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小G蛋白（Small G Protein）因分子量只有20~30KD而得名，同樣具有GTP酶活性，在多種細胞反應中具有開關作用。第一個被發現的小G蛋白是Ras，它是ras基因的產物。其它的還有Rho、SEC4、YPT1等，微管蛋白β亞基也是一種小G蛋白。 小G蛋白的共同特點是，當結合了GTP時即成為活化形式，這時可作用于下游分子使之活化，而當GTP水解成為GDP時（自身為GTP酶）則恢復到非活化狀態。這一點與Gα類似，但是小G蛋白的分子量明顯低于Gα。 在細胞中存在著一些專門控制小G蛋白活性的小G蛋白調節因子，有的可以增強小G蛋白的活性，如鳥苷酸交換因子（guanine nucleotide exchange factor, GEF），有的可以降低小G蛋白活性，如GTP酶活化蛋白（GTPase activating protein, GAP）和鳥苷酸解離抑制因子（Guanine nucleotide dissociati......閱讀全文
小G蛋白（Small G Protein）因分子量只有20~30KD而得名，同樣具有GTP酶活性，在多種細胞反應中具有開關作用。第一個被發現的小G蛋白是Ras，它是ras基因的產物。其它的還有Rho、SEC4、YPT1等，微管蛋白β亞基也是一種小G蛋白。 小G蛋白的共同特點是，當結合了GTP時
小G蛋白：近年來研究發現小G蛋白，特別是一些原癌基因表達產物有著廣泛的調節功能。Ras蛋白主要參與細胞增殖和信號轉導；Rho蛋白對細胞骨架網絡的構成發揮調節作用；Rab蛋白則參與調控細胞內膜交通（membrane traffic）。此外，Rho和Rab亞家庭可能分別參與淋巴細胞極化（polari
G蛋白的種類已多達40余種，大多數存在于細胞膜上，由α、β、γ三個不同亞單位構成，總分子量為100kDa左右。其中β亞單位在多數G蛋白中都非常類似，分子量36kDa左右。γ亞單位分子量在8-11kDa之間。Gα蛋白分為Gs、Gi、Go、Gq、G12、G13等六類。這些不同類型的G蛋白在信號傳遞過
根據對人的基因組進行序列分析所得的結果，人們預測出了近千種G蛋白耦聯受體的基因。這些G蛋白偶聯受體可以被劃分為六個類型，分屬其中的G蛋白耦聯受體的基因序列之間沒有同源關系。 A類（或第一類，視紫紅質樣受體） B類（或第二類，分泌素受體家族） C類（或第三類，代謝型谷氨酸受體） D類（或第
一般情況下，信號分子與細胞表面的受體結合，然后，由以G蛋白為核心的信號傳遞系統把信息從胞外傳遞到胞內。G蛋白系統是細胞中最常見的信號傳遞方式。細胞中存在數以千計的特異性G蛋白偶聯受體：有些識別激素，改變新陳代謝的水平；有些在神經系統中傳遞神經信號。我們的視覺依賴于一種光敏G蛋白系統；而我們的嗅覺
G蛋白系統是許多信號傳遞途徑的中心環節，因此也就成了眾多藥物和毒素攻擊的靶位點。市面上的很多藥物，如Claritin和Prozac，以及大量濫用的毒品：可卡因，海洛因，大麻等，通過與G蛋白偶聯進入細胞發揮其藥性。霍亂菌產生一種毒素，與G蛋白處在關鍵位置的核苷結合，使G蛋白處于持續活化狀態，破壞腸
胞內部分有G蛋白結合區。G蛋白α，β，γ三種亞單位組成的三聚體，靜息狀態時與GDP結合．當受體激活時GDP－αβγ復合物在Mg2+參與下，結合的GDP與胞質中GTP交換，GTP－α與βγ分離并激活效應器蛋白，同時配體與受體分離。α亞單位本身具有GTP酶活性，促使GTP水解為GDP，在與βγ亞單位
載體蛋白又稱做載體（carrier）、通透酶（permease）或轉運器（transporter）。能夠與特異性溶質結合，通過自身構象的變化，將與它結合的溶質轉移到膜的另一側 載體蛋白，是多回旋折疊的跨膜蛋白質，它與被傳遞的分子特異結合使其越過質膜。其機制是載體蛋白分子的構象可逆地變化，與被轉
組蛋白是染色體基本結構蛋白,因富含堿性氨基酸Arg 和lys 而呈堿性,可與酸性的DNA緊密結合。組蛋白包含五個組分,分子質量為11-23ku,按照分子量由大到小分別稱為H1、H3、H2A、H2B和H4。[1] 組蛋白（histones）真核生物體細胞染色質中的堿性蛋白質,含精氨酸和賴氨酸等堿
蛋白定量即蛋白質定量，蛋白質定量根據其目的可分為全蛋白質的“總定量法”和特定蛋白質的“個別定量法”。蛋白定量是生物學實驗不可缺少的一部分。為驗證細胞裂解是否成功，或為了將多個樣品進行平行實驗比較或標準化保存，需對細胞裂解液進行蛋白定量；為了判定蛋白的產量，需對純化好的蛋白進行定量；為了將純化好的