米氏常數的定義
米氏常數(Km)的含義是酶促反應達最大速度(Vm)一半時的底物(S)的濃度。它是酶的一個特征性物理量，其大小與酶的性質有關。它被廣泛應用到生物化學、分子生物學、基因工程、生物制藥、臨床用藥等領域的理論、實驗和實踐中。在20世紀初期，就已經發現了酶被其底物所飽和的現象，而這種現象在非酶促反應中，則是不存在的，后來發現底物濃度的改變，對酶反應速度的影響較為復雜。......閱讀全文
米氏常數的定義
米氏常數(Km)的含義是酶促反應達最大速度(Vm)一半時的底物(S)的濃度。它是酶的一個特征性物理量，其大小與酶的性質有關。它被廣泛應用到生物化學、分子生物學、基因工程、生物制藥、臨床用藥等領域的理論、實驗和實踐中。在20世紀初期，就已經發現了酶被其底物所飽和的現象，而這種現象在非酶促反應中，則是不
米氏常數的定義和應用范圍
米氏常數（Km）的含義是酶促反應達最大速度（Vm）一半時的底物(S)的濃度。它是酶的一個特征性物理量，其大小與酶的性質有關。它被廣泛應用到生物化學、分子生物學、基因工程、生物制藥、臨床用藥等領域的理論、實驗和實踐中。
米氏常數概述
在20世紀初期，就已經發現了酶被其底物所飽和的現象，而這種現象在非酶促反應中，則是不存在的，后來發現底物濃度的改變，對酶反應速度的影響較為復雜，1913年前后Michaelis和Menten作了大量的定量研究，積累了足夠的實驗證據，從酶被底物飽和的現象出發，按照中間產物設想，提出了酶促反應動力學的基
米氏常數的含義
Km的含義是酶促反應達最大速度（Vm）一半時的底物(S)的濃度。，即當V=Vm/2時，【S】=Km,單位為mol/l。Km是酶極為重要的動力學參數，其物理含義是指ES復合物的消失速度常數（k-1+k2）與形成速度常數（k1）之比。
米氏常數的的影響因素
Km值隨測定的底物種類、反應的溫度、pH及離子強度而改變。
米氏常數的意義與應用
米氏常數在酶學和代謝研究中均為重要特征數據 。(1)同一種酶如果有幾種底物，就有幾個Km，其中尾值最小的底物一般稱為該酶的最適底物或天然底物。不同的底物有不同的Km值，這說明同一種酶對不同底物的親和力不同。一般用1/Km近似地表示酶對底物親和力的大小，1/Km愈大，表示酶對該底物的親和力愈大，酶促反
米氏常數的計算方法
Km即是當反應速度為最大反應速度一半時的底物濃度。從v—[s]矩形雙曲線上可得V，再從V/2處可求得Km值，但實際上，即使用很大的底物濃度，也只能得到趨近于V的反應速度，而達不到真正的V，因此測不到準確的Km值，為了得到準確的Km值，可以把米氏方程式加以改變，使之成為斜截式：y=kx+b的直線方程，
米氏常數的的意義與應用
米氏常數在酶學和代謝研究中均為重要特征數據??。（1）同一種酶如果有幾種底物，就有幾個Km，其中尾值最小的底物一般稱為該酶的最適底物或天然底物。不同的底物有不同的Km值，這說明同一種酶對不同底物的親和力不同。一般用1/Km近似地表示酶對底物親和力的大小，1/Km愈大，表示酶對該底物的親和力愈大，酶促
米氏方程的定義
米氏方程（Michaelis-Menten equation）是表示一個酶促反應的起始速度與底物濃度關系的速度方程。在酶促反應中，在低濃度底物情況下，反應相對于底物是一級反應（first order reaction）；而當底物濃度處于中間范圍時，反應（相對于底物）是混合級反應（mixed orde
米氏方程的基本定義
米氏方程是基于質量作用定律而確立的，而該定律則基于自由擴散和熱動力學驅動的碰撞這些假定。然而，由于酶/底物/產物的高濃度和相分離或者一維/二維分子運動，許多生化或細胞進程明顯偏離質量作用定律的假定。 在這些情況下，可以應用分形米氏方程。
米氏常數（Km）和最大反應速度（Vm）的測定
酸性磷酸酯酶動力學性質分析米氏常數（Km）和最大反應速度（Vm）的測定[原理]在溫度、pH及酶濃度恒定的條件下，底物濃度對酶促反應的速度有很大的影響。在底物濃度很低時，酶促反應的速度（v）隨底物濃度的增加而迅速增加；隨著底物濃度的繼續增加，反應速度的增加開始減慢；當底物濃度增加到某種程度時，反應速度
締合常數的定義
中文名稱締合常數英文名稱association constant定 義兩個或兩個以上較為簡單組分可逆形成復雜化合物的平衡常數。與解離常數互為倒數。用符號“Ka”表示。應用學科生物化學與分子生物學（一級學科），總論（二級學科）
催化常數的定義
催化常數(catalytic number)(Kcat)也稱之轉換數(turnover number)。催化常數等于最大反應速度除以總的酶濃度(Vmax/[E]total)，或者是每摩爾酶活性部位每秒鐘轉化為產物的底物的摩爾數。
溫度常數的定義
中文名稱溫度常數英文名稱thermal constant定 義當反應速率的對數與溫度成近乎線性關系時，某種生理過程在一個特定溫度下的速率與低于10℃時的速率之比。用符號Q10表示。應用學科生態學（一級學科），生理生態學（二級學科）
溫度常數的定義
中文名稱溫度常數英文名稱thermal constant定 義當反應速率的對數與溫度成近乎線性關系時，某種生理過程在一個特定溫度下的速率與低于10℃時的速率之比。用符號Q10表示。應用學科生態學（一級學科），生理生態學（二級學科）
解離常數的定義
解離常數（pKa）是水溶液中具有一定解離度的溶質的極性參數。解離常數給予分子的酸性或堿性以定量的量度，Ka增大，對于質子給予體來說，其酸性增加；Ka減小，對于質子接受體來說，其堿性增加。
速率常數的定義
假設基元反應為：其數學表達式為:上式中的k稱為反應速率常數又稱速率常數 k或 λ是化學反應速率的量化表示方式，其物理意義使其數值相當于參加反應的物質都處于單位濃度(1 mol·L-1)時的反應速率，故又稱為反應的比速率（specific reaction rate）。不同反應有不同的速率常數，速率常
米氏方程的定義和表達式
米氏方程（Michaelis-Menten equation）表示一個酶促反應的起始速度（v）與底物濃度（S）關系的速度方程，v＝VmaxS/（Km+S）。酶促反應動力學簡稱酶動力學，主要研究酶促反應的速度以及其它因素，例如抑制劑等對反應速度的影響。在酶促反應中，在低濃度底物情況下，反應相對于底物是
總穩定常數的定義
第n級累計穩定常數就是βn又稱作總穩定常數(overall stability constant)。
?解離常數的基本定義
pKa是一種特定類型的平衡常數。解離常數pKa是Ka的負對數。Ka越大，pKa越小。pH=pK+lg（質子受體/質子供體）以一元弱酸為例，其在水中的解離平衡式為：當向體積為?濃度為?的酸溶液加入體積為V濃度為?的強堿(如NaOH)溶液時，根據同離子效應，忽略弱酸電離出的?，則溶液中的整理可得：
累積穩定常數的定義
絡合物的累積穩定常數是指絡合平衡中的一種穩定常數，用β表示。例如：對具有相同配位體數目的同類型絡合物來說，穩定常數值愈大，表示形成配離子的傾向越大，此配合物越穩定。所以配離子的生成常數又稱為穩定常數。穩定常數提供了計算絡合反應的基本信息，在化學、生物學、醫學領域有重要應用。
溶度積常數的定義
物質的沉淀和溶解屬于化學平衡(equilibrium)的過程，計量的方法通常是用溶度積常數(solubility-product constant，Ksp)來判斷難溶鹽是否發生沉淀還是溶解。溶度積常數是指在一定溫度下，難溶性電解質的飽和溶液中，組成沉淀的各離子濃度的乘積為一常數。
底物濃度對酶促反應速度的影響——米氏常數的測定
實驗原理酶促反應速度與底物濃度的關系可用米氏方程來表示：式中，v──反應初速度（微摩爾濃度變化/min）；V──最大反應速度（微摩爾濃度變化/min）；［S］──底物濃度（mol/L）；Km──米氏常數（mol/L）。這個方程表明當已知Km及V時，酶反應速度與底物濃度之間的定量關系。Km值等于酶促反
底物濃度對催化反應速度的影響及米氏常數Km
二硝基水楊酸法 ? ? ? ? ? ? 實驗方法原理 根據Michaelis-Menten 方程: ? ? 可以得到Lineweaver-Burk 雙倒數值線方程: ? ? 在
累積穩定常數的定義介紹
配位化合物為一類具有特征化學結構的化合物，由中心原子(或離子,統稱中心原子）和圍繞它的分子或離子(稱為配位體/配體）完全或部分通過配位鍵結合而形成。包含由中心原子或離子與幾個配體分子或離子以配位鍵相結合而形成的復雜分子或離子，通常稱為配位單元。凡是含有配位單元的化合物都稱作配位化合物。研究配合物的化
沉降常數的定義和計算
沉降常數，又稱為沉降系數（sedimentation coefficient）是指用離心法時，大分子沉降速度的量度，等于每單位離心場的速度。或s=v/(ω2?r)。s是沉降系數，ω是離心轉子的角速度（弧度/秒），r是到旋轉中心的距離，v是沉降速度。沉降系數以每單位重力的沉降時間表示，并且通常為1～5
底物濃度對催化反應速度的影響及米氏常數Km－和最大－...
底物濃度對催化反應速度的影響及米氏常數Km 和最大 反應速度Vmax的測定實驗實驗方法原理 根據Michaelis-Menten 方程:?可以得到Lineweaver-Burk 雙倒數值線方程:?在 1/ V 縱軸上的截距是1/ Vma x , 在1/ [ S ] 橫軸上的截距是- 1/ Km 。?
自旋的偶合常數的定義和作用
自旋偶合的量度稱為自旋的偶合常數（coupling constant），用符號J表示，J值的大小表示了偶合作用的強弱J的左上方常標以數字，它表示兩個偶合核之間相隔鍵的數目，J的右下方則標以其它信息。就其本質來看，偶合常數是質子自旋裂分時的兩個核磁共振能之差，它可以通過共振吸收的位置差別來體現，這在圖
米氏方程的介紹
?，這個方程稱為Michaelis-Menten方程，是在假定存在一個穩態反應條件下推導出來的，其中?值稱為米氏常數，?是酶被底物飽和時的反應速度，?為底物濃度。米氏方程的圖像及其上下限?由此可見?值的物理意義為反應速度?達到?時的底物濃度（即?），單位一般為mol/L，只由酶的性質決定，而與酶的濃
米氏方程的方程意義
①當ν=Vmax/2時，Km=[S]。因此，Km等于酶促反應速度達最大值一半時的底物濃度。②當k-1>>k+2時，Km=k-1/k+1=Ks。因此，Km可以反映酶與底物親和力的大小，即Km值越小，則酶與底物的親和力越大；反之，則越小。③Km可用于判斷反應級數：當[S]100Km時，ν=Vmax，反應