乳酸脫氫酶的組織分布
乳酸脫氫酶（LD）雖廣泛存在于人體各組織中，但是不同組織中同工酶組成有差異，大致可分為三類：一類以LD1為主，心肌為此類代表，LD可占總酶活性50%以上，此外有紅細胞等。另一類以LD5為主，以橫紋肌為代表，此外有肝臟等。第三類以LD3為主，脾、肺為此類代表。LD主要存在于細胞質中，線粒體中未查到。......閱讀全文
乳酸脫氫酶染色
【臨床意義】 ?乳酸脫氫酶（LDH）是糖酵解過程中的一個酶，近來發現LDH及其五種同功酶在胚胎和腫瘤組織的同功酶譜很相似，因此它在肝癌、白血病等的臨床診斷上也具有重要價值。 原始紅細胞胞漿內LDH顆粒比較豐富，隨著紅細胞系統進一步分化，酶的量逐漸減少。在晚幼紅細胞內僅能看到少數幾個顆粒。
乳酸脫氫酶的簡介
乳酸脫氫酶（lactate dehydrogenase，LD/LDH）為含鋅離子的金屬蛋白，分子量為135~140kD，由H和M兩種亞基組成，是糖無氧酵解及糖異生的重要酶系之一，可催化丙酸與L-乳酸之間的還原與氧化反應，也可催化相關的a-酮酸。LDH廣泛存在于人體組織中，以腎臟含量最高，其次是心
乳酸脫氫酶的概述
乳酸脫氫酶（lactate dehydrogenase，LD/LDH）為含鋅離子的金屬蛋白，分子量為135~140kD，由H和M兩種亞基組成，是糖無氧酵解及糖異生的重要酶系之一，可催化丙酸與L-乳酸之間的還原與氧化反應，也可催化相關的a-酮酸。LDH廣泛存在于人體組織中，以腎臟含量最高，其次是心
乳酸脫氫酶的測定
乳酸脫氫酶催化乳酸氧化為丙酮酸為可逆反應，正反兩個方向的反應均能測定。但逆反應測得的乳酸脫氫酶活性比正反應高得多，所以采用不同的測定方法得出的結果也會不同。
乳酸脫氫酶的定義
乳酸脫氫酶（lactate dehydrogenase，LD??或LDH??，EC1.1.1.27?）是一類NAD依賴性激酶，有LDHA、LDHB、LDHC三種亞基，可構成6種四聚體同工酶。?動物乳酸脫氫酶是由4個亞單位組成的四聚體，常見的A、B兩種亞基構成的5種LDH同工酶（LDH1-5），C亞基
乳酸脫氫酶的檢查
（1）參考值；漏出液LD：接近血清。滲出液LD＞200U/L，積液LD/血清LD比值大于0.6。 （2）臨床意義：①LD活性增高見于化膿性積液、惡性積液、結核性積液等。化膿性積液LD活性增高最明顯，且LD增高程度與感染程度呈正相關；其次為惡性積液；結核性積液LD略為增高。②如果積液LD/血清L
乳酸脫氫酶的形式
乳酸脫氫酶有5種同工酶形式，即LDH1、LDH2、LDH3、LDH4、LDH5，可用電泳法進行分離。人體心肌、腎、紅細胞以LDH1和LDH2為最多。肝和橫紋肌則以LDH4和LDH5為主。脾、胰、甲狀腺、腎上腺中LDH3較多。乳酸脫氫酶同工酶是觀察心肌疾病、肝膽疾病等的指標之一。
乳酸脫氫酶的測定
乳酸脫氫酶催化乳酸氧化為丙酮酸為可逆反應，正反兩個方向的反應均能測定。但逆反應測得的乳酸脫氫酶活性比正反應高得多，所以采用不同的測定方法得出的結果也會不同。
乳酸脫氫酶的測定
乳酸脫氫酶催化乳酸氧化為丙酮酸為可逆反應，正反兩個方向的反應均能測定。但逆反應測得的乳酸脫氫酶活性比正反應高得多，所以采用不同的測定方法得出的結果也會不同。
乳酸脫氫酶的簡介
乳酸脫氫酶（lactate dehydrogenase，LD/LDH）為含鋅離子的金屬蛋白，分子量為135~140kD，由H和M兩種亞基組成，是糖無氧酵解及糖異生的重要酶系之一，可催化丙酸與L-乳酸之間的還原與氧化反應，也可催化相關的a-酮酸。LDH廣泛存在于人體組織中，以腎臟含量最高，其次是心
乳酸脫氫酶是什么
乳酸脫氫酶是一種糖酵解酶。存在于機體所有組織細胞的胞質內，其中以腎臟含量較高。 乳酸脫氫酶同功酶有五種形式，即LDH－1（H4）、LDH-2（H3M）、LDH－3（H2M2）、LDH-4（HM3）及LDH-5（M4），可用電泳方法將其分離。LDH同功酶的分布有明顯的組織特異性，所以可以根據其組
乳酸脫氫酶的簡介
乳酸脫氫酶（lactate dehydrogenase，LD/LDH）為含鋅離子的金屬蛋白，分子量為135~140kD，由H和M兩種亞基組成，是糖無氧酵解及糖異生的重要酶系之一，可催化丙酸與L-乳酸之間的還原與氧化反應，也可催化相關的a-酮酸。LDH廣泛存在于人體組織中，以腎臟含量最高，其次是心
L乳酸脫氫酶測定
實驗方法原理 LDH，S-乳酸：NAD＋氧化還原物；L-乳酸脫氫酶。L-乳酸 + NAD + ? 丙酮酸 + NADPH + H +由于借助 ADH，反應可以從兩個方向檢測，但是對于這個平衡，即使考慮到 NADH 在反應起始時有高吸收值，丙酮酸的還原反應也是首選的。實驗材料 LDH 稀釋溶液試劑、試
乳酸脫氫酶的基本－信息
正常范圍血清 135.0~215.0U/L尿 560~2050U/L腦脊液含量為血清的1/10。檢查介紹乳酸脫氫酶是一種糖酵解酶。乳酸脫氫酶存在于機體所有組織細胞的胞質內，其中以腎臟含量較高。在糖酵解的發生速率上，乳酸脫氫酶不是限速酶，故對發生速率影響不大。臨床意義增高:見于肝炎、肝硬化、肝癌、心肌
淚液乳酸脫氫酶檢查作用
淚液乳酸脫氫酶檢查對角膜疾病的診斷有輔助意義。在細菌性角膜潰瘍和角結膜化學傷時，淚LDH和MDH活性下降。凡角結膜上皮損傷，LDH同工酶H/M比值和MDHm均有不同程度升高，但MDHm更能反映角膜組織損害的情況和病變程度。如在角膜潰瘍和可疑干性角結膜炎(KCS)，MDHm升高而淚LDH的H/M比
乳酸脫氫酶的主要作用
乳酸脫氫酶是微生物中催化苯丙酮酸生成苯乳酸（phenyllactic acid，PLA，C9H10O3，也稱2-羥基-3-苯基丙酸）的一類關鍵酶。乳酸脫氫酶是生物體內糖酵解途徑中一種至關重要的氧化還原酶，能可逆地催化乳酸氧化為丙酮酸，該催化反應是無氧糖酵解的最終產物。乳酸脫氫酶主要存在于心肌、肝、腎
血清乳酸脫氫酶的簡介
乳酸脫氫酶（LDH或LD）是糖無氧酵解及糖異生的重要酶系之一，可催化丙酮酸與L-乳酸之間的還原與氧化反應，也可催化相關的α-酮酸。LDH廣泛存在于人體組織中，以心、腎、骨骼肌含量最高，肝、脾、胰和肺組織次之。這些組織中的LDH的活力比血清中高得多。所以當少量組織壞死時，該酶即釋放血而使其他血液中
乳酸脫氫酶的生理變異
乳酸脫氫酶（LD）高低和性別關系不大，嬰兒酶活性可達成年人兩倍，兒童和少年活性比成年人高10%～15%醫`學教育網搜集整理。血清LD同工酶目前常用電泳法測定，由于具體方法差異，各學者報告的結果出入較大，但在成年人存在著如下規律：LD2＞LD1＞LD3＞LD4＞LD5，值得注意的是有學者報告，部分
乳酸脫氫酶測定的原理
乳酸脫氫酶催化乳酸至丙酮酸之間的可逆性反應，目前正反兩個方向的反應均能測定，由于逆反應的速度比正反應快4倍，測得的活性也高得多，因此采用不同反應方式的試劑盒得出的結果也不相同。 1994年IFCC推薦的參考方法為從乳酸至丙酮的正反應。 L-乳酸+氧化型輔酶Ⅰ→丙酮酸+還原型輔酶Ⅰ。
乳酸脫氫酶的生理變異
乳酸脫氫酶（LD）高低和性別關系不大，嬰兒酶活性可達成年人兩倍，兒童和少年活性比成年人高10%～15%。血清LD同工酶目前常用電泳法測定，由于具體方法差異，各學者報告的結果出入較大，但在成年人存在著如下規律：LD2＞LD1＞LD3＞LD4＞LD5，值得注意的是有學者報告，部分正常兒童血中LD1可
乳酸脫氫酶測定的原理
乳酸脫氫酶催化乳酸至丙酮酸之間的可逆性反應，目前正反兩個方向的反應均能測定，由于逆反應的速度比正反應快4倍，測得的活性也高得多，因此采用不同反應方式的試劑盒得出的結果也不相同。?1994年IFCC推薦的參考方法為從乳酸至丙酮的正反應。L-乳酸+氧化型輔酶Ⅰ→丙酮酸+還原型輔酶Ⅰ。
乳酸脫氫酶的測定方法
原理乳酸脫氫酶催化乳酸至丙酮酸之間的可逆性反應，目前正反兩個方向的反應均能測定，由于逆反應的速度比正反應快4倍，測得的活性也高得多，因此采用不同反應方式的試劑盒得出的結果也不相同。1994年IFCC推薦的參考方法為從乳酸至丙酮的正反應。L-乳酸+氧化型輔酶Ⅰ→丙酮酸+還原型輔酶Ⅰ參考值乳酸脫氫酶化驗
關于乳酸脫氫酶的簡介
乳酸脫氫酶（lactate dehydrogenase，LD [1] 或LDH [2] ，EC1.1.1.27 [2] ）是一類NAD依賴性激酶，有LDHA、LDHB、LDHC三種亞基，可構成6種四聚體同工酶。 [3] 動物乳酸脫氫酶是由4個亞單位組成的四聚體，常見的A、B兩種亞基構成的5種LD
乳酸脫氫酶的組織分布
乳酸脫氫酶（LD）雖廣泛存在于人體各組織中，但是不同組織中同工酶組成有差異，大致可分為三類：一類以LD1為主，心肌為此類代表，LD可占總酶活性50%以上，此外有紅細胞等。另一類以LD5為主，以橫紋肌為代表，此外有肝臟等。第三類以LD3為主，脾、肺為此類代表。LD主要存在于細胞質中，線粒體中未查到
乳酸脫氫酶的分類介紹
根據結合輔酶的不同，微生物體一般包含兩種乳酸脫氫酶，NAD-依賴型乳酸脫氫酶（NAD-dependent lactate dehydrogenases，nLDHs）和NAD-非依賴型乳酸脫氫酶（NAD-independent lactate dehydrogenases，iLDHs）兩大類。NAD-
乳酸脫氫酶的結構功能
研究表明，L-乳酸脫氫酶（L-LDH）和L-蘋果酸脫氫酶屬于同一家族，而D-乳酸脫氫酶（D-LDH）屬于D-2-羥酸脫氫酶家族。D-乳酸脫氫酶大多數D-乳酸脫氫酶催化是可逆反應，極少數不可逆；對于可逆的D-乳酸脫氫酶來說，只有環境中乳酸濃度較高時才催化逆反應，即催化乳酸合成丙酮酸，來參與細菌的代謝。
乳酸脫氫酶測定的原理介紹
乳酸脫氫酶催化乳酸至丙酮酸之間的可逆性反應，目前正反兩個方向的反應均能測定，由于逆反應的速度比正反應快4倍，測得的活性也高得多，因此采用不同反應方式的試劑盒得出的結果也不相同。 1994年IFCC推薦的參考方法為從乳酸至丙酮的正反應。 L-乳酸+氧化型輔酶Ⅰ→丙酮酸+還原型輔酶Ⅰ
乳酸脫氫酶的注意事項
1、由于紅細胞內乳酸脫氫酶的含量比正常血清中乳酸脫氫酶含量高得多，溶血時血清乳酸脫氫酶活性顯著增高，所以送檢的標本不能溶血。 2、由于草酸抑制乳酸脫氫酶，故測乳酸脫氫酶活性，宜采用血清而并非采用血漿。 3、若血清中未除盡血塊，無論在4℃或室溫存放標本，乳酸脫氫酶活性均會明顯增高。
乳酸脫氫酶(LD)測定的介紹
乳酸脫氫酶(LD)測定：乳酸脫氫酶是一種糖酵解酶。乳酸脫氫酶存在于機體所有組織細胞的胞質內，其中以腎臟含量較高。乳酸脫氫酶是能催化乳酸脫氫生成丙酮酸的酶，幾乎存在于所有組織中。同功酶有五種形式，即LDH－1（H4）、LDH-2（H3M）、LDH－3（H2M2）、LDH-4（HM3）及LDH-5（
乳酸脫氫酶的臨床意義
乳酸脫氫酶活性增高主要見于心肌梗死、急性或慢性肝炎、肝癌（尤其是轉移性肝癌），其他可見于骨骼肌疾病、血液系統疾病、肺梗死、甲狀腺功能減退、腎病綜合征及晚期惡性腫瘤等。 1、以前乳酸脫氫酶檢測多用于心肌梗死的診斷，急性心肌梗死后LD活性12~24小時即升高，48-72小時達到高峰，10-12天恢