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一般采用測定酶促反應初速度的方法來測定活力，因為此時干擾因素較少，速度保持恒定。反應速度的單位是濃度/單位時間，可用底物減少或產物增加的量來表示。因為產物濃度從無到有，變化較大，而底物往往過量，其變化不易測準，所以多用產物來測定。......閱讀全文
酶活力測定的方法很多，如化學測定法、光學測定法、氣體測定法等。酶活力測定均包括兩個階段：首先是在一定條件下，酶與底物反應一段時間，然后再測定反應體系中底物或產物的變化量。一般經過以下幾個步驟：（1）根據酶催化的專一性，選擇適宜的底物，并配制成一定濃度的底物溶液。所用的底物必須均勻一致，達到酶催化反應
一般采用測定酶促反應初速度的方法來測定活力，因為此時干擾因素較少，速度保持恒定。反應速度的單位是濃度/單位時間，可用底物減少或產物增加的量來表示。因為產物濃度從無到有，變化較大，而底物往往過量，其變化不易測準，所以多用產物來測定。
蛋白酶的種類繁多,不同的蛋白酶的性質和催化反應條件各不相同,無法規定一個統一的測定方法,使用最多的有福林—酚法、紫外分光光度法、甲醛滴定法、DHT-酪蛋白法。1福林酚法蛋白酶催化蛋白質水解成氨基酸,其中含酚基的氨基酸(色氨酸、酪氨酸)與福林試劑反應,生成藍色復合物,藍色深淺與含酚基氨基酸的多少成正比
影響酶活性的因素包括底物的濃度、酶濃度、酶反應的最適pH、最適溫度、酶的激活劑、抑制作用，另外還包括試劑中表面活性劑的作用等因素。1.反應速度：大多數酶促反應是可逆反應，其速度既受底物濃度的影響，也受產物生成量的影響。酶反應動力學中所指速度是反應的初速度。當底物濃度較高時，在反應的初期，其濃度變化甚
原理淀粉被淀粉水解，切斷淀粉鏈的α-1，4糖苷鍵，對碘呈藍紫色的反應消失，這種呈色消逝的速度可以表示水解的程度，因而能衡量酶的活力。操作方法1、取試管1支，加20毫升2%淀粉，混勻，在30℃水浴中，使管內溫度達到30℃。2、將淀粉酶0.5ml加到30℃的淀粉液中，混勻，在30℃水浴中保溫，自加入記時
實驗原理胰蛋白酶是以無活性的酶原形式存在于動物胰臟中，在Ca2+的存在下，被腸激酶或有活性的胰蛋白酶自身激活，從肽鏈N端賴氨酸和異亮氨酸殘基之間的肽鍵斷開，失去一段六肽，分子構象發生一定改變后轉變為有活性的胰蛋白酶。胰蛋白酶原的分子量約為24000，其等電點約為pH8.9，胰蛋白酶的分子量與其酶原接
（1）酶促反應過程中，要用初速度表示酶促反應速度。（2）要規定時間、溫度、pH等反應條件，并在酶測定過程中保持這些反應條件的恒定。（3）配制的底物濃度應準確且足夠大，底物液中應加入不抑制該酶活力的防腐劑并保存于冰箱中，以防止底物被分解。（4）標本要新鮮，應保存于冰箱中。用血漿時，應考慮到抗凝劑對酶反
脂肪氧化酶(LOX)是一種含非血紅素鐵的蛋白質，專一催化具有順、順-1,4-戊二烯結構的多元不飽和脂肪酸加氧反應，氧化生成具有共軛雙鍵的過氧化氫物。它廣泛存在于高等植物 ?體內，與植物的生長發育、植物的衰老、脂質過氧化作用和光合作用、傷反應及其他脅迫反應等有關。 【原理】 根據基質濃度一
1、硫酸甲酯吩嗪（PMS）反應法 琥珀酸脫氫酶能通過一系列人工電子受體，如與PMS（吩嗪二甲酯硫酸鹽），DCPIP（2，6-二氯酚靛酚）等發生反應催化琥珀酸的氧化，而借助這些中間產物的顏色變化，通過分光光度計檢測即可加以定量反映，其反應式為：①Succinate+PMS→Fumarate+PM
一、實驗目的酶是植物體內具有催化作用的蛋白質，植物體內的生化反應，一般都是在酶的作用下進行的，沒有酶的催化反應，植物的生命也就停止了，因此對酶的研究是闡明生命現象本質中十分重要的部分。為要研究酶首先要將酶從組織中提取出來，加以分離、純化，不同的研究目的對酶制劑的純度要求也不相同，有些工作只需要粗的酶