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蛋白鑒定 一旦通過差異分析或其它方法找到感興趣的蛋白后．就可以從凝膠中或膜上切取這些目標蛋白質作鑒定。現在絕大多數蛋白質的鑒定是通過質譜分析來完成的。 修飾和加工 蛋白質的翻譯后修飾和加工，是指在肽鏈合成完成后進行的化學反應，如磷酸化、羥基化、糖基化、二硫鍵形成，以及最近發現的蛋白質自剪接等等，可能有一百種以上。翻譯后修飾和加工對蛋白質的正常生理功能是必需的，它們的變化往往和疾病的發生有關。用雙向凝膠電泳可以進行翻譯后修飾的研究，如用32P標記可以研究磷酸化蛋白的變化。雙向凝膠電泳中常可發現的蛋白質拖曳現象，很可能是一個蛋白的不同翻譯后修飾產物所造成的。拖曳圖像變化在疾病診斷上可能提供重要的信息。......閱讀全文
蛋白鑒定 一旦通過差異分析或其它方法找到感興趣的蛋白后．就可以從凝膠中或膜上切取這些目標蛋白質作鑒定。現在絕大多數蛋白質的鑒定是通過質譜分析來完成的。 修飾和加工 蛋白質的翻譯后修飾和加工，是指在肽鏈合成完成后進行的化學反應，如磷酸化、羥基化、糖基化、二硫鍵形成，以及最近發現的蛋白質自剪接
成像設備可以攝人圖像，對凝膠圖像以數字形式保存，對每塊凝膠圖像進行平等的比較，在各研究組之間傳遞信息，并對大量的數據進行歸類分析。目前應用較為廣泛的圖像分析軟件有PDQuest、ImageMaster 2D Elite、Melanie、BioImage Investigator等，分辨率較高，功
雙向凝膠電泳的原理是第一向基于蛋白質的等電點不同用等電聚焦分離，第二向則按分子量的不同用SDS-PAGE分離，把復雜蛋白混合物中的蛋白質在二維平面上分開。近年來經過多方面改進已成為研究蛋白質組的最有使用價值的核心方法。 雙向電泳成功的關鍵在于建立一套有效的、可重復的樣品制備方法。樣品制備的影響
蛋白質是兩性分子，在不同的pH環境中可以帶正電荷、負電荷或不帶電荷。對每個蛋白質來說都有一個特定的pH，此時蛋白質的靜電荷為零，此pH值即該蛋白質的等電點(pI)。將蛋白質樣品加載至pH梯度介質上進行電泳時，它會向與其所帶電荷相反的電極方向移動。在移動過程中，蛋白分子可能獲得或失去質子，并且隨著
天津醫科大學 張鍇老師 2014年8月29日第三屆環渤海色譜質譜學術報告會在天津市萬源龍順莊園農業博覽館順利召開。大會邀請到多位色譜質譜屆專家學者做了精彩的報告。來自天津醫科大學的張鍇老師帶來了《組蛋白賴氨酸修飾的鑒定和定量研究》的報告。 在組蛋白賴氨酸修飾的生物學意義中張鍇老師表示賴
雙向凝膠電泳由O'Farrel以及Klose和Scheele等人于1975年發明的，原理是第1向基于蛋白質的等電點不同用等電聚焦分離，具有相同等電點的蛋白質無論其分子大小，在電場的作用下都會用聚焦在某一特定位置即等電點處；第2向則按分子量的不同用SDS-PAGE分離，把復雜蛋白混合物中的蛋白
蛋白質組研究要求有高分辨率的蛋白質分離及準確、靈敏的質譜鑒定技術。凝膠電泳中蛋白質的著色不僅影響蛋白質分離的分辨率，同時也影響后續的質譜鑒定。選擇適當的蛋白質染色法將有助于提高蛋白質組學研究結果的質量。蛋白質的染色常用的有4類：有機試劑染色、銀染、熒光染色及同位素顯色。其中有機試劑染色以考馬斯亮藍染
1、根據蛋白質的等電點（第一向）和分子量（第二向）的不同進行分離。2、電泳后根據蛋白質的上樣量對膠進行考馬斯亮蘭染色、銀染或熒光染色，然后用相關軟件對電泳圖象進行分析。
雙向凝膠電泳的原理是第一向基于蛋白質的等電點不同用等電聚焦分離，第二向則按分子量的不同用SDS-PAGE分離，把復雜蛋白混合物中的蛋白質在二維平面上分開。近年來經過多方面改進已成為研究蛋白質組的最有使用價值的核心方法。 分離蛋白質組所有蛋白的兩個關鍵參數是其分辨率和可重復性。在目前情況下，
雙向凝膠電泳的原理是第一向基于蛋白質的等電點不同用等電聚焦分離，第二向則按分子量的不同用SDS-PAGE分離，把復雜蛋白混合物中的蛋白質在二維平面上分開。近年來經過多方面改進已成為研究蛋白質組的最有使用價值的核心方法。 分離蛋白質組所有蛋白的兩個關鍵參數是其分辨率和可重復性。在目前情