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細胞表面的受體通過與其相應配體作用后，可經不同種類的G蛋白偶聯，分別發揮不同的生物學效應。與G蛋白偶聯的多種受體具有共同的結構功能特點：分子量40-50kDa左右，由350-500氨基酸組組成，形成7個由疏水氨基酸組成的α螺旋區段，反復7次穿越細胞膜的脂質雙層。肽鏈的N末端在胞膜外，C末端在細胞內。N末端上常有許多糖基修飾。從功能上看，受體的識別區域并不象一般想象的那樣在胞膜的外部，實際上是由7個跨膜區段間通過特定氨基酸殘基之間的相互作用形成復雜的空間構象。配體結合于識別區域之后，即導致整個受體構象的變化。受體肽鏈的C末端和連接第5和第6個跨膜區段的第三個胞內環是G蛋白結合部位。目前研究發現，趨化因子受體家族（chemokine receptor family）以及一些神經遞質受體都屬于G蛋白偶聯的7次跨膜受體的超家族。例如IL-8RA胞膜外N端Asp11、Llu275、Arg280以及可形成二硫鍵的Cys30和Cys277......閱讀全文
細胞表面的受體通過與其相應配體作用后，可經不同種類的G蛋白偶聯，分別發揮不同的生物學效應。與G蛋白偶聯的多種受體具有共同的結構功能特點：分子量40-50kDa左右，由350-500氨基酸組組成，形成7個由疏水氨基酸組成的α螺旋區段，反復7次穿越細胞膜的脂質雙層。肽鏈的N末端在胞膜外，C末端在細胞
G蛋白是指能與鳥苷二磷酸結合，具有GTP水解酶活性的一類信號傳導蛋白。G蛋白參與的信號轉導途徑在動植物體中是一種非常保守的跨膜信號轉導機制。當細胞轉導胞外信號時，首先由不同類型的G蛋白偶聯受體(GPCRs)接受細胞外各種配基(胞外第一信使)。然后受體被活化，進一步激活質膜內側的異三聚體G蛋白，后
在細胞內信號傳導途徑中起著重要作用的GTP結合蛋白，由α，β，γ三個不同亞基組成。激素與激素受體結合并誘導GTP與G蛋白結合的GDP進行交換，活化的G蛋白可激活位于信號傳導途徑中下游的腺苷酸環化酶。G蛋白將細胞外的第一信使腎上腺素等激素和細胞內的腺苷酸環化酶催化的腺苷酸環化生成的第二信使cAMP
G蛋白的種類已多達40余種，大多數存在于細胞膜上，由α、β、γ三個不同亞單位構成，總分子量為100kDa左右。其中β亞單位在多數G蛋白中都非常類似，分子量36kDa左右。γ亞單位分子量在8-11kDa之間。Gα蛋白分為Gs、Gi、Go、Gq、G12、G13等六類。這些不同類型的G蛋白在信號傳遞過
小G蛋白（Small G Protein）因分子量只有20~30KD而得名，同樣具有GTP酶活性，在多種細胞反應中具有開關作用。第一個被發現的小G蛋白是Ras，它是ras基因的產物。其它的還有Rho、SEC4、YPT1等，微管蛋白β亞基也是一種小G蛋白。 小G蛋白的共同特點是，當結合了GTP時
小G蛋白：近年來研究發現小G蛋白，特別是一些原癌基因表達產物有著廣泛的調節功能。Ras蛋白主要參與細胞增殖和信號轉導；Rho蛋白對細胞骨架網絡的構成發揮調節作用；Rab蛋白則參與調控細胞內膜交通（membrane traffic）。此外，Rho和Rab亞家庭可能分別參與淋巴細胞極化（polari
根據對人的基因組進行序列分析所得的結果，人們預測出了近千種G蛋白耦聯受體的基因。這些G蛋白偶聯受體可以被劃分為六個類型，分屬其中的G蛋白耦聯受體的基因序列之間沒有同源關系。 A類（或第一類，視紫紅質樣受體） B類（或第二類，分泌素受體家族） C類（或第三類，代謝型谷氨酸受體） D類（或第
受體 受體在結構上均為單體蛋白，由約300～400個氨基酸殘基組成，有一個由30-50個氨基酸組成的細胞外N-末端，接著在肽鏈中出現7個α螺旋的跨膜結構，每個疏水跨膜區段由20～25個氨基酸組成，但各區段之間由數目不等的氨基酸組成的環狀結構連接，其中1-2，3-4，5-6環在胞內側，2-3，4
一般情況下，信號分子與細胞表面的受體結合，然后，由以G蛋白為核心的信號傳遞系統把信息從胞外傳遞到胞內。G蛋白系統是細胞中最常見的信號傳遞方式。細胞中存在數以千計的特異性G蛋白偶聯受體：有些識別激素，改變新陳代謝的水平；有些在神經系統中傳遞神經信號。我們的視覺依賴于一種光敏G蛋白系統；而我們的嗅覺
G蛋白系統是許多信號傳遞途徑的中心環節，因此也就成了眾多藥物和毒素攻擊的靶位點。市面上的很多藥物，如Claritin和Prozac，以及大量濫用的毒品：可卡因，海洛因，大麻等，通過與G蛋白偶聯進入細胞發揮其藥性。霍亂菌產生一種毒素，與G蛋白處在關鍵位置的核苷結合，使G蛋白處于持續活化狀態，破壞腸