核糖體結合位點的蛋白質構成
核糖體是細胞內一種核糖核蛋白顆粒(ribonucleoproteinparticle),主要由rRNA和蛋白質構成,其唯一功能是按照mRNA的指令將氨基酸合成蛋白質多肽鏈,所以核糖體是細胞內蛋白質合成的分子機器。 構成核糖體的蛋白質。大腸桿菌核糖體蛋白的初級結構均被確定。大腸桿菌核糖體的30S亞基含S1—S21共21種蛋白質,50S亞基含L1—L34共34種蛋白質。這些蛋白質已被全部分離純化。分子量約1萬到3萬。除S6、L7、L12之外全是堿性蛋白質。這些蛋白質是免疫學上獨立的蛋白質,只有L7、L12顯示出相互交叉反應。已知L7與L12是同一蛋白質,L7的N末端被乙酰化。已經確定了幾種蛋白的一級結構。機能已經明確的蛋白質如下述:S1:與蛋白質合成的i因子(干擾因子)和Qβ復制酶的亞基Ⅰ為同一物質,可與mRNA結合;S4:ram(核糖體的雙關性ribosomalambiguity)基因的產物;S5:SPc〔壯觀霉素(Spec......閱讀全文
精確轉錄因子結合位點繪圖
“掌握轉錄因子活動控制高等生物發育的基本原理非常有用,”紐約大學生物學系教授Stephen Small說。“更具體地講,這項機理的發現為由于轉錄因子受到干擾的突變基因導致胚胎發育深層破壞和一系列疾病提供了一個潛在的治療途徑。” 這項研究發表于《Genes & Development》,參與研究
轉錄因子定義和結合位點
定義人類金屬巰基因調節區轉錄因子(transcription factor)是一群能與基因5`端上游特定序列專一性結合,從而保證目的基因以特定的強度在特定的時間與空間表達的蛋白質分子。結合位點轉錄因子的結合位點(transcription factor binding site,TFBS)是轉錄因子
α微管蛋白:新的藥物結合位點
微管(Microtubule)是抗腫瘤藥物研發的重要靶點。微管是“細胞的骨架”主要成分之一,在許多細胞重要事件中起著關鍵作用。微管是由α-和β-微管蛋白(Tubulin)異二聚體可逆地組裝成而成的線性管裝結構(圖1)。 圖1:微管蛋白已知的六個結合位點及微管蛋白組裝形成微管示意圖 目前,微管
內部核糖體進入位點的簡介
內部核糖體進入位點,縮寫IRES,是一段核酸序列,它的存在能夠使蛋白質翻譯起始不依賴于5‘帽結構,從而使直接從信使RNA(mRNA)中間起始翻譯成為可能。通常來講,真核生物翻譯只能從mRNA的5‘端開始,因為翻譯起始必須依賴于5’端的帽子結構。一般來講,內部核糖體進入位點通常位于RNA病毒基因組
轉錄因子的結合位點的相關介紹
轉錄因子的結合位點(transcription factor binding site,TFBS)是轉錄因子調節基因表達時,與基因模板鏈結合的區域。按照常識,轉錄因子(transcription factor)的結合位點一般應該分布在基因的前端,但是,新的研究發現,人21和22號染色體上,只有2
簡述內部核糖體進入位點的應用
IRES常用構建于真核生物雙順反子(bicistronic mRNA)中間,如此一來,第一個蛋白通常靠5’帽子結構起始翻譯,而第二個蛋白則依靠IRES起始翻譯。IRES前后的兩個蛋白的表達通常是成比例的,因此可以根據其中一個報告基因的表達情況來反映另外一個蛋白的表達情況。
核糖體蛋白的構成
核糖核蛋白體蛋白質通過非共價鍵與核蛋白體RNA結合。 與核糖核蛋白體RNA一起成為核糖核蛋白體的兩個亞基。 核糖核蛋白體蛋白質。 構成核蛋白體一部分的蛋白質。 核糖核蛋白體蛋白質通過非共價鍵與核蛋白體RNA結合。 與核糖核蛋白體RNA一起成為核糖核蛋白體的兩個亞基。 在細菌核糖核蛋白
DNA-酶-I-足跡法對-DNA-上的蛋白質結合位點作圖實驗
DNA 酶 I 足跡法對 DNA 上的蛋白質結合位點作圖實驗 ? ? ? ? ? ? 實驗材料 新鮮組織、培養的細胞、來自細胞或組織的蛋白成分
DNA-酶-I-足跡法對-DNA-上的蛋白質結合位點作圖實驗
實驗材料 新鮮組織、培養的細胞、來自細胞或組織的蛋白成分試劑、試劑盒 細胞勻漿緩沖液細胞重懸緩沖液細胞淋洗緩沖液乙醇Ficoll 400甲酰胺染色液MgCl2 CaCl2 溶液NaClNonidetP-40酚:氯仿磷酸鹽緩沖液聚乙烯醇終止液組織勻漿液組織重懸緩沖液臺盼藍染料DNA 酶 I
DNA-酶-I-足跡法對-DNA-上的蛋白質結合位點作圖實驗
本方案介紹在放射性標記的 DNA 片段上確定蛋白質結合位點的作圖方法。本方案使用 DNA 酶 I 切割 DNA, 而在替代方案中是用羥自由基斷裂 DNA。如果希望得到優化足跡法反應的建議,請參見本方案最后部分的疑難解析以及優化 DNA 酶 I 足跡法反應的欄目。本實驗來源于分子克隆實驗指南(第三版)
關于內部核糖體進入位點的分類介紹
根據其序列特征和二級結構的保守性,可以將內部核糖體進入位點分為三類。第一類IRES(見于腸病毒和鼻病毒)并不是非常有效的翻譯起始體。第二類IRES(見于cardioviruses and aphthoviruses)則是有效的翻譯起始體。第三類(見于甲肝病毒)則位于兩者之間,也不是非常有效。當然
如何確定細胞群是否抗體a結合位點
如何確定細胞群是否抗體a結合位點A、抗體是由體液免疫中的漿細胞產生的,能與抗原發生特異性結合,A錯誤;B、漿細胞可以產生抗體與抗原發生特異性結合,B正確;C、記憶細胞是在特異性免疫反應即體液免疫和細胞免疫過程中產生的,C錯誤;D、與靶細胞接觸使其裂解死亡是效應T細胞,D錯誤.A、T細胞能分泌淋巴因子
核糖體蛋白的構成及作用
構成 核糖核蛋白體蛋白質通過非共價鍵與核蛋白體RNA結合。 與核糖核蛋白體RNA一起成為核糖核蛋白體的兩個亞基。 核糖核蛋白體蛋白質。 構成核蛋白體一部分的蛋白質。 核糖核蛋白體蛋白質通過非共價鍵與核蛋白體RNA結合。 與核糖核蛋白體RNA一起成為核糖核蛋白體的兩個亞基。 在細菌核
科學家找到乙醇與人體受體的結合位點
據法國國家科學研究中心近日消息,法國巴斯德研究所和美國得克薩斯大學的研究人員合作,首次在原子尺度上探明乙醇(酒精飲料中的酒精)對中樞神經系統受體的影響,從而為研制能夠緩解酒精反應的拮抗劑化合物開辟了新道路。該研究成果公布在《自然—通訊》雜志網站上。 乙醇是使用最廣泛的消毒劑,也是酒精飲料的
研究團隊開發糖結合位點預測精準新算法
6月17日,中國科學院上海藥物研究所研究員程曦、文留青等與臨港實驗室青年研究員王鼎言合作,通過開發基于深度學習模型的糖結合位點預測算法DeepGlycanSite,精準預測了蛋白質結構上的糖類結合位置,有助于解決糖類與蛋白質相互作用的難題。相關研究發表于《自然—通訊》。 糖類不僅為生物體提供能
研究團隊開發糖結合位點預測精準新算法
6月17日,中國科學院上海藥物研究所研究員程曦、文留青等與臨港實驗室青年研究員王鼎言合作,通過開發基于深度學習模型的糖結合位點預測算法DeepGlycanSite,精準預測了蛋白質結構上的糖類結合位置,有助于解決糖類與蛋白質相互作用的難題。相關研究發表于《自然—通訊》。糖類不僅為生物體提供能量供應和
為什么蛋白質保守絲氨酸位點是其磷酸化位點
磷酸化位點一般有絲氨酸,蘇氨酸,酪氨酸。其中,絲氨酸和蘇氨酸是最常見的磷酸化位點,因為其結構末端含有羥基,羥基很活潑,可以與磷酸基團結合。磷酸化的過程就是傳遞磷酸基團。所以說,蛋白質中如果某個絲氨酸很保守的話,很大程度上就是磷酸化位點。
為什么蛋白質保守絲氨酸位點是其磷酸化位點
磷酸化位點一般有絲氨酸,蘇氨酸,酪氨酸。其中,絲氨酸和蘇氨酸是最常見的磷酸化位點,因為其結構末端含有羥基,羥基很活潑,可以與磷酸基團結合。磷酸化的過程就是傳遞磷酸基團。所以說,蛋白質中如果某個絲氨酸很保守的話,很大程度上就是磷酸化位點。
測定蛋白質與DNA結合位點的電泳遷移率變動分析法
放射性標記DNA探針的制備l??????聚丙烯酰胺凝膠的制備1.按照(三)中操作流程灌制非變性聚丙烯酰胺凝膠。將10×TBE稀釋成0.5×的工作濃度。聚丙烯酰胺的工作濃度取決于待測DNA片段的大小,200bp左右的片段需要4~5%的凝膠,小于100bp的片段應灌制6~8%的凝膠。?l??????DN
蛋白質磷酸化位點怎么確定
鑒定了磷酸化肽后,還要進一步確定磷酸化肽中修飾了磷酸化位點的哪個殘基.用于確定磷酸化肽中磷酸化位點的質譜方法基于兩種不同原理,第一種方法取決于磷酸酯鍵的化學穩定性,如在ESI質譜儀的碰撞室或離子源中,或在MALDI-MS的PSD過程中.磷酸化肽可通過磷酸酯鍵斷裂產生的碎片離子鑒定.第二種方法基于肽段
蛋白質磷酸化位點怎么確定
鑒定了磷酸化肽后,還要進一步確定磷酸化肽中修飾了磷酸化位點的哪個殘基.用于確定磷酸化肽中磷酸化位點的質譜方法基于兩種不同原理,第一種方法取決于磷酸酯鍵的化學穩定性,如在ESI質譜儀的碰撞室或離子源中,或在MALDI-MS的PSD過程中.磷酸化肽可通過磷酸酯鍵斷裂產生的碎片離子鑒定.第二種方法基于肽段
蛋白質磷酸化位點怎么確定
鑒定了磷酸化肽后,還要進一步確定磷酸化肽中修飾了磷酸化位點的哪個殘基.用于確定磷酸化肽中磷酸化位點的質譜方法基于兩種不同原理,第一種方法取決于磷酸酯鍵的化學穩定性,如在ESI質譜儀的碰撞室或離子源中,或在MALDI-MS的PSD過程中.磷酸化肽可通過磷酸酯鍵斷裂產生的碎片離子鑒定.第二種方法基于肽段
甲基化干擾法鑒定與蛋白結合的DNA位點
放射性標記DNA探針的制備l??????聚丙烯酰胺凝膠的制備1.按照(三)中操作流程灌制非變性聚丙烯酰胺凝膠。將10×TBE稀釋成0.5×的工作濃度。聚丙烯酰胺的工作濃度取決于待測DNA片段的大小,200bp左右的片段需要4~5%的凝膠,小于100bp的片段應灌制6~8%的凝膠。?l??????DN
卵黃磷蛋白結合位點相關內容
甲殼動物Vg/Vn合成位點一直以來,甲殼動物卵黃蛋白員的合成部位都是人們研究的熱點。一些十足類甲殼動物的研究結果顯示,Vg的合成是內源的或外源的或同時存在的。內源性卵黃是指卵黃蛋白在卵母細胞中合成的,外源性卵黃是指卵黃蛋白在卵母細胞以外的地方合成,釋放到血淋巴中,然后被卵母細胞吸收。迄今未止,在
馮銀剛團隊發現pH依賴的雙結合位點切換現象
中國科學院青島生物能源與過程研究所代謝物組學研究組研究員馮銀剛帶領的研究團隊,在能源微生物的一對相互作用蛋白質模塊中發現一種獨特的pH依賴的雙結合位點切換現象,并闡明其化學和結構機制。近日,相關研究成果發表在Science Advances上。該研究揭示生物體系復雜精巧的調控機制,并為pH依賴的
什么是核糖體出口位?
中文名稱出口位英文名稱exit site;E site定 義特指核糖體中空載的、不攜帶氨基酸的轉移核糖核酸離開核糖體的部位。應用學科生物化學與分子生物學(一級學科),核酸與基因(二級學科)
剪接位點
中文名稱剪接位點英文名稱splicing site;splice site定 義剪接體可識別的RNA前體中內含子和外顯子連接邊界的序列和接頭位點。根據位置不同可以分為供體和接納體剪接位點。應用學科生物化學與分子生物學(一級學科),基因表達與調控(二級學科)
識別位點
中文名稱識別位點英文名稱recognition site定 義限制性內切酶特異結合的核苷酸序列。應用學科細胞生物學(一級學科),細胞遺傳(二級學科)
新技術找到人類蛋白質關鍵變構位點
根據6日發表在《自然》網站上的一項新研究,人類蛋白質表面的潛在治療靶點的數量比之前認為的要多得多。西班牙巴塞羅那基因組調控中心(CRG)的研究人員開發出一項突破性新技術,揭示了許多控制蛋白質功能的“秘密大門”,從理論上講,這些“門”可以顯著改變癡呆癥、癌癥和傳染病等各種疾病的進程。現在,他們已經繪制
植物細胞器核糖體的功能
核糖體,舊稱“核糖核蛋白體”或“核蛋白體”,普遍被認為是細胞中的一種細胞器,除哺乳動物成熟的紅細胞,植物篩管細胞外,細胞中都有核糖體存在。一般而言,原核細胞只有一種核糖體,而真核細胞具有兩種核糖體(其中線粒體中的核糖體與細胞質核糖體不相同)。 核糖體的結構和其它細胞器有顯著差異:沒有膜包被、由