<li id="omoqo"></li>
  • <noscript id="omoqo"><kbd id="omoqo"></kbd></noscript>
  • <td id="omoqo"></td>
  • <option id="omoqo"><noscript id="omoqo"></noscript></option>
  • <noscript id="omoqo"><source id="omoqo"></source></noscript>
  • Antpedia LOGO WIKI資訊

    《eLife》對帕金森病理論提出質疑

    手腳不停顫抖、肌肉虛弱、動作緩慢……這些都是帕金森癥狀。全世界有超過600萬人患有帕金森。研究人員發現,患者腦內多巴胺生產神經元逐漸消亡,由此產生的神經遞質缺陷導致運動機能和認知能力障礙。 疑點:蛋白質纖維導致帕金森? 目前,普遍認為α-突觸核蛋白是帕金森的觸發因素之一。這種蛋白一旦聚集、形成針狀原纖維(fibrils)并在神經細胞中積累沉淀為路易氏小體(Lewy bodies),就會對腦細胞造成毒性。巴塞爾大學的Henning Stahlberg教授帶領的一隊科學家與Hoffmann-La Roche有限公司和蘇黎世聯邦理工大學的科研人員合作,在試管中人工合成α-突觸核蛋白原纖維,在原子水平首次可視化了這種物質的三維結構。 在一些先天性帕金森中,患者攜帶α-突觸核蛋白遺傳缺陷。據推測,突變導致了蛋白質錯誤折疊,從而形成有毒原纖維。“然而,我們的3D觀察結果表明,突變的α-突觸核蛋白無法形成有毒的原纖維,”Stahlb......閱讀全文

    減緩帕金森發病進程?α-突觸核蛋白功能強大!

      近日,一項刊登在國際雜志Journal of Parkinson's Disease上的研究報告中,來自喬治城大學醫學中心等機構的科學家們通過研究發現,靶向作用腸道中的α-突觸核蛋白(alpha-synuclein)或能有效減緩帕金森疾病的進展。圖片來源:University of Gr

    α-突觸核蛋白或能有效減緩帕金森疾病的發展?

      近日,一項刊登在國際雜志Journal of Parkinson's Disease上的研究報告中,來自喬治城大學醫學中心等機構的科學家們通過研究發現,靶向作用腸道中的α-突觸核蛋白(alpha-synuclein)或能有效減緩帕金森疾病的進展。圖片來源:University of Gr

    多種帕金森相關的大腦障礙或許源于相同α-突觸核蛋白

      近日,一項刊登在國際雜志Nature上的研究報告中,來自賓夕法尼亞大學的研究人員通過研究發現,不同帕金森相關的腦部障礙(synucleionpathies)的主要特征或許都是細胞內錯誤折疊的蛋白質;研究者發現,α-突觸核蛋白(α-syn)的病理學形式或是誘發多種疾病的罪魁禍首。   圖片來源:

    多種帕金森相關大腦障礙源于相同α-突觸核蛋白不同品系

      近日,一項刊登在國際雜志Nature上的研究報告中,來自賓夕法尼亞大學的研究人員通過研究發現,不同帕金森相關的腦部障礙(synucleionpathies)的主要特征或許都是細胞內錯誤折疊的蛋白質;研究者發現,α-突觸核蛋白(α-syn)的病理學形式或是誘發多種疾病的罪魁禍首。   blob.

    檢測阿爾法—突觸核蛋白分子,有望及早診斷帕金森病

      一個研究團隊日前在美國《臨床和轉化神經病學紀事》期刊上報告說,他們新開發的一種技術能在病情早期準確檢測帕金森病,小規模試驗已取得不錯效果。  由愛丁堡大學研究人員領銜的團隊開發了一種新的檢測技術,主要針對一種名為阿爾法—突觸核蛋白的分子進行檢測。這種蛋白分子在健康人腦部也存在,但在帕金森以及其他

    《eLife》對帕金森病理論提出質疑

      手腳不停顫抖、肌肉虛弱、動作緩慢……這些都是帕金森癥狀。全世界有超過600萬人患有帕金森。研究人員發現,患者腦內多巴胺生產神經元逐漸消亡,由此產生的神經遞質缺陷導致運動機能和認知能力障礙。  疑點:蛋白質纖維導致帕金森?  目前,普遍認為α-突觸核蛋白是帕金森的觸發因素之一。這種蛋白一旦聚集、形

    簡述突觸核蛋白錯誤折疊

      研究發現α-突觸核蛋白正常、錯誤折疊及其寡聚化之間存在動態平衡,當這種平衡被打破后原纖維迅速聚集成大分子、不溶性的細纖維;α-突觸核蛋白在不同的影響因素下會表現出許多種形態,包括舒展態、溶解前球型態、α-螺旋態(膜結合),β-片層態、二聚體態、寡聚體態、以及不可溶的無定型態和纖維態;α-突觸核蛋

    帕金森病之SCF蛋白復合物分解α-突觸核蛋白聚集物機制

      一項新的研究中,來自瑞士蘇黎世聯邦理工學院、蘇黎世大學醫院和美國加州大學圣地亞哥分校的研究人員發現了腦細胞用來保護它們自己免受蛋白聚集物損傷的新機制。這一新發現可能為新的治療方法提供基礎。相關研究結果近期發表在Science Translational Medicine期刊上,論文標題為“A c

    簡述突觸核蛋白的發現史

      突觸核蛋白最初于1988年由Maroteaux等利用純化的抗膽堿能囊泡抗體在電鱘體內發現,并且確定其分布在神經突觸前末梢和核周[1,2],同樣突觸核蛋白也在阿爾滋海默病的老年斑塊內發現,但沒有β-淀粉樣蛋白含量高,突觸核蛋白的中間部分(aa61-65)被命名為非β-淀粉樣結構(NAC)。至今人們

    關于突觸核蛋白的特性介紹

      它的結構很大程度上依賴于其所處的細胞內環境,并且會表現出不同的結構如單體、寡聚體、原纖維和纖維等,病理狀態下的突觸核蛋白容易聚集形成不溶性的纖維蛋白沉淀,最終導致神經細胞死亡。人類基因學的研究證明了α-突觸核蛋白基因突變在家族性的帕金森病中的主要致病地位,并且α-突觸核蛋白的聚集有類似朊蛋白樣的

    <li id="omoqo"></li>
  • <noscript id="omoqo"><kbd id="omoqo"></kbd></noscript>
  • <td id="omoqo"></td>
  • <option id="omoqo"><noscript id="omoqo"></noscript></option>
  • <noscript id="omoqo"><source id="omoqo"></source></noscript>
  • 1v3多肉多车高校生活的玩视频