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    以光譜學為基礎的方法測定血漿蛋白結合率

    光譜技術也多用于藥物血漿蛋白結合常數測定。藥物與蛋白質結合生成超分子復合物后,體系的光譜、電化學性質發生改變,從而提供蛋白質濃度或結構方面的信息。常用的光譜法包括紫外-可見吸收光譜法(UV-visible),熒光光譜法(fluorescence),紅外光譜法(infrared),元二色譜法(circulardichroism,CD),旋光法(opticalrotatorydispersion,ORD)以及核磁共振法(NMR)。利用這些方法除了可以測定藥物與蛋白質結合率,還可以獲得蛋白質和藥物的結合位點數、結合位置、作用力類型以及在藥物作用下蛋白質結構與功能變化的信息。光譜學技術不適合研究多平衡體系。 熒光光譜法具有靈敏度高、選擇性強、用樣量少等優點,因此在研究小分子與蛋白質的相互作用中,熒光光譜法占有重要地位。但該法需要經過大量的計算,較其他方法不簡便、不直觀。 表面等離子體子共振技術是近年來研究很熱門的一種新技術,它采......閱讀全文

    以光譜學為基礎的方法測定血漿蛋白結合率

      光譜技術也多用于藥物血漿蛋白結合常數測定。藥物與蛋白質結合生成超分子復合物后,體系的光譜、電化學性質發生改變,從而提供蛋白質濃度或結構方面的信息。常用的光譜法包括紫外-可見吸收光譜法(UV-visible),熒光光譜法(fluorescence),紅外光譜法(infrared),元二色譜法(ci

    微量熱法測定血漿蛋白結合率

      微量熱法是近年來發展起來的一種研究生物熱化學與生化過程動力學的重要方法,該法對反應體系的溶劑性質、光譜性質和電學性質等沒有任何限制條件,在測定中也不需添加任何試劑,不會干擾生物體系的正常活動與代謝,已被先后用于一些抗腫瘤藥物、生物染料、藥物小分子與DNA或蛋白質的相互作用。

    概述超濾法的測定血漿蛋白結合率

      超濾法與平衡透析法相似,也是研究蛋白質與小分子結合作用的常用方法。該方法是在壓力差的驅動下,藥物分子擴散透過半透膜。超濾法的最大優點是實現血漿中游離小分子的快速分離、用時短,與平衡透析法相比,大大提高了分離速率。但該方法也同樣存在Gibbs-Donna效應、非特異性的透析設備表面的藥物吸附效應以

    微透析法測定血漿蛋白結合率

      微透析技術是一種活體細胞外液的生化物質采樣分析技術。因其獨有的微創性和取樣的連續性,現已被廣泛應用于腦組織各種病理生理現象的探索性實驗、神經生物化學的檢測和藥物代謝研究 。微透析法用于藥物血漿蛋白結合率測定,基于藥物與大分子蛋白結合后不能穿透具有一定相對分子質量截留值的微透析的半透膜,而游離藥物

    血漿蛋白結合率的經典測定方法之平衡透析法

    藥物在血漿中會不同程度地與血漿蛋白結合,其結合的程度能夠影響藥物的體內的吸收、分布、代謝和排泄,進而會影響藥物的藥效學行為。一般來說,藥物在吸收進入血液之后,僅游離的藥物能夠到達作用部位,產生藥理學活性。平衡透析法是基于藥物結合的平衡原理來測定藥物游離濃度最常用的方法,也是研究藥物血漿蛋白結合率的經

    血漿蛋白結合率的經典測定方法之平衡透析法

    藥物在血漿中會不同程度地與血漿蛋白結合,其結合的程度能夠影響藥物的體內的吸收、分布、代謝和排泄,進而會影響藥物的藥效學行為。一般來說,藥物在吸收進入血液之后,僅游離的藥物能夠到達作用部位,產生藥理學活性。平衡透析法是基于藥物結合的平衡原理來測定藥物游離濃度最常用的方法,也是研究藥物血漿蛋白結合率的經

    血漿蛋白結合率的基本介紹

      血漿蛋白結合率(binding rate of plasma protein, BRPP)系指藥物吸收入血液后,多數與血漿蛋白結合,治療劑量的藥物與血漿蛋白結合的百分率。  在正常情況下,各種藥物以一定的比率與血漿蛋白結合,在血漿中常同時存在結合型與游離型。而只有游離型藥物才具有藥物活性。當兩種

    簡述血漿蛋白結合率的特點

      血漿蛋白結合率為可逆性疏松結合,結合型藥物分子量增大,不能跨膜轉運、代謝和排泄,并暫時失去藥理活性,某些藥物可在血漿蛋白結合部位上發生競爭排擠現象。藥物分子與血漿蛋白結合的特點(和藥物與受體蛋白結合情況相似):具有飽和性與可逆性、結合物無活性、有競爭置換現象。

    高效親和色譜法測定血漿蛋白結合率

      高效親和色譜法用于測定藥物與血漿蛋白的結合,可由藥物的遷移變化率的連續變化計算出藥物與蛋白的結合常數。色譜系統良好的精密度和重現性可提供大量結合作用的對比研究,并易于與MS等技術聯用。該方法允許多種藥物同時進樣,并可同時測定多種藥物與蛋白的結合常數,對立體選擇性蛋白結合的研究非常有用。  高效親

    超速離心法測定血漿蛋白結合率

      超速離心法的基本原理是在一定的離心力場的作用下,根據小分子與蛋白質在液體介質中沉降速度或密度不同而停留在液體介質中不同的位置而分離的方法。在藥物蛋白結合率的測定中,蛋白結合的藥物形成沉淀,游離的藥物小分子在離心管的上清液中被定量測定。此法的優點是克服了Gibbs-Donna效應以及膜吸附效應等與

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