等。許多酶只有當某一種適當的激活劑存在時，才表現出催化活性或強化其催化活
首先原理是 部分分子在受到某些特殊波長激發的時候會發出特定波長（比激發波長的波長大的）的熒光 對熒光檢測可以得到物質的信息有些溶劑以及溶質條件會影響分子的熒光屬性 比如溶劑也有可能會吸收某些特定波長 或者發出某些特殊波長的光溶液中的離子強度 pH 雜質等的存在 可能會影響待檢測分子的電離、配合結
過酸、過堿影響了酶分子的結構，甚至使酶變性失活。應該注意的是，酶在試管中的最適pH與它在正常細胞中的生理pH值并不一定完全相同。這是因為一個細胞內可能會有幾百種酶，不同的酶對此細胞內的生理pH的敏感性不同；也就是說此pH對一些酶是最適pH，而對另一些酶則不是，不同的酶表現出不同的活性。這種不同對于控