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    關于蛋白激酶C的作用介紹

    蛋白激酶C是一種細胞質酶,在未受刺激的細胞中,PKC主要分布在細胞質中, 呈非活性構象。一旦有第二信使的存在,PKC將成為膜結合的酶,它能激活細胞質中的酶,參與生化反應的調控, 同時也能作用于細胞核中的轉錄因子, 參與基因表達的調控, 是一種多功能的酶。 對糖代謝的控制 在肝細胞中, 蛋白激酶C與蛋白激酶A協作磷酸化糖原合成酶,抑制葡萄糖聚合酶(glucose-polymerizing enzyme)的活性,促進糖原代謝 cAMP介導的促進糖原分解、抑制糖原合成作用是由胰高血糖素受體和β腎上腺素受體結合了相應激素所引起;而IP3、DAG和Ca2+介導的促進糖原分解和抑制糖原合成的是由α腎上腺受體結合腎上腺素所引起。cAMP激活蛋白激酶A,而IP3、DAG和Ca2+ 激活蛋白激酶C. 對細胞分化的控制 肌細胞生成素是一種轉錄因子,在肌細胞分化中起關鍵作用。在成肌細胞(myoblast)中, 蛋白激酶C可使......閱讀全文

    關于蛋白激酶C的作用介紹

      蛋白激酶C是一種細胞質酶,在未受刺激的細胞中,PKC主要分布在細胞質中, 呈非活性構象。一旦有第二信使的存在,PKC將成為膜結合的酶,它能激活細胞質中的酶,參與生化反應的調控, 同時也能作用于細胞核中的轉錄因子, 參與基因表達的調控, 是一種多功能的酶。  對糖代謝的控制  在肝細胞中, 蛋白激

    關于蛋白激酶C的轉位與激活的介紹

      轉位  PKC廣泛分布于多種組織、器官和細胞,靜止細胞中PKC主要存在于胞漿中,當細胞受到刺激后,PKC以Ca2+依賴的形式從胞漿中移位到細胞膜上,此過程稱之為轉位(translocation)。一般將PKC的轉位作為PKC激活的標志。 [2]  激活  PKC的活性依賴于鈣離子和磷脂的存在,但

    蛋白激酶C的基本介紹

      蛋白激酶C(protein kinase C,PKC)  蛋白激酶C是G蛋白偶聯受體系統中的效應物, 在非活性狀態下是水溶性的,游離存在于胞質溶膠中,激活后成為膜結合的酶。蛋白激酶C的激活是脂依賴性的,需要膜脂DAG的存在,同時又是Ca2+依賴性的,需要胞質溶膠中Ca2+濃度的升高。當DAG在質

    蛋白激酶C的結構介紹

      PKC的所有亞類都由一條單肽鏈組成,分子量大約為67-83kDa,其結構可分為四個保守區C1-C4(mPKC和aPKC缺少C2區)和五個可變區V1-V5。基中C1區可能是膜結合區,并且含有富含半胱氨酸的隨機重復序列Cys-X2-Cys-X13(14)-Cys-X2-Cys-X7-Cys-X7-C

    關于蛋白激酶A的介紹

      蛋白激酶A(protein kinase A,PKA)又稱依賴于cAMP的蛋白激酶A(cyclic-AMP dependent protein kinase A),是一種結構最簡單、生化特性最清楚的蛋白激酶。  PKA全酶分子是由四個亞基組成的四聚體,其中兩個是調節亞基(regulatory s

    蛋白激酶C概述(二)

    ? 二、PKC的轉位與激活  1.PKC的轉位 PKC廣泛分布于多種組織、器官和細胞,靜止細胞中PKC主要存在于胞漿中,當細胞受到刺激后,PKC以Ca2+依賴的形式從胞漿中移位到細胞膜上,此過程稱之為轉位(translocation)。一般將PKC的轉位作為PKC激活的標志。  2.PKC的激活 P

    蛋白激酶C概述(一)

    ? 蛋白激酶C(protein kinase C,PKC)是一類Ca2+、磷脂依賴性的蛋白激酶,在跨膜信號傳遞過程中起著重要作用。PKC通過催化多種蛋白質上Ser/Thr磷酸化,調節多種細胞的代謝、生長、增殖和分化。? 表 8-3 哺乳動物組織內的PKC亞類亞類氨基酸殘基分子量(kDa)激活劑表達組

    關于C反應蛋白的介紹

      C-反應蛋白(C-reactive protein ,CRP)是在機體受到感染或組織損傷時血漿中一些急劇上升的蛋白質(急性蛋白),激活補體和加強吞噬細胞的吞噬而起調理作用,清除入侵機體的病原微生物和損傷,壞死,凋亡的組織細胞。  在機體的天然免疫過程中發揮重要的保護作用。關于CRP的研究已經有7

    關于維生素C的性質介紹

      性狀  維生素C為白色結晶或結晶性粉末,無臭,味酸,久置色漸變微黃。在水中易溶,呈酸性,在乙醇中略溶,在三氯甲烷或乙醚中不溶。?  酸性  維生素C分子結構中具有烯二醇結構,C2-OH由于受共軛效應影響,酸性極弱(pK2=11.57),C3-OH酸性則較強(pK1=4.17),故維生素一般表現為

    蛋白激酶A的催化作用

      PKA激活后,釋放的催化亞基可以催化ATP末端磷酸基團轉移到蛋白底物的絲氨酸或蘇氨酸殘基上。這種磷酸化通常導致底物活性的變化。由于PKA存在于多種細胞中,作用于不同的底物,PKA調節和cAMP調節涉及許多不同的通路。  進一步作用的機制可分為直接蛋白質磷酸化和蛋白質合成:  在蛋白質直接磷酸化過

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