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PKA通常也被稱為cAMP依賴性蛋白激酶，因為傳統上認為當第二信使cAMP水平響應于各種信號而升高時，PKA通過釋放催化亞基而被激活。然而，最近的研究評估了完整的全酶復合物，包括被調節性AKAP結合的信號復合物，已經表明PKA催化活性的局部亞細胞活化可能在沒有調節和催化組分的物理分離的情況下進行，尤其是在生理濃度的cAMP下。相比之下，實驗誘導的超過生理濃度的cAMP能夠導致全酶的分離和催化亞基的釋放。 細胞外激素，如胰高血糖素和腎上腺素，能夠引起細胞內的信號級聯，通過首先與靶細胞上的G蛋白偶聯受體（GPCR）結合觸發蛋白激酶A激活。當GPCR被其胞外配體激活時，會引起受體的構象改變，該構象改變通過蛋白域動力學傳遞到附連的細胞內異源三聚體G蛋白復合物。受刺激的G蛋白復合物的Gsα亞單位釋放GDP，結合GTP，并從復合物中釋放。活化的Gsα亞基結合并激活腺苷酸環化酶，該酶又催化ATP轉化為環磷酸腺苷（cAMP），直接提高cA......閱讀全文
PKA通常也被稱為cAMP依賴性蛋白激酶，因為傳統上認為當第二信使cAMP水平響應于各種信號而升高時，PKA通過釋放催化亞基而被激活。然而，最近的研究評估了完整的全酶復合物，包括被調節性AKAP結合的信號復合物，已經表明PKA催化活性的局部亞細胞活化可能在沒有調節和催化組分的物理分離的情況下進行
轉位 PKC廣泛分布于多種組織、器官和細胞，靜止細胞中PKC主要存在于胞漿中，當細胞受到刺激后，PKC以Ca2+依賴的形式從胞漿中移位到細胞膜上，此過程稱之為轉位（translocation）。一般將PKC的轉位作為PKC激活的標志。 [2] 激活 PKC的活性依賴于鈣離子和磷脂的存在，但
JNK，（c-Jun氨基末端激酶，c-Jun N-terminal kinase)又被稱為應激活化蛋白激酶(stress-activated protein kinase, SAPK)，是哺乳類細胞中MAPK（mitogen-activated protein kinase，絲裂原活化蛋白激酶）
蛋白激酶A（protein kinase A，PKA）又稱依賴于cAMP的蛋白激酶A（cyclic-AMP dependent protein kinase A），是一種結構最簡單、生化特性最清楚的蛋白激酶。 PKA全酶分子是由四個亞基組成的四聚體，其中兩個是調節亞基（regulatory s
蛋白激酶C(protein kinase C，PKC) 蛋白激酶C是G蛋白偶聯受體系統中的效應物, 在非活性狀態下是水溶性的，游離存在于胞質溶膠中，激活后成為膜結合的酶。蛋白激酶C的激活是脂依賴性的，需要膜脂DAG的存在，同時又是Ca2+依賴性的，需要胞質溶膠中Ca2+濃度的升高。當DAG在質
PKC的所有亞類都由一條單肽鏈組成，分子量大約為67-83kDa，其結構可分為四個保守區C1-C4（mPKC和aPKC缺少C2區）和五個可變區V1-V5。基中C1區可能是膜結合區，并且含有富含半胱氨酸的隨機重復序列Cys-X2-Cys-X13(14)-Cys-X2-Cys-X7-Cys-X7-C
1968年，化學家H. Fischer和Edwin G. Krebs發現了蛋白激酶A，更確切地說是腺苷3’, 5’-單磷酸（環AMP）依賴性蛋白激酶。他們因在磷酸化和去磷酸化以及它與蛋白激酶A活性的關系方面的工作而獲得了1992年的諾貝爾生理學或醫學獎。 PKA是研究得最廣泛的蛋白激酶之一，部
大鼠絲裂原激活的蛋白激酶/MAP激酶(MAPK)酶聯免疫分析 試劑盒使用說明書 本試劑僅供研究使用???????目的：本試劑盒用于測定大鼠血清，血漿，細胞上清及相關液體樣本中絲裂原激活的蛋白激酶/MAP激酶(MAPK)的含量。 實驗原理： ???本試劑盒應用雙抗體夾心法測定標本中大鼠絲裂原
在一項新的研究中，美國華盛頓大學醫學院藥物學系主任John D. Scott博士、華盛頓大學醫學院藥物學系研究員F. Donelson Smith博士及其同事們發現一種關鍵的細胞信號轉導通路要比之前所認為的那樣更多地限制在細胞的局部。通過這個至關重要的信號轉導通路進行通信就好比是利用你的Snap
蛋白激酶C是一種細胞質酶，在未受刺激的細胞中，PKC主要分布在細胞質中， 呈非活性構象。一旦有第二信使的存在，PKC將成為膜結合的酶，它能激活細胞質中的酶，參與生化反應的調控， 同時也能作用于細胞核中的轉錄因子， 參與基因表達的調控， 是一種多功能的酶。 對糖代謝的控制 在肝細胞中， 蛋白激